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万見
- EMDB-16373: Structure of the peroxisomal Pex1/Pex6 ATPase complex bound to a ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16373
タイトルStructure of the peroxisomal Pex1/Pex6 ATPase complex bound to a substrate in twin seam state
マップデータMap generated with SPHIRE Postrefine
試料
  • 複合体: Peroxisomal AAA ATPase complex Pex1/Pex6("twin seam" state)
    • 複合体: Peroxisomal AAA ATPase complex Pex1/Pex6("twin seam" state)
      • タンパク質・ペプチド: Peroxisomal ATPase PEX6
      • タンパク質・ペプチド: Peroxisomal ATPase PEX1
    • 複合体: Unknown peptide
      • タンパク質・ペプチド: unknown peptide
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードAAA ATPase / peroxisomes / peroxisome biogenesis / peroxisome biogenesis disorders / Zellweger Syndrome / TRANSLOCASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / protein import into peroxisome matrix / protein transporter activity / peroxisomal membrane / ATPase complex / protein unfolding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / peroxisome / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peroxisome biogenesis factor 1, N-terminal, psi beta-barrel fold / : / Peroxisome biogenesis factor 1, N-terminal / CDC48 domain 2-like superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core ...Peroxisome biogenesis factor 1, N-terminal, psi beta-barrel fold / : / Peroxisome biogenesis factor 1, N-terminal / CDC48 domain 2-like superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Peroxisomal ATPase PEX1 / Peroxisomal ATPase PEX6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Ruettermann M / Koci M / Lill P / Geladas ED / Kaschani F / Klink BU / Erdmann R / Gatsogiannis C
資金援助 ドイツ, 4件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)GA 2519/1-2 ドイツ
German Research Foundation (DFG)ER 178/7-2 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 211/667-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB 1430/1, A04 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structure of the peroxisomal Pex1/Pex6 ATPase complex bound to a substrate.
著者: Maximilian Rüttermann / Michelle Koci / Pascal Lill / Ermis Dionysios Geladas / Farnusch Kaschani / Björn Udo Klink / Ralf Erdmann / Christos Gatsogiannis /
要旨: The double-ring AAA+ ATPase Pex1/Pex6 is required for peroxisomal receptor recycling and is essential for peroxisome formation. Pex1/Pex6 mutations cause severe peroxisome associated developmental ...The double-ring AAA+ ATPase Pex1/Pex6 is required for peroxisomal receptor recycling and is essential for peroxisome formation. Pex1/Pex6 mutations cause severe peroxisome associated developmental disorders. Despite its pathophysiological importance, mechanistic details of the heterohexamer are not yet available. Here, we report cryoEM structures of Pex1/Pex6 from Saccharomyces cerevisiae, with an endogenous protein substrate trapped in the central pore of the catalytically active second ring (D2). Pairs of Pex1/Pex6(D2) subdomains engage the substrate via a staircase of pore-1 loops with distinct properties. The first ring (D1) is catalytically inactive but undergoes significant conformational changes resulting in alternate widening and narrowing of its pore. These events are fueled by ATP hydrolysis in the D2 ring and disengagement of a "twin-seam" Pex1/Pex6(D2) heterodimer from the staircase. Mechanical forces are propagated in a unique manner along Pex1/Pex6 interfaces that are not available in homo-oligomeric AAA-ATPases. Our structural analysis reveals the mechanisms of how Pex1 and Pex6 coordinate to achieve substrate translocation.
履歴
登録2022年12月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月4日-
マップ公開2023年10月4日-
更新2023年10月4日-
現状2023年10月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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添付画像

emd_16373.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16373.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map generated with SPHIRE Postrefine
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0.68 Å/pix.
x 384 pix.
= 261.12 Å		0.68 Å/pix.
x 384 pix.
= 261.12 Å		0.68 Å/pix.
x 384 pix.
= 261.12 Å

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最小 - 最大-0.009351012 - 0.021692965
平均 (標準偏差)0.00028186577 (±0.001241063)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 261.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Density-modified map.

ファイルemd_16373_additional_1.map
注釈Density-modified map.
投影像・断面図
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追加マップ: Cryosparc NU-refined map.

ファイルemd_16373_additional_2.map
注釈Cryosparc NU-refined map.
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軸ZYX

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ハーフマップ: Half maps from Relion 3D reconstruction. Input for SPHIRE Postrefine.

ファイルemd_16373_half_map_1.map
注釈Half maps from Relion 3D reconstruction. Input for SPHIRE Postrefine.
投影像・断面図
軸ZYX

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ハーフマップ: Half maps from Relion 3D reconstruction. Input for SPHIRE Postrefine.

ファイルemd_16373_half_map_2.map
注釈Half maps from Relion 3D reconstruction. Input for SPHIRE Postrefine.
投影像・断面図
軸ZYX

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試料の構成要素

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全体 : Peroxisomal AAA ATPase complex Pex1/Pex6("twin seam" state)

全体名称: Peroxisomal AAA ATPase complex Pex1/Pex6("twin seam" state)
要素
  • 複合体: Peroxisomal AAA ATPase complex Pex1/Pex6("twin seam" state)
    • 複合体: Peroxisomal AAA ATPase complex Pex1/Pex6("twin seam" state)
      • タンパク質・ペプチド: Peroxisomal ATPase PEX6
      • タンパク質・ペプチド: Peroxisomal ATPase PEX1
    • 複合体: Unknown peptide
      • タンパク質・ペプチド: unknown peptide
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Peroxisomal AAA ATPase complex Pex1/Pex6("twin seam" state)

超分子名称: Peroxisomal AAA ATPase complex Pex1/Pex6("twin seam" state)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
分子量理論値: 774 KDa

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超分子 #2: Peroxisomal AAA ATPase complex Pex1/Pex6("twin seam" state)

超分子名称: Peroxisomal AAA ATPase complex Pex1/Pex6("twin seam" state)
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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超分子 #3: Unknown peptide

超分子名称: Unknown peptide / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: MH272-3f/alpha

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分子 #1: Peroxisomal ATPase PEX6

分子名称: Peroxisomal ATPase PEX6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 115.687094 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MKASLTFSLS GIYAPCSISR DIYLEYGDKK AECLYGTIRL PQYGPGCTPG KIVHCVLDDS LPFCSIVVPS KLFGFMPTQP TMDFCYFEP ILDNVVPVLD SVTFLINEQL YSKLMDLPQE MQQIQFLHYK YNINSMETVV HSRDILTSGL CQILNCSPFP Q GLVDFTET ...文字列:
MKASLTFSLS GIYAPCSISR DIYLEYGDKK AECLYGTIRL PQYGPGCTPG KIVHCVLDDS LPFCSIVVPS KLFGFMPTQP TMDFCYFEP ILDNVVPVLD SVTFLINEQL YSKLMDLPQE MQQIQFLHYK YNINSMETVV HSRDILTSGL CQILNCSPFP Q GLVDFTET QLILVNDTEQ KLSALKYANE DEEYALPKIG TNSALSIDLE SLPCTISRDL LRPAPHINDD NSIYAFTDAE TL LRLDVTS GSFITVSNMG CVRLVKLFVL LLPNGFKKRT IYAPPKIIAS FPDCSVVTIS KSNIGHTDIP IANQVFISRV GGW LQSQKC FQNIILTTLK KFFSESKRIL CQNDLIPIAF DSSMADLNIA EENDESDDED ELGQYYKNDS LVWFFVTSAE LDCF SKDNS HFIIDPNRTK LITTNITNRR PLPLSRSNLQ RYYGFAETFY YDLHIFPYVR QLVNILETSF NCSQRGITLN ASVLL HSTT NNVGKATMVR FASKYLGIHL LEIDCLSLTS NSRQLDSTSK IIGYIRAKCE NVLPYASPAV IFLAHLDSIL LDVNAN QDP EAIKLQKSIN FEMSKLLDDF TFKFPGTTFV GSVNNIDNVP SSFRSHMRFE ILVPVPSEAQ RLRIFQWYLS SHELNRD VQ QKVPVSYMDN ISFSSLSSYS AGLTPLDIKS IVETARMTAT ARFYQESKKC GWLPQSILIT QEDLSKATSK ARNEFSVS I GAPQIPNVTW DDIGGIDFVK GEILDTIDMP LKHPELFTSG MKKRSGILFY GPPGTGKTLM AKAIATNFSL NFFSVKGPE LLNMYIGESE ANVRRVFQKA REAKPCVIFF DQIDSVAPKR GNQGDSGGVM DRIVSQLLAE LDGMSTDADG VFVIGATNRP DLLDEALLR PGRFDKLLYL GIPDTDTKQL NILEALTRKF VLDNDVKLIE LAKLCPFNYT GADFYALCSD AMLNAMSRIA R MVEKKVSQ HNELTGENIS TRRWFDKIAT KEDTKVVVKM EDFLKAQEQL TPSVSRAELN HYEAVRANFE GA

UniProtKB: Peroxisomal ATPase PEX6

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分子 #2: Peroxisomal ATPase PEX1

分子名称: Peroxisomal ATPase PEX1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 92.758891 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: TILKNGAIQL LKKVILRSTV CKMDFPKDNL FVVYISDGAQ LPSQKGYASI VKCSLRQSKK SDSDNKSVGI PSKKIGVFIK CDSQIPENH IALSSHLWDA FFTHPMNGAK IKLEFLQMNQ ANIISGRNAT VNIKYFGKDV PTKSGDQYSK LLGGSLLTNN L ILPTEQII ...文字列:
TILKNGAIQL LKKVILRSTV CKMDFPKDNL FVVYISDGAQ LPSQKGYASI VKCSLRQSKK SDSDNKSVGI PSKKIGVFIK CDSQIPENH IALSSHLWDA FFTHPMNGAK IKLEFLQMNQ ANIISGRNAT VNIKYFGKDV PTKSGDQYSK LLGGSLLTNN L ILPTEQII IEIKKGESEQ QLCNLNEISN ESVQWKVTQM GKEEVKDIIE RHLPKHYHVK ETGEVSRTSK DEDDFITVNS IK KEMVNYL TSPIIATPAI ILDGKQGIGK TRLLKELINE VEKDHHIFVK YADCETLHET SNLDKTQKLI MEWCSFCYWY GPS LIVLDN VEALFGKPQA NDGDPSNNGQ WDNASKLLNF FINQVTKIFN KDNKRIRVLF SGKQKTQINP LLFDKHFVSE TWSL RAPDK HARAKLLEYF FSKNQIMKLN RDLQFSDLSL ETEGFSPLDL EIFTEKIFYD LQLERDCDNV VTRELFSKSL SAFTP SALR GVKLTKETNI KWGDIGALAN AKDVLLETLE WPTKYEPIFV NCPLRLRSGI LLYGYPGCGK TLLASAVAQQ CGLNFI SVK GPEILNKFIG ASEQNIRELF ERAQSVKPCI LFFDEFDSIA PKRGHDSTGV TDRVVNQLLT QMDGAEGLDG VYILAAT SR PDLIDSALLR PGRLDKSVIC NIPTESERLD ILQAIVNSKD KDTGQKKFAL EKNADLKLIA EKTAGFSGAD LQGLCYNA Y LKSVHRWLSA ADQSEVVPGN DNIEYFSINE HGRREENRLR LKTLLQQDVV HETKTSTSAA SELTAVVTIN DLLEACQET KPSISTSELV KLRGIYDRFQ KDR

UniProtKB: Peroxisomal ATPase PEX1

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分子 #3: unknown peptide

分子名称: unknown peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: MH272-3f/alpha
分子量理論値: 783.958 Da
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 10 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 10 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK II
詳細: Grids were blotted for 3.5 sec and plunge-frozen after 1 sec drain time at 100% humidity.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 16763 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1259079
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

2585

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.4) / 使用した粒子像数: 128983
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.4)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8c0w:
Structure of the peroxisomal Pex1/Pex6 ATPase complex bound to a substrate in twin seam state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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