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- EMDB-17268: ATM(Q2971A) dimeric C-terminal region in complex with Mg AMP-PNP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17268
タイトルATM(Q2971A) dimeric C-terminal region in complex with Mg AMP-PNP
マップデータUnsharpened map
試料
  • 複合体: ATM(Q2971A) dimeric C-terminal region bound to Mg AMP-PNP
    • タンパク質・ペプチド: Serine-protein kinase ATM
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
キーワードAtaxia-Telangiectasia Mutated / ATM / kinase / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA catabolic process / establishment of RNA localization to telomere / positive regulation of telomerase catalytic core complex assembly / negative regulation of telomere capping / Sensing of DNA Double Strand Breaks / cellular response to nitrosative stress / establishment of protein-containing complex localization to telomere / regulation of microglial cell activation / meiotic telomere clustering / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening ...positive regulation of DNA catabolic process / establishment of RNA localization to telomere / positive regulation of telomerase catalytic core complex assembly / negative regulation of telomere capping / Sensing of DNA Double Strand Breaks / cellular response to nitrosative stress / establishment of protein-containing complex localization to telomere / regulation of microglial cell activation / meiotic telomere clustering / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / pre-B cell allelic exclusion / male meiotic nuclear division / histone mRNA catabolic process / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / female meiotic nuclear division / regulation of telomere maintenance via telomerase / cellular response to X-ray / peptidyl-serine autophosphorylation / DNA double-strand break processing / lipoprotein catabolic process / regulation of autophagosome assembly / V(D)J recombination / pexophagy / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / oocyte development / reciprocal meiotic recombination / DNA repair complex / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / positive regulation of double-strand break repair / response to ionizing radiation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / negative regulation of B cell proliferation / cellular response to stress / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / peroxisomal matrix / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / replicative senescence / signal transduction in response to DNA damage / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / somitogenesis / regulation of cellular response to heat / ovarian follicle development / cellular response to retinoic acid / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance / positive regulation of cell adhesion / Pexophagy / thymus development / DNA damage checkpoint signaling / regulation of signal transduction by p53 class mediator / post-embryonic development / determination of adult lifespan / cellular response to reactive oxygen species / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Stabilization of p53 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / cellular response to gamma radiation / brain development / multicellular organism growth / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / double-strand break repair via nonhomologous end joining / spindle / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular senescence / positive regulation of neuron apoptotic process / Regulation of TP53 Degradation / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / peptidyl-serine phosphorylation / site of double-strand break / chromosome / heart development / Processing of DNA double-strand break ends / protein autophosphorylation / regulation of apoptotic process / neuron apoptotic process / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity
類似検索 - 分子機能
Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain ...Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine-protein kinase ATM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Howes AC / Perisic O / Williams RL
資金援助 英国, 3件
OrganizationGrant number国
Cancer Research UKC14801/A21211 英国
Cancer Research UKDRCPGM/100014 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105184308 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Structural insights into the activation of ataxia-telangiectasia mutated by oxidative stress.
著者: Anna C Howes / Olga Perisic / Roger L Williams /
要旨: Ataxia-telangiectasia mutated (ATM) is a master kinase regulating DNA damage response that is activated by DNA double-strand breaks. However, ATM is also directly activated by reactive oxygen ...Ataxia-telangiectasia mutated (ATM) is a master kinase regulating DNA damage response that is activated by DNA double-strand breaks. However, ATM is also directly activated by reactive oxygen species, but how oxidative activation is achieved remains unknown. We determined the cryo-EM structure of an HO-activated ATM and showed that under oxidizing conditions, ATM formed an intramolecular disulfide bridge between two protomers that are rotated relative to each other when compared to the basal state. This rotation is accompanied by release of the substrate-blocking PRD region and twisting of the N-lobe relative to the C-lobe, which greatly optimizes catalysis. This active site remodeling enabled us to capture a substrate (p53) bound to the enzyme. This provides the first structural insights into how ATM is activated during oxidative stress.
履歴
登録2023年5月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月27日-
マップ公開2023年9月27日-
更新2023年10月11日-
現状2023年10月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17268.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17268.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 330.4 Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 330.4 Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 330.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.826 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.21919693 - 0.5428834
平均 (標準偏差)0.00060885935 (±0.014874373)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 330.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17268_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened map

ファイルemd_17268_additional_1.map
注釈Sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_17268_half_map_1.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_17268_half_map_2.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ATM(Q2971A) dimeric C-terminal region bound to Mg AMP-PNP

全体名称: ATM(Q2971A) dimeric C-terminal region bound to Mg AMP-PNP
要素
  • 複合体: ATM(Q2971A) dimeric C-terminal region bound to Mg AMP-PNP
    • タンパク質・ペプチド: Serine-protein kinase ATM
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: ATM(Q2971A) dimeric C-terminal region bound to Mg AMP-PNP

超分子名称: ATM(Q2971A) dimeric C-terminal region bound to Mg AMP-PNP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: The map deposited is from local refinement on the C-terminal region of the ATM dimer to obtain higher resolution details. Please note the sample contains the whole ATM dimer itself and not ...詳細: The map deposited is from local refinement on the C-terminal region of the ATM dimer to obtain higher resolution details. Please note the sample contains the whole ATM dimer itself and not just the C-terminal region.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Serine-protein kinase ATM

分子名称: Serine-protein kinase ATM / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 365.005562 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKH MGVQVETISP GDGRTFPKRG QTCVVHYTGM LEDGKKFDSS RDRNKPFKFM LGKQEVIRGW EEGVAQMSVG QRAKLTISP DYAYGATGHP GIIPPHATLV FDVELLKLEG GSAGSGSASM SLVLNDLLIC CRQLEHDRAT ERKKEVEKFK R LIRDPETI ...文字列:
MDYKDDDDKH MGVQVETISP GDGRTFPKRG QTCVVHYTGM LEDGKKFDSS RDRNKPFKFM LGKQEVIRGW EEGVAQMSVG QRAKLTISP DYAYGATGHP GIIPPHATLV FDVELLKLEG GSAGSGSASM SLVLNDLLIC CRQLEHDRAT ERKKEVEKFK R LIRDPETI KHLDRHSDSK QGKYLNWDAV FRFLQKYIQK ETECLRIAKP NVSASTQASR QKKMQEISSL VKYFIKCANR RA PRLKCQE LLNYIMDTVK DSSNGAIYGA DCSNILLKDI LSVRKYWCEI SQQQWLELFS VYFRLYLKPS QDVHRVLVAR IIH AVTKGC CSQTDGLNSK FLDFFSKAIQ CARQEKSSSG LNHILAALTI FLKTLAVNFR IRVCELGDEI LPTLLYIWTQ HRLN DSLKE VIIELFQLQI YIHHPKGAKT QEKGAYESTK WRSILYNLYD LLVNEISHIG SRGKYSSGFR NIAVKENLIE LMADI CHQV FNEDTRSLEI SQSYTTTQRE SSDYSVPCKR KKIELGWEVI KDHLQKSQND FDLVPWLQIA TQLISKYPAS LPNCEL SPL LMILSQLLPQ QRHGERTPYV LRCLTEVALC QDKRSNLESS QKSDLLKLWN KIWCITFRGI SSEQIQAENF GLLGAII QG SLVEVDREFW KLFTGSACRP SCPAVCCLTL ALTTSIVPGT VKMGIEQNMC EVNRSFSLKE SIMKWLLFYQ LEGDLENS T EVPPILHSNF PHLVLEKILV SLTMKNCKAA MNFFQSVPEC EHHQKDKEEL SFSEVEELFL QTTFDKMDFL TIVRECGIE KHQSSIGFSV HQNLKESLDR CLLGLSEQLL NNYSSEITNS ETLVRCSRLL VGVLGCYCYM GVIAEEEAYK SELFQKAKSL MQCAGESIT LFKNKTNEEF RIGSLRNMMQ LCTRCLSNCT KKSPNKIASG FFLRLLTSKL MNDIADICKS LASFIKKPFD R GEVESMED DTNGNLMEVE DQSSMNLFND YPDSSVSDAN EPGESQSTIG AINPLAEEYL SKQDLLFLDM LKFLCLCVTT AQ TNTVSFR AADIRRKLLM LIDSSTLEPT KSLHLHMYLM LLKELPGEEY PLPMEDVLEL LKPLSNVCSL YRRDQDVCKT ILN HVLHVV KNLGQSNMDS ENTRDAQGQF LTVIGAFWHL TKERKYIFSV RMALVNCLKT LLEADPYSKW AILNVMGKDF PVNE VFTQF LADNHHQVRM LAAESINRLF QDTKGDSSRL LKALPLKLQQ TAFENAYLKA QEGMREMSHS AENPETLDEI YNRKS VLLT LIAVVLSCSP ICEKQALFAL CKSVKENGLE PHLVKKVLEK VSETFGYRRL EDFMASHLDY LVLEWLNLQD TEYNLS SFP FILLNYTNIE DFYRSCYKVL IPHLVIRSHF DEVKSIANQI QEDWKSLLTD CFPKILVNIL PYFAYEGTRD SGMAQQR ET ATKVYDMLKS ENLLGKQIDH LFISNLPEIV VELLMTLHEP ANSSASQSTD LCDFSGDLDP APNPPHFPSH VIKATFAY I SNCHKTKLKS ILEILSKSPD SYQKILLAIC EQAAETNNVY KKHRILKIYH LFVSLLLKDI KSGLGGAWAF VLRDVIYTL IHYINQRPSC IMDVSLRSFS LCCDLLSQVC QTAVTYCKDA LENHLHVIVG TLIPLVYEQV EVQKQVLDLL KYLVIDNKDN ENLYITIKL LDPFPDHVVF KDLRITQQKI KYSRGPFSLL EEINHFLSVS VYDALPLTRL EGLKDLRRQL ELHKDQMVDI M RASQDNPQ DGIMVKLVVN LLQLSKMAIN HTGEKEVLEA VGSCLGEVGP IDFSTIAIQH SKDASYTKAL KLFEDKELQW TF IMLTYLN NTLVEDCVKV RSAAVTCLKN ILATKTGHSF WEIYKMTTDP MLAYLQPFRT SRKKFLEVPR FDKENPFEGL DDI NLWIPL SENHDIWIKT LTCAFLDSGG TKCEILQLLK PMCEVKTDFC QTVLPYLIHD ILLQDTNESW RNLLSTHVQG FFTS CLRHF SQTSRSTTPA NLDSESEHFF RCCLDKKSQR TMLAVVDYMR RQKRPSSGTI FNDAFWLDLN YLEVAKVAQS CAAHF TALL YAEIYADKKS MDDQEKRSLA FEEGSQSTTI SSLSEKSKEE TGISLQDLLL EIYRSIGEPD SLYGCGGGKM LQPITR LRT YEHEAMWGKA LVTYDLETAI PSSTRQAGII QALQNLGLCH ILSVYLKGLD YENKDWCPEL EELHYQAAWR NMQWDHC TS VSKEVEGTSY HESLYNALQS LRDREFSTFY ESLKYARVKE VEEMCKRSLE SVYSLYPTLS RLQAIGELES IGELFSRS V THRQLSEVYI KWQKHSQLLK DSDFSFQEPI MALRTVILEI LMEKEMDNSQ RECIKDILTK HLVELSILAR TFKNTQLPE RAIFQIKQYN SVSCGVSEWQ LEEAQVFWAK KEQSLALSIL KQMIKKLDAS CAANNPSLKL TYTECLRVCG NWLAETCLEN PAVIMQTYL EKAVEVAGNY DGESSDELRN GKMKAFLSLA RFSDTQYQRI ENYMKSSEFE NKQALLKRAK EEVGLLREHK I QTNRYTVK VQRELELDEL ALRALKEDRK RFLCKAVENY INCLLSGEEH DMWVFRLCSL WLENSGVSEV NGMMKRDGMK IP TYKFLPL MYQLAARMGT KMMGGLGFHE VLNNLISRIS MDHPHHTLFI ILALANANRD EFLTKPEVAR RSRITKNVPK QSS QLDEDR TEAANRIICT IRSRRPQMVR SVEALCDAYI ILANLDATQW KTQRKGINIP ADQPITKLKN LEDVVVPTME IKVD HTGEY GNLVTIQSFK AEFRLAGGVN LPKIIDCVGS DGKERRQLVK GRDDLRQDAV MQQVFQMCNT LLQRNTETRK RKLTI CTYK VVPLSQRSGV LEWCTGTVPI GEFLVNNEDG AHKRYRPNDF SAFQCQKKMM EVQKKSFEEK YEVFMDVCQN FQPVFR YFC MEKFLDPAIW FEKRLAYTRS VATSSIVGYI LGLGDRHVQN ILINEQSAEL VHIDLGVAFE QGKILPTPET VPFRLTR DI VDGMGITGVE GVFRRCCEKT MEVMRNSQET LLTIVEVLLY DPLFDWTMNP LKALYLAQRP EDETELHPTL NADDQECK R NLSDIDQSFN KVAERVLMRL QEKLKGVEEG TVLSVGGQVN LLIQQAIDPK NLSRLFPGWK AWV

UniProtKB: Serine-protein kinase ATM

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分子 #2: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 39.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7sic

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
ソフトウェア: (名称: RELION (ver. 3.1), RELION (ver. 4.0), cryoSPARC (ver. 4))
使用した粒子像数: 1207435
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7sic


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-8oxq:
ATM(Q2971A) dimeric C-terminal region in complex with Mg AMP-PNP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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