[日本語] English
万見
- EMDB-1699: Structure of Lactococcal Phage p2 Baseplate and its Mechanism of ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1699
タイトルStructure of Lactococcal Phage p2 Baseplate and its Mechanism of Activation
マップデータThis is the ccp4 file of the EM 3D reconstruction of the baseplate of the wild-type p2 bacteriophage. The map is associated to the following PDB entries: PDB: 2WZP: BP closed form PDB: 2X53: BP Activated form C2 PDB: 2X54 + 2X5A: BP Activated form P2
試料
  • 試料: P2 baseplate wild-type
  • タンパク質・ペプチド: P2 baseplate
キーワードp2 / baseplate / phage / EM
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / virus tail, baseplate / virus tail / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Phage tail base-plate attachment protein ORF16 / Baseplate protein Gp15-like / Baseplate protein Gp16, domain D4 / Baseplate protein Gp16, domain 1 and 2 / : / : / : / : / Distal tail protein, N-terminal domain / Phage tail base-plate attachment protein N-terminal barrel domain ...Phage tail base-plate attachment protein ORF16 / Baseplate protein Gp15-like / Baseplate protein Gp16, domain D4 / Baseplate protein Gp16, domain 1 and 2 / : / : / : / : / Distal tail protein, N-terminal domain / Phage tail base-plate attachment protein N-terminal barrel domain / Phage tail base-plate attachment protein C-terminal insertion domain / Phage tail base-plate attachment protein N0 domain / Phage tail base-plate attachment protein C-terminal barrel domain / Dit, C-terminal domain / : / Lactococcus phage p2, Receptor binding protein, neck domain / : / Lactophage receptor-binding protein N-terminal shoulder domain / Receptor-binding protein of phage tail base-plate Siphoviridae, head / Lactophage receptor-binding protein C-terminal head domain / Adenovirus pIV-like, attachment domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Baseplate protein gp16 / Distal tail protein / Receptor binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus phage p2 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 22.0 Å
データ登録者Sciara G / Bebeacua C / Bron P / Tremblay D / Ortiz-Lombardia M / Lichiere J / van Heel M / Campanacci V / Moineau S / Cambillau C
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2010
タイトル: Structure of lactococcal phage p2 baseplate and its mechanism of activation.
著者: Giuliano Sciara / Cecilia Bebeacua / Patrick Bron / Denise Tremblay / Miguel Ortiz-Lombardia / Julie Lichière / Marin van Heel / Valérie Campanacci / Sylvain Moineau / Christian Cambillau /
要旨: Siphoviridae is the most abundant viral family on earth which infects bacteria as well as archaea. All known siphophages infecting gram+ Lactococcus lactis possess a baseplate at the tip of their ...Siphoviridae is the most abundant viral family on earth which infects bacteria as well as archaea. All known siphophages infecting gram+ Lactococcus lactis possess a baseplate at the tip of their tail involved in host recognition and attachment. Here, we report analysis of the p2 phage baseplate structure by X-ray crystallography and electron microscopy and propose a mechanism for the baseplate activation during attachment to the host cell. This approximately 1 MDa, Escherichia coli-expressed baseplate is composed of three protein species, including six trimers of the receptor-binding protein (RBP). RBPs host-recognition domains point upwards, towards the capsid, in agreement with the electron-microscopy map of the free virion. In the presence of Ca(2+), a cation mandatory for infection, the RBPs rotated 200 degrees downwards, presenting their binding sites to the host, and a channel opens at the bottom of the baseplate for DNA passage. These conformational changes reveal a novel siphophage activation and host-recognition mechanism leading ultimately to DNA ejection.
履歴
登録2010年2月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年3月10日-
マップ公開2010年3月10日-
更新2010年6月1日-
現状2010年6月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6zjj
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6zjj
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

3d_p2basepla...

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1699.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the ccp4 file of the EM 3D reconstruction of the baseplate of the wild-type p2 bacteriophage. The map is associated to the following PDB entries: PDB: 2WZP: BP closed form PDB: 2X53: BP Activated form C2 PDB: 2X54 + 2X5A: BP Activated form P2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.64 Å/pix.
x 128 pix.
= 593.92 Å		4.64 Å/pix.
x 128 pix.
= 593.92 Å		4.64 Å/pix.
x 128 pix.
= 593.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.64 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.5 / ムービー #1: 1.5
最小 - 最大-7.12447 - 15.0054
平均 (標準偏差)0.0791262 (±0.812704)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-63-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 593.92 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.644.644.64
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z593.920593.920593.920
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ121121121
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-63-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-7.12415.0050.079

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : P2 baseplate wild-type

全体名称: P2 baseplate wild-type
要素
  • 試料: P2 baseplate wild-type
  • タンパク質・ペプチド: P2 baseplate

-
超分子 #1000: P2 baseplate wild-type

超分子名称: P2 baseplate wild-type / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Homohexamer / Number unique components: 1
分子量実験値: 1 MDa / 理論値: 1 MDa

-
分子 #1: P2 baseplate

分子名称: P2 baseplate / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: P2 baseplate / コピー数: 6 / 集合状態: Hexamer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Lactococcus phage p2 (ウイルス)

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Sample was incubated on glow-discharged grid for approximately one minute. 2% uranyl acetate was applied onto the sample and left for about 30 seconds.
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG/UT
アライメント法Legacy - 非点収差: corrected at 200,000 times magnification
撮影デジタル化 - サンプリング間隔: 2.32 µm / 実像数: 1000 / 平均電子線量: 10 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダー: Room Temperature / 試料ホルダーモデル: OTHER

-
画像解析

CTF補正詳細: CCD Images
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMAGIC-5
詳細: Initial map calculated with class averages. Final map calculated after projection matching refinement.
使用した粒子像数: 9486
最終 角度割当詳細: IMAGIC

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る