[日本語] English
万見
- EMDB-1607: RyR1-FKBP12 in the open conformation -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1607
タイトルRyR1-FKBP12 in the open conformation
マップデータ3D reconstruction of RyR1 in the open conformation
試料
  • 試料: ryanodine receptor 1 (RyR1) with FKBP12 bound
  • タンパク質・ペプチド: ryanodine receptor isoform 1
キーワードryanodine receptor / FKBP12 / channel gating
機能・相同性ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RIH domain
機能・相同性情報
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.2 Å
データ登録者Samso M / Feng W / Pessah IN / Allen PD
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2009
タイトル: Coordinated movement of cytoplasmic and transmembrane domains of RyR1 upon gating.
著者: Montserrat Samsó / Wei Feng / Isaac N Pessah / P D Allen /
要旨: Ryanodine receptor type 1 (RyR1) produces spatially and temporally defined Ca2+ signals in several cell types. How signals received in the cytoplasmic domain are transmitted to the ion gate and how ...Ryanodine receptor type 1 (RyR1) produces spatially and temporally defined Ca2+ signals in several cell types. How signals received in the cytoplasmic domain are transmitted to the ion gate and how the channel gates are unknown. We used EGTA or neuroactive PCB 95 to stabilize the full closed or open states of RyR1. Single-channel measurements in the presence of FKBP12 indicate that PCB 95 inverts the thermodynamic stability of RyR1 and locks it in a long-lived open state whose unitary current is indistinguishable from the native open state. We analyzed two datasets of 15,625 and 18,527 frozen-hydrated RyR1-FKBP12 particles in the closed and open conformations, respectively, by cryo-electron microscopy. Their corresponding three-dimensional structures at 10.2 A resolution refine the structure surrounding the ion pathway previously identified in the closed conformation: two right-handed bundles emerging from the putative ion gate (the cytoplasmic "inner branches" and the transmembrane "inner helices"). Furthermore, six of the identifiable transmembrane segments of RyR1 have similar organization to those of the mammalian Kv1.2 potassium channel. Upon gating, the distal cytoplasmic domains move towards the transmembrane domain while the central cytoplasmic domains move away from it, and also away from the 4-fold axis. Along the ion pathway, precise relocation of the inner helices and inner branches results in an approximately 4 A diameter increase of the ion gate. Whereas the inner helices of the K+ channels and of the RyR1 channel cross-correlate best with their corresponding open/closed states, the cytoplasmic inner branches, which are not observed in the K+ channels, appear to have at least as important a role as the inner helices for RyR1 gating. We propose a theoretical model whereby the inner helices, the inner branches, and the h1 densities together create an efficient novel gating mechanism for channel opening by relaxing two right-handed bundle structures along a common 4-fold axis.
履歴
登録2009年3月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年4月15日-
マップ公開2011年3月25日-
更新2015年8月26日-
現状2015年8月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1607.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1607.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 21.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of RyR1 in the open conformation
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.8 Å/pix.
x 180 pix.
= 504. Å		2.8 Å/pix.
x 180 pix.
= 504. Å		2.8 Å/pix.
x 180 pix.
= 504. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.8 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.72
最小 - 最大-1.37845361 - 3.77918744
平均 (標準偏差)-0.12067924 (±0.41417295)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 504.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : ryanodine receptor 1 (RyR1) with FKBP12 bound

全体名称: ryanodine receptor 1 (RyR1) with FKBP12 bound
要素
  • 試料: ryanodine receptor 1 (RyR1) with FKBP12 bound
  • タンパク質・ペプチド: ryanodine receptor isoform 1

-
超分子 #1000: ryanodine receptor 1 (RyR1) with FKBP12 bound

超分子名称: ryanodine receptor 1 (RyR1) with FKBP12 bound / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: RyR1 forms a homotetramer and one FKBP12 binds to each RyR1 subunit
Number unique components: 2
分子量理論値: 2.26 MDa

-
分子 #1: ryanodine receptor isoform 1

分子名称: ryanodine receptor isoform 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: RyR1 / コピー数: 4 / 集合状態: tetramer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit / 組織: fast twitch skeletal muscle / Organelle: sarcoplasmic reticulum / 細胞中の位置: sarcoplasmic reticulum membrane
分子量理論値: 2.26 MDa
配列GO: ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / InterPro: RIH domain

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2.00 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 20 mM Na-MOPS pH 7.4, 0.9 M NaCl, 0.5% (w/v) CHAPS, 2 mM DTT, 0.05 mM calcium, 0.01 mM PCB95
グリッド詳細: 300 mesh holey copper grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 77 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: two-side blotting plunger / 手法: Blot for 4 seconds before plunging

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 87 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 150,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7.0 µm / 実像数: 233 / 平均電子線量: 9 e/Å2 / 詳細: after scanning pixels were averaged 2x2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.3 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN SPIDER / 使用した粒子像数: 8133

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1lnq

精密化空間: REAL

-
原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2a79

精密化空間: REAL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る