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- EMDB-16111: Map of Human Urea Transporter UT-A Collected with 0 and 30 Degree... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16111
タイトルMap of Human Urea Transporter UT-A Collected with 0 and 30 Degree Tilts
マップデータ
試料
  • 複合体: Trimer-like complex of Human UT-A
    • タンパク質・ペプチド: Human Urea Transporter UT-A
キーワードSLC14A2 / UT2 / UT-A / Urea Transporter / Inhibitor / Solute Carrier / TRANSPORT PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Chi G / Pike ACW / Maclean EM / Bohstedt T / Wang D / Mckinley G / Fernandez-Cid A / Mukhopadhyay SMM / Burgess-Brown NA / Edwards A ...Chi G / Pike ACW / Maclean EM / Bohstedt T / Wang D / Mckinley G / Fernandez-Cid A / Mukhopadhyay SMM / Burgess-Brown NA / Edwards A / Arrowsmith C / Bountra C / Duerr KL
資金援助 英国, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust106169/Z/14/Z 英国
European Union (EU)875510, 115766European Union
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Structural characterization of human urea transporters UT-A and UT-B and their inhibition.
著者: Gamma Chi / Larissa Dietz / Haiping Tang / Matthew Snee / Andreea Scacioc / Dong Wang / Gavin Mckinley / Shubhashish M M Mukhopadhyay / Ashley C W Pike / Rod Chalk / Nicola A Burgess-Brown / ...著者: Gamma Chi / Larissa Dietz / Haiping Tang / Matthew Snee / Andreea Scacioc / Dong Wang / Gavin Mckinley / Shubhashish M M Mukhopadhyay / Ashley C W Pike / Rod Chalk / Nicola A Burgess-Brown / Jean-Pierre Timmermans / Wouter van Putte / Carol V Robinson / Katharina L Dürr /
要旨: In this study, we present the structures of human urea transporters UT-A and UT-B to characterize them at molecular level and to detail the mechanism of UT-B inhibition by its selective inhibitor, ...In this study, we present the structures of human urea transporters UT-A and UT-B to characterize them at molecular level and to detail the mechanism of UT-B inhibition by its selective inhibitor, UTB-14. High-resolution structures of both transporters establish the structural basis for the inhibitor's selectivity to UT-B, and the identification of multiple binding sites for the inhibitor will aid with the development of drug lead molecules targeting both transporters. Our study also discovers phospholipids associating with the urea transporters by combining structural observations, native MS, and lipidomics analysis. These insights improve our understanding of urea transporter function at a molecular level and provide a blueprint for a structure-guided design of therapeutics targeting these transporters.
履歴
登録2022年11月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月4日-
マップ公開2023年10月4日-
更新2023年10月11日-
現状2023年10月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16111.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16111.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 300 pix.
= 246. Å		0.82 Å/pix.
x 300 pix.
= 246. Å		0.82 Å/pix.
x 300 pix.
= 246. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-1.939236 - 2.8622131
平均 (標準偏差)-0.001054191 (±0.0661456)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 246.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16111_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16111_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16111_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Trimer-like complex of Human UT-A

全体名称: Trimer-like complex of Human UT-A
要素
  • 複合体: Trimer-like complex of Human UT-A
    • タンパク質・ペプチド: Human Urea Transporter UT-A

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超分子 #1: Trimer-like complex of Human UT-A

超分子名称: Trimer-like complex of Human UT-A / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 120 KDa

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分子 #1: Human Urea Transporter UT-A

分子名称: Human Urea Transporter UT-A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSDPHSSPLL PEPLSSRYKL YEAEFTSPSW PSTSPDTHPA LPLLEMPEEK DLRSSNEDSH IVKIEKLNER SKRKDDGVAH RDSAGQRCIC LSKAVGYLTG DMKEYRIWLK DKHLALQFID WVLRGTAQVM FINNPLSGLI IFIGLLIQNP WWTITGGLGT VVSTLTALAL ...文字列:
MSDPHSSPLL PEPLSSRYKL YEAEFTSPSW PSTSPDTHPA LPLLEMPEEK DLRSSNEDSH IVKIEKLNER SKRKDDGVAH RDSAGQRCIC LSKAVGYLTG DMKEYRIWLK DKHLALQFID WVLRGTAQVM FINNPLSGLI IFIGLLIQNP WWTITGGLGT VVSTLTALAL GQDRSAIASG LHGYNGMLVG LLMAVFSEKL DYYWWLLFPV TFTAMSCPVL SSALNSIFSK WDLPVFTLPF NIAVTLYLAA TGHYNLFFPT TLVEPVSSVP NITWTEMEMP LLLQAIPVGV GQVYGCDNPW TGGVFLVALF ISSPLICLHA AIGSIVGLLA ALSVATPFET IYTGLWSYNC VLSCIAIGGM FYALTWQTHL LALICALFCA YMEAAISNIM SVVGVPPGTW AFCLATIIFL LLTTNNPAIF RLPLSKVTYP EANRIYYLTV KSGEEEKAPS GGGGEHPPTA GPKVEEGSEA VLSKHRSVFH IEWSSIRRRS KVFGKGEHQE RQNKDPFPYR YRKPTVELLD LDTMEESSEI KVETNISKTS WIRSSMAASG KRVSKALSYI TGEMKECGEG LKDKSPVFQF FDWVLRGTSQ VMFVNNPLSG ILIILGLFIQ NPWWAISGCL GTIMSTLTAL ILSQDKSAIA AGFHGYNGVL VGLLMAVFSD KGDYYWWLLL PVIIMSMSCP ILSSALGTIF SKWDLPVFTL PFNITVTLYL AATGHYNLFF PTTLLQPASA MPNITWSEVQ VPLLLRAIPV GIGQVYGCDN PWTGGIFLIA LFISSPLICL HAAIGSTMGM LAALTIATPF DSIYFGLCGF NSTLACIAIG GMFYVITWQT HLLAIACALF AAYLGAALAN MLSVFGLPPC TWPFCLSALT FLLLTTNNPA IYKLPLSKVT YPEANRIYYL SQEAENLYFQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES
150.0 mMSodium ChlorideNaCl
0.005 %LMNG
0.0005 %CHS
グリッドモデル: Quantifoil
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
詳細Some movies were collected with 0 degree tilt. Some were collected with 30 degree tilt. Collection settings were otherwise identical for the two set ups.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 52.63 e/Å2
詳細: Some movies were collected with 0 degree tilt. Some were collected with 30 degree tilt. Collection settings were otherwise identical for the two set ups.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 218993
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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