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- EMDB-16432: HSF2BP-BRCA2 ring-shaped complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16432
タイトルHSF2BP-BRCA2 ring-shaped complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex between HSF2BP and the BRCA2 fragment N2291-Q2342
    • タンパク質・ペプチド: HSF2BP
    • タンパク質・ペプチド: BRCA2
キーワードMeiosis / Cancer Antigen / DNA repair / Fertility / Armadillo domain / Intrinsically Disordered Protein / RECOMBINATION
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Zinn-Justin S / Ghouil R / Miron S / Legrand P / Ouldali M / Winter JM / Ropars V / Arteni AA
資金援助European Union, フランス, 2件
OrganizationGrant number国
iNEXT-Discovery871037European Union
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-INSB-05 フランス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: BRCA2-HSF2BP oligomeric ring disassembly by BRME1 promotes homologous recombination.
著者: Rania Ghouil / Simona Miron / Koichi Sato / Dejan Ristic / Sari E van Rossum-Fikkert / Pierre Legrand / Malika Ouldali / Jean-Marie Winter / Virginie Ropars / Gabriel David / Ana-Andreea ...著者: Rania Ghouil / Simona Miron / Koichi Sato / Dejan Ristic / Sari E van Rossum-Fikkert / Pierre Legrand / Malika Ouldali / Jean-Marie Winter / Virginie Ropars / Gabriel David / Ana-Andreea Arteni / Claire Wyman / Puck Knipscheer / Roland Kanaar / Alex N Zelensky / Sophie Zinn-Justin /
要旨: In meiotic homologous recombination (HR), BRCA2 facilitates loading of the recombinases RAD51 and DMC1 at the sites of double-strand breaks (DSBs). The HSF2BP-BRME1 complex interacts with BRCA2. Its ...In meiotic homologous recombination (HR), BRCA2 facilitates loading of the recombinases RAD51 and DMC1 at the sites of double-strand breaks (DSBs). The HSF2BP-BRME1 complex interacts with BRCA2. Its absence causes a severe reduction in recombinase loading at meiotic DSB. We previously showed that, in somatic cancer cells ectopically producing HSF2BP, DNA damage can trigger HSF2BP-dependent degradation of BRCA2, which prevents HR. Here, we report that, upon binding to BRCA2, HSF2BP forms octameric rings that are able to interlock into a large ring-shaped 24-mer. Addition of BRME1 leads to dissociation of both of these ring structures and cancels the disruptive effect of HSF2BP on cancer cell resistance to DNA damage. It also prevents BRCA2 degradation during interstrand DNA crosslink repair in egg extracts. We propose that, during meiosis, the control of HSF2BPBRCA2 oligomerization by BRME1 ensures timely assembly of the ring complex that concentrates BRCA2 and controls its turnover, thus promoting HR.
履歴
登録2023年1月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月20日-
マップ公開2023年9月20日-
更新2023年11月8日-
現状2023年11月8日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16432.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16432.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.73 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0272
最小 - 最大-0.09052658 - 0.23730436
平均 (標準偏差)-0.000045229586 (±0.006442293)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 438.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16432_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16432_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex between HSF2BP and the BRCA2 fragment N2291-Q2342

全体名称: Complex between HSF2BP and the BRCA2 fragment N2291-Q2342
要素
  • 複合体: Complex between HSF2BP and the BRCA2 fragment N2291-Q2342
    • タンパク質・ペプチド: HSF2BP
    • タンパク質・ペプチド: BRCA2

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超分子 #1: Complex between HSF2BP and the BRCA2 fragment N2291-Q2342

超分子名称: Complex between HSF2BP and the BRCA2 fragment N2291-Q2342
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: The complex contains 24 HSF2BP molecules and 12 BRCA2 peptides
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 900 kDa/nm

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分子 #1: HSF2BP

分子名称: HSF2BP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Full-length human HSF2BP / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGEAGAAEEA CRHMGTKEEF VKVRKKDLER LTTEVMQIRD FLPRILNGEV LESFQKLKIV EKNLERKEQ ELEQLKMDCE HFKARLETVQ ADNIREKKEK LALRQQLNEA KQQLLQQAEY C TEMGAAAC TLLWGVSSSE EVVKAILGGD KALKFFSITG QTMESFVKSL ...文字列:
MGEAGAAEEA CRHMGTKEEF VKVRKKDLER LTTEVMQIRD FLPRILNGEV LESFQKLKIV EKNLERKEQ ELEQLKMDCE HFKARLETVQ ADNIREKKEK LALRQQLNEA KQQLLQQAEY C TEMGAAAC TLLWGVSSSE EVVKAILGGD KALKFFSITG QTMESFVKSL DGDVQELDSD ES QFVFALA GIVTNVAAIA CGREFLVNSS RVLLDTILQL LGDLKPGQCT KLKVLMLMSL YNV SINLKG LKYISESPGF IPLLWWLLSD PDAEVCLHVL RLVQSVVLEP EVFSKSASEF RSSL PLQRI LAMSKSRNPR LQTAAQELLE DLRTLEHNV

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分子 #2: BRCA2

分子名称: BRCA2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: BRCA2 from N2291 to Q2342 with a C-terminal TEV site (was produced fused to GB1-6His)
光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
NEFDRIIENQ EKSLKASKST PDGTIKDRRL FMHHVSLEPI TTVPFRTTKE RQENLYFQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
25.0 mMTris-HClTris buffer
5.0 mMbeta-mercaptoethanolreducing agent
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Obtained after gel filtration on the complex

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
実像数: 9531 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 660000
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 2
想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1) / 使用した粒子像数: 398000
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
詳細: One of these volumes had the shape of an open ring, the two other volumes were well-resolved rings. The 398 000 particles corresponding to these two volumes were used to calculate the final ...詳細: One of these volumes had the shape of an open ring, the two other volumes were well-resolved rings. The 398 000 particles corresponding to these two volumes were used to calculate the final cryo-EM map of the complex.
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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