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- EMDB-16867: Ubiquitin transfer from E2 to E3: UBE2D2-ubiquitin linked to HECT... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16867
タイトルUbiquitin transfer from E2 to E3: UBE2D2-ubiquitin linked to HECT E3 ligase UBR5
マップデータ
試料
  • 複合体: Dimeric UBR5 crosslinked to UBE2D2~Ub
    • 複合体: UBE2D2
      • 複合体: Ub
キーワードE3 ligase / UBR5 / Ubiquitination / UBQ / Ubiquitin / HECT / K48 / UBQ-chain / polyubiquitylation / LIGASE
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.3 Å
データ登録者Hehl LA / Horn-Ghetko D / Prabu JR / Schulman BA
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2024
タイトル: Structural snapshots along K48-linked ubiquitin chain formation by the HECT E3 UBR5.
著者: Laura A Hehl / Daniel Horn-Ghetko / J Rajan Prabu / Ronnald Vollrath / D Tung Vu / David A Pérez Berrocal / Monique P C Mulder / Gerbrand J van der Heden van Noort / Brenda A Schulman /
要旨: Ubiquitin (Ub) chain formation by homologous to E6AP C-terminus (HECT)-family E3 ligases regulates vast biology, yet the structural mechanisms remain unknown. We used chemistry and cryo-electron ...Ubiquitin (Ub) chain formation by homologous to E6AP C-terminus (HECT)-family E3 ligases regulates vast biology, yet the structural mechanisms remain unknown. We used chemistry and cryo-electron microscopy (cryo-EM) to visualize stable mimics of the intermediates along K48-linked Ub chain formation by the human E3, UBR5. The structural data reveal a ≈ 620 kDa UBR5 dimer as the functional unit, comprising a scaffold with flexibly tethered Ub-associated (UBA) domains, and elaborately arranged HECT domains. Chains are forged by a UBA domain capturing an acceptor Ub, with its K48 lured into the active site by numerous interactions between the acceptor Ub, manifold UBR5 elements and the donor Ub. The cryo-EM reconstructions allow defining conserved HECT domain conformations catalyzing Ub transfer from E2 to E3 and from E3. Our data show how a full-length E3, ubiquitins to be adjoined, E2 and intermediary products guide a feed-forward HECT domain conformational cycle establishing a highly efficient, broadly targeting, K48-linked Ub chain forging machine.
履歴
登録2023年3月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月23日-
マップ公開2023年8月23日-
更新2024年2月14日-
現状2024年2月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16867.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16867.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2 Å/pix.
x 200 pix.
= 399.4 Å		2 Å/pix.
x 200 pix.
= 399.4 Å		2 Å/pix.
x 200 pix.
= 399.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.997 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0273
最小 - 最大-0.001468839 - 1.3463268
平均 (標準偏差)0.0018833792 (±0.028302092)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 399.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16867_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16867_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16867_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dimeric UBR5 crosslinked to UBE2D2~Ub

全体名称: Dimeric UBR5 crosslinked to UBE2D2~Ub
要素
  • 複合体: Dimeric UBR5 crosslinked to UBE2D2~Ub
    • 複合体: UBE2D2
      • 複合体: Ub

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超分子 #1: Dimeric UBR5 crosslinked to UBE2D2~Ub

超分子名称: Dimeric UBR5 crosslinked to UBE2D2~Ub / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9 KDa

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超分子 #2: UBE2D2

超分子名称: UBE2D2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Ub

超分子名称: Ub / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 46615
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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