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万見
- EMDB-16842: SIRT6 bound nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16842
タイトルSIRT6 bound nucleosome
マップデータSharpened map
試料
  • 複合体: Human Sirtuin 6 in complex with the nucleosome
    • 複合体: Human NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
      • タンパク質・ペプチド: Human NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
    • 複合体: Histones
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (145-MER)
      • DNA: DNA (145-MER)
キーワードTransferase / Deacetylase / Histone H3 deacetylation / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of lipid catabolic process / ketone biosynthetic process / chromosome, subtelomeric region / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity ...histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of lipid catabolic process / ketone biosynthetic process / chromosome, subtelomeric region / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of protein localization to chromatin / DNA damage sensor activity / positive regulation of stem cell differentiation / positive regulation of blood vessel branching / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / transposable element silencing / positive regulation of chondrocyte proliferation / cardiac muscle cell differentiation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / positive regulation of telomere maintenance / pericentric heterochromatin formation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / protein deacetylation / negative regulation of D-glucose import / protein localization to site of double-strand break / TORC2 complex binding / negative regulation of glycolytic process / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / positive regulation of double-strand break repair / lncRNA binding / negative regulation of protein import into nucleus / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of gene expression, epigenetic / positive regulation of stem cell population maintenance / regulation of protein secretion / positive regulation of stem cell proliferation / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of cellular senescence / site of DNA damage / regulation of lipid metabolic process / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / nucleosome binding / NAD+ binding / subtelomeric heterochromatin formation / positive regulation of fat cell differentiation / regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of gluconeogenesis / pericentric heterochromatin / response to UV / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / nucleotidyltransferase activity / positive regulation of protein export from nucleus / determination of adult lifespan / protein destabilization / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / base-excision repair / positive regulation of insulin secretion / chromatin DNA binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / positive regulation of fibroblast proliferation / nucleosome / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleosome assembly / positive regulation of cold-induced thermogenesis / glucose homeostasis / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / damaged DNA binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site ...Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / Histone H2A / Histone 2A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.94 Å
データ登録者Smirnova E / Bignon E / Schultz P / Papai G / Ben-Shem A
資金援助 フランス, 1件
OrganizationGrant number国
Other private フランス
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: Binding to nucleosome poises human SIRT6 for histone H3 deacetylation.
著者: Ekaterina Smirnova / Emmanuelle Bignon / Patrick Schultz / Gabor Papai / Adam Ben Shem /
要旨: Sirtuin 6 (SIRT6) is an NAD-dependent histone H3 deacetylase that is prominently found associated with chromatin, attenuates transcriptionally active promoters and regulates DNA repair, metabolic ...Sirtuin 6 (SIRT6) is an NAD-dependent histone H3 deacetylase that is prominently found associated with chromatin, attenuates transcriptionally active promoters and regulates DNA repair, metabolic homeostasis and lifespan. Unlike other sirtuins, it has low affinity to free histone tails but demonstrates strong binding to nucleosomes. It is poorly understood how SIRT6 docking on nucleosomes stimulates its histone deacetylation activity. Here, we present the structure of human SIRT6 bound to a nucleosome determined by cryogenic electron microscopy. The zinc finger domain of SIRT6 associates tightly with the acidic patch of the nucleosome through multiple arginine anchors. The Rossmann fold domain binds to the terminus of the looser DNA half of the nucleosome, detaching two turns of the DNA from the histone octamer and placing the NAD binding pocket close to the DNA exit site. This domain shows flexibility with respect to the fixed zinc finger and moves with, but also relative to, the unwrapped DNA terminus. We apply molecular dynamics simulations of the histone tails in the nucleosome to show that in this mode of interaction, the active site of SIRT6 is perfectly poised to catalyze deacetylation of the H3 histone tail and that the partial unwrapping of the DNA allows even lysines close to the H3 core to reach the enzyme.
#1: ジャーナル: Elife / 年: 2023
タイトル: Binding to nucleosome poises SIRT6 for histone H3 de-acetylation
著者: Smirnova E / Bignon E / Schultz P / Papai G / Ben-Shem A
履歴
登録2023年3月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月9日-
マップ公開2023年8月9日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16842.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16842.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 42.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.92 Å/pix.
x 224 pix.
= 205.184 Å		0.92 Å/pix.
x 224 pix.
= 205.184 Å		0.92 Å/pix.
x 224 pix.
= 205.184 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.916 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.24
最小 - 最大-0.0012726709 - 2.3911037
平均 (標準偏差)0.008953126 (±0.078187026)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 205.184 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16842_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_16842_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_16842_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human Sirtuin 6 in complex with the nucleosome

全体名称: Human Sirtuin 6 in complex with the nucleosome
要素
  • 複合体: Human Sirtuin 6 in complex with the nucleosome
    • 複合体: Human NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
      • タンパク質・ペプチド: Human NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
    • 複合体: Histones
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (145-MER)
      • DNA: DNA (145-MER)

+
超分子 #1: Human Sirtuin 6 in complex with the nucleosome

超分子名称: Human Sirtuin 6 in complex with the nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

+
超分子 #2: Human NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6

超分子名称: Human NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Histones

超分子名称: Histones / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#5
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #4: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6-#7

+
分子 #1: Human NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6

分子名称: Human NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSVNYAAGLS PYADKGKCGL PEIFDPPEEL ERKVWELARL VWQSSSVVFH TGAGISTASG IPDFRGPHG VWTMEERGLA PKFDTTFESA RPTQTHMALV QLERVGLLRF LVSQNVDGLH V RSGFPRDK LAELHGNMFV EECAKCKTQY VRDTVVGTMG LKATGRLCTV ...文字列:
MSVNYAAGLS PYADKGKCGL PEIFDPPEEL ERKVWELARL VWQSSSVVFH TGAGISTASG IPDFRGPHG VWTMEERGLA PKFDTTFESA RPTQTHMALV QLERVGLLRF LVSQNVDGLH V RSGFPRDK LAELHGNMFV EECAKCKTQY VRDTVVGTMG LKATGRLCTV AKARGLRACR GE LRDTILD WEDSLPDRDL ALADEASRNA DLSITLGTSL QIRPSGNLPL ATKRRGGRLV IVN LQPTKH DRHADLRIHG YVDEVMTRLM KHLGLEIPAW DGPRVLERAL PPLPRPPTPK LEPK EESPT RINGSIPAGP KQEPCAQHNG SEPASPKRER PTSPAPHRPP KRVKAKAVPS

UniProtKB: NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6

+
分子 #2: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVRN DEELNKLLGG VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESAKSAKSK

UniProtKB: Histone H2A type 1

+
分子 #3: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KTQKKDGKKR RKSRKESYAI YVYKVLKQVH PDTGISSKAM SIMNSFVNDV FERIAGEASR LAHYNKRSTI TSREIQTAVR LLLPGELAKH AVSEGTKAVT KYTSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

+
分子 #4: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSAV MALQEASEAY LVGLFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

+
分子 #5: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #6: DNA (145-MER)

分子名称: DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
配列文字列:
ATCAGAATCC CGGTGCCGAG GCCGCTCAAT TGGTCGTAGA CAGCTCTAGC ACCGCTTAAA CGCACGTACG CGCTGTCCCC CGCGTTTTAA CCGCCAAGGG GATTACTCCC TAGTCTCCAG GCACGTGTCA GATATATACA TCGAT

+
分子 #7: DNA (145-MER)

分子名称: DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
配列文字列:
ATCGATGTAT ATATCTGACA CGTGCCTGGA GACTAGGGAG TAATCCCCTT GGCGGTTAAA ACGCGGGGGA CAGCGCGTAC GTGCGTTTAA GCGGTGCTAG AGCTGTCTAC GACCAATTGA GCGGCCTCGG CACCGGGATT CTGAT

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R3.5/1 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 90 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 270000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2033169
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab-initio in cryoSPARC
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 439796
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る