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万見
- EMDB-1655: Coupled chaperone action in folding and assembly of hexadecameric... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1655
タイトルCoupled chaperone action in folding and assembly of hexadecameric Rubisco
マップデータThis is a cryo-EM map of the RbcL8-X8 assembly intermediate
試料
  • 試料: Rubisco assembly intermediate containing 8 copies of the large Rubisco subunit RbcL and 8 copies of the dimeric assembly chaperone RbcX2
  • タンパク質・ペプチド: RbcL
キーワードPhotosynthesis / protein folding / Rubisco / Rubisco assembly / chaperones
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / photorespiration / carboxysome / ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / carbon fixation / reductive pentose-phosphate cycle / photosynthesis / protein folding chaperone / monooxygenase activity ...ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / photorespiration / carboxysome / ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / carbon fixation / reductive pentose-phosphate cycle / photosynthesis / protein folding chaperone / monooxygenase activity / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RuBisCO chaperone RbcX / Chaperonin-like RbcX superfamily / RbcX protein / Chaperonin-like RbcX / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal ...RuBisCO chaperone RbcX / Chaperonin-like RbcX superfamily / RbcX protein / Chaperonin-like RbcX / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / RuBisCO chaperone RbcX
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus elongatus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Liu C / Young A / Starling-Windhof A / Bracher A / Saschenbrecker S / Rao BV / Rao KV / Berninghausen O / Mielke T / Hartl FU ...Liu C / Young A / Starling-Windhof A / Bracher A / Saschenbrecker S / Rao BV / Rao KV / Berninghausen O / Mielke T / Hartl FU / Beckmann R / Hayer-Hartl M
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Coupled chaperone action in folding and assembly of hexadecameric Rubisco.
著者: Cuimin Liu / Anna L Young / Amanda Starling-Windhof / Andreas Bracher / Sandra Saschenbrecker / Bharathi Vasudeva Rao / Karnam Vasudeva Rao / Otto Berninghausen / Thorsten Mielke / F Ulrich ...著者: Cuimin Liu / Anna L Young / Amanda Starling-Windhof / Andreas Bracher / Sandra Saschenbrecker / Bharathi Vasudeva Rao / Karnam Vasudeva Rao / Otto Berninghausen / Thorsten Mielke / F Ulrich Hartl / Roland Beckmann / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Form I Rubisco (ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase), a complex of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits, catalyses the fixation of atmospheric CO(2) in photosynthesis. The ...Form I Rubisco (ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase), a complex of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits, catalyses the fixation of atmospheric CO(2) in photosynthesis. The limited catalytic efficiency of Rubisco has sparked extensive efforts to re-engineer the enzyme with the goal of enhancing agricultural productivity. To facilitate such efforts we analysed the formation of cyanobacterial form I Rubisco by in vitro reconstitution and cryo-electron microscopy. We show that RbcL subunit folding by the GroEL/GroES chaperonin is tightly coupled with assembly mediated by the chaperone RbcX(2). RbcL monomers remain partially unstable and retain high affinity for GroEL until captured by RbcX(2). As revealed by the structure of a RbcL(8)-(RbcX(2))(8) assembly intermediate, RbcX(2) acts as a molecular staple in stabilizing the RbcL subunits as dimers and facilitates RbcL(8) core assembly. Finally, addition of RbcS results in RbcX(2) release and holoenzyme formation. Specific assembly chaperones may be required more generally in the formation of complex oligomeric structures when folding is closely coupled to assembly.
履歴
登録2009年10月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年10月27日-
マップ公開2010年1月20日-
更新2010年1月20日-
現状2010年1月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2wvw
  • 表面レベル: 1.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_1655.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1655.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 20.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a cryo-EM map of the RbcL8-X8 assembly intermediate
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.63 Å/pix.
x 176 pix.
= 286.88 Å		1.63 Å/pix.
x 176 pix.
= 286.88 Å		1.63 Å/pix.
x 176 pix.
= 286.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.63 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5.6 / ムービー #1: 1.4
最小 - 最大-13.708500000000001 - 10.755599999999999
平均 (標準偏差)0.00000000468687 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-88-88-88
サイズ176176176
Spacing176176176
セルA=B=C: 286.88 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.631.631.63
M x/y/z176176176
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z286.880286.880286.880
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-88-88-88
NC/NR/NS176176176
D min/max/mean-13.70910.7560.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Rubisco assembly intermediate containing 8 copies of the large Ru...

全体名称: Rubisco assembly intermediate containing 8 copies of the large Rubisco subunit RbcL and 8 copies of the dimeric assembly chaperone RbcX2
要素
  • 試料: Rubisco assembly intermediate containing 8 copies of the large Rubisco subunit RbcL and 8 copies of the dimeric assembly chaperone RbcX2
  • タンパク質・ペプチド: RbcL

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超分子 #1000: Rubisco assembly intermediate containing 8 copies of the large Ru...

超分子名称: Rubisco assembly intermediate containing 8 copies of the large Rubisco subunit RbcL and 8 copies of the dimeric assembly chaperone RbcX2
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: One RbcL-octamer binds to on RbcX2 octamer / Number unique components: 1
分子量理論値: 660 KDa

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分子 #1: RbcL

分子名称: RbcL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Rubisco large subunit / コピー数: 8 / 集合状態: Octamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Synechococcus elongatus (バクテリア) / 株: PCC 6301
分子量理論値: 52.5 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 組換プラスミド: pet11a

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8.7 / 詳細: 20 mM Tris-HCl, pH 8.7
グリッド詳細: Quantifoil grids (3/3) with 2 nm carbon on top
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 85 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot
手法: 10 sec blottting before plunging, 2 layers of filter paper

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
温度平均: 95 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: PRIMESCAN / デジタル化 - サンプリング間隔: 1.63 µm / 平均電子線量: 20 e/Å2 / 詳細: Scanned on Heidelberg Primescan at 4000 dpi / Od range: 1.2 / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 38900 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.26 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダー: FEI Polara cartridge system / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D4 (2回x4回 2面回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN1 / 使用した粒子像数: 11104
最終 角度割当詳細: EMAN

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3hyb

ソフトウェア名称: manual
精密化空間: RECIPROCAL
得られたモデル

PDB-2wvw:
Cryo-EM structure of the RbcL-RbcX complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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