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基本情報
| 登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1623 | |||||||||
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| タイトル | Cerulenin-inhibited type I yeast Fatty Acid Synthase | |||||||||
マップデータ | This is a cryo-EM map of cerulenin inhibited yeast FAS filtered to 5.9A resolution. | |||||||||
試料 |
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キーワード | fatty acid synthase / type I fungal FAS mechanism / yeast / fatty acid synthesis. | |||||||||
| 生物種 | ![]() | |||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Gipson P / Mills DJ / Wouts R / Grininger M / Vonck J / Kuehlbrandt W | |||||||||
引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2010タイトル: Direct structural insight into the substrate-shuttling mechanism of yeast fatty acid synthase by electron cryomicroscopy. 著者: Preeti Gipson / Deryck J Mills / Remco Wouts / Martin Grininger / Janet Vonck / Werner Kühlbrandt / ![]() 要旨: Yeast fatty acid synthase (FAS) is a 2.6-MDa barrel-shaped multienzyme complex, which carries out cyclic synthesis of fatty acids. By electron cryomicroscopy of single particles we obtained a three- ...Yeast fatty acid synthase (FAS) is a 2.6-MDa barrel-shaped multienzyme complex, which carries out cyclic synthesis of fatty acids. By electron cryomicroscopy of single particles we obtained a three-dimensional map of yeast FAS at 5.9-A resolution. Compared to the crystal structures of fungal FAS, the EM map reveals major differences and new features that indicate a considerably different arrangement of the complex in solution compared to the crystal structures, as well as a high degree of variance inside the barrel. Distinct density regions in the reaction chambers next to each of the catalytic domains fitted the substrate-binding acyl carrier protein (ACP) domain. In each case, this resulted in the expected distance of approximately 18 A from the ACP substrate-binding site to the active site of the catalytic domains. The multiple, partially occupied positions of the ACP within the reaction chamber provide direct structural insight into the substrate-shuttling mechanism of fatty acid synthesis in this large cellular machine. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
|---|---|
| 構造ビューア | EMマップ: SurfView Molmil Jmol/JSmol |
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_1623.map.gz | 92.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-1623-v30.xml emd-1623.xml | 8.3 KB 8.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| 画像 | FAS-1000dpi.tiff FAS-emdb.tif | 732.9 KB 396.4 KB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1623 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1623 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_1623_validation.pdf.gz | 271.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_1623_full_validation.pdf.gz | 270.5 KB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_1623_validation.xml.gz | 6.9 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1623 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1623 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1623.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 96.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 注釈 | This is a cryo-EM map of cerulenin inhibited yeast FAS filtered to 5.9A resolution. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.14 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Cerulenin-inhibited Yeast FAS
| 全体 | 名称: Cerulenin-inhibited Yeast FAS |
|---|---|
| 要素 |
|
-超分子 #1000: Cerulenin-inhibited Yeast FAS
| 超分子 | 名称: Cerulenin-inhibited Yeast FAS / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1 |
|---|---|
| 分子量 | 理論値: 2.6 MDa |
-分子 #1: Type I yeast FAS
| 分子 | 名称: Type I yeast FAS / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: yeast FAS / 組換発現: No |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
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試料調製
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Plunger |
|---|
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電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
|---|---|
| 撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 1.19 µm / 実像数: 150 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16 |
| 電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
| 試料ステージ | 試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
| 実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
| CTF補正 | 詳細: each partilce |
|---|---|
| 最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称) アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.9 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN1 |
-原子モデル構築 1
| 初期モデル | PDB ID: |
|---|---|
| ソフトウェア | 名称: Chimera |
| 詳細 | Automatic rigid body fits |
| 精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
ムービー
コントローラー
万見について



キーワード
データ登録者
引用
UCSF Chimera







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