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- EMDB-16042: Core divisome complex FtsWIQBL from Pseudomonas aeruginosa -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16042
タイトルCore divisome complex FtsWIQBL from Pseudomonas aeruginosa
マップデータ
試料
  • 複合体: FtsWIQBL
    • タンパク質・ペプチド: Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW
    • タンパク質・ペプチド: Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsQ
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsL
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsB
キーワードbacterial cell division / peptidoglycan synthesis / membrane protein complex / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid-linked peptidoglycan transporter activity / cell septum assembly / peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / cell septum / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / division septum assembly / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site ...lipid-linked peptidoglycan transporter activity / cell septum assembly / peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / cell septum / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / division septum assembly / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / cell division / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW / Cell division protein FtsL / Cell division protein FtsL / Cell cycle, FtsW / RodA / SpoVE, conserved site / Cell cycle proteins ftsW / rodA / spoVE signature. / Septum formation initiator FtsL/DivIC / Cell division protein FtsB / Septum formation initiator / Cell division protein FtsQ / Cell division protein FtsQ, C-terminal ...Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW / Cell division protein FtsL / Cell division protein FtsL / Cell cycle, FtsW / RodA / SpoVE, conserved site / Cell cycle proteins ftsW / rodA / spoVE signature. / Septum formation initiator FtsL/DivIC / Cell division protein FtsB / Septum formation initiator / Cell division protein FtsQ / Cell division protein FtsQ, C-terminal / Cell division protein FtsQ/DivIB, C-terminal / POTRA domain, FtsQ-type / Cell division protein FtsQ/DivIB, C-terminal / POTRA domain, FtsQ-type / Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW/RodA / Cell cycle protein / Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI / POTRA domain / POTRA domain profile. / Penicillin-binding protein, dimerisation domain / Penicillin-binding Protein dimerisation domain / Penicillin-binding protein, dimerisation domain superfamily / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase/transpeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI / Cell division protein FtsQ / Cell division protein FtsL / Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW / Cell division protein FtsB
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Kaeshammer L / van den Ent F / Jeffery M / Lowe J
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用
ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the bacterial divisome core complex and antibiotic target FtsWIQBL.
著者: Lisa Käshammer / Fusinita van den Ent / Magnus Jeffery / Nicolas L Jean / Victoria L Hale / Jan Löwe /
要旨: In most bacteria, cell division relies on the synthesis of new cell wall material by the multiprotein divisome complex. Thus, at the core of the divisome are the transglycosylase FtsW, which ...In most bacteria, cell division relies on the synthesis of new cell wall material by the multiprotein divisome complex. Thus, at the core of the divisome are the transglycosylase FtsW, which synthesises peptidoglycan strands from its substrate Lipid II, and the transpeptidase FtsI that cross-links these strands to form a mesh, shaping and protecting the bacterial cell. The FtsQ-FtsB-FtsL trimeric complex interacts with the FtsWI complex and is involved in regulating its enzymatic activities; however, the structure of this pentameric complex is unknown. Here, we present the cryogenic electron microscopy structure of the FtsWIQBL complex from Pseudomonas aeruginosa at 3.7 Å resolution. Our work reveals intricate structural details, including an extended coiled coil formed by FtsL and FtsB and the periplasmic interaction site between FtsL and FtsI. Our structure explains the consequences of previously reported mutations and we postulate a possible activation mechanism involving a large conformational change in the periplasmic domain. As FtsWIQBL is central to the divisome, our structure is foundational for the design of future experiments elucidating the precise mechanism of bacterial cell division, an important antibiotic target.
#2: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Divisome core complex in bacterial cell division revealed by cryo-EM
著者: Kashammer L / van den Ent F / Jeffery M / Jean NL / Hale VL / Lowe J
履歴
登録2022年10月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月19日-
マップ公開2023年4月19日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16042.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16042.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 280 pix.
= 294. Å		1.05 Å/pix.
x 280 pix.
= 294. Å		1.05 Å/pix.
x 280 pix.
= 294. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.008
最小 - 最大-0.031094668 - 0.069077246
平均 (標準偏差)0.00004738906 (±0.0014115719)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 294.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16042_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16042_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : FtsWIQBL

全体名称: FtsWIQBL
要素
  • 複合体: FtsWIQBL
    • タンパク質・ペプチド: Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW
    • タンパク質・ペプチド: Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsQ
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsL
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsB

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超分子 #1: FtsWIQBL

超分子名称: FtsWIQBL / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
分子量理論値: 164 KDa

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分子 #1: Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW

分子名称: Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidoglycan glycosyltransferase
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
分子量理論値: 48.24143 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTAWSHPQFE KGSAGSAAGS GAGWSHPQFE KGLEVLFQGP GGSSMLSVLR PFPSPLLSRH GIDLDFPLLA GCLALLGLGL VMVTSASSE VAAAQSGNPL YFSVRHLIYL VIGLISCGLT MMVPMATWQR WGWKLLLVAF GLLVLVITPG IGREVNGSMR W IGFGLFNI ...文字列:
MTAWSHPQFE KGSAGSAAGS GAGWSHPQFE KGLEVLFQGP GGSSMLSVLR PFPSPLLSRH GIDLDFPLLA GCLALLGLGL VMVTSASSE VAAAQSGNPL YFSVRHLIYL VIGLISCGLT MMVPMATWQR WGWKLLLVAF GLLVLVITPG IGREVNGSMR W IGFGLFNI QPSEIAKVCV VIFMAGYLIR RQQEVRESWM GFFKPFVVLL PMAGLLLREP DFGATVVMMG AAAAMLFLGG VG LFRFGLM VLLAVGAVVL LIQTQPYRMA RLTNFTDPWA DQFGAGYQLS QALIAFGRGG WLGMGLGNSI QKQFYLPEAH TDF VFAVLA EELGIVGALA TVALFVFVSL RALYIGIWAE QAKQFFSAYV AYGLAFLWIG QFLINIGVNV GLLPTKGLTL PFLS YGGSS LVICCACLGM LLRIEWERRT HLGSEEYEFN EEDFADER

UniProtKB: Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW

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分子 #2: Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI

分子名称: Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
分子量理論値: 62.933082 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKLNYFQGAL YPWRFCVIVG LLLAMVGAIV WRIVDLHVID HDFLKGQGDA RSVRHIAIPA HRGLITDRNG EPLAVSTPVT TLWANPKEL MTAKERWPQL AAALGQDTKL FADRIEQNAE REFIYLVRGL TPEQGEGVIA LKVPGVYSIE EFRRFYPAGE V VAHAVGFT ...文字列:
MKLNYFQGAL YPWRFCVIVG LLLAMVGAIV WRIVDLHVID HDFLKGQGDA RSVRHIAIPA HRGLITDRNG EPLAVSTPVT TLWANPKEL MTAKERWPQL AAALGQDTKL FADRIEQNAE REFIYLVRGL TPEQGEGVIA LKVPGVYSIE EFRRFYPAGE V VAHAVGFT DVDDRGREGI ELAFDEWLAG VPGKRQVLKD RRGRVIKDVQ VTKNAKPGKT LALSIDLRLQ YLAHRELRNA LL ENGAKAG SLVIMDVKTG EILAMTNQPT YNPNNRRNLQ PAAMRNRAMI DVFEPGSTVK PFSMSAALAS GRWKPSDIVD VYP GTLQIG RYTIRDVSRN SRQLDLTGIL IKSSNVGISK IAFDIGAESI YSVMQQVGLG QDTGLGFPGE RVGNLPNHRK WPKA ETATL AYGYGLSVTA IQLAHAYAAL ANDGKSVPLS MTRVDRVPDG VQVISPEVAS TVQGMLQQVV EAQGGVFRAQ VPGYH AAGK SGTARKVSVG TKGYRENAYR SLFAGFAPAT DPRIAMVVVI DEPSKAGYFG GLVSAPVFSK VMAGALRLMN VPPDNL PTA TEQQQVNAAP AKGGRG

UniProtKB: Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI

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分子 #3: Cell division protein FtsQ

分子名称: Cell division protein FtsQ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
分子量理論値: 32.290223 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNGVLLRHQQ PGGLGRAPRK PMPRGASRLV AKEPLSVRLP KADFSFLKYL AWPLLLAVLG YGAYRGAEYI LPYADRPIAK VSVEGDLSY ISQRAVQQRI SPYLAASFFT IDLAGMRGQL EQMPWIAHAE VRRVWPDQVV IRLDEQLPIA RWGDEALLNN Q GQAFTPKE ...文字列:
MNGVLLRHQQ PGGLGRAPRK PMPRGASRLV AKEPLSVRLP KADFSFLKYL AWPLLLAVLG YGAYRGAEYI LPYADRPIAK VSVEGDLSY ISQRAVQQRI SPYLAASFFT IDLAGMRGQL EQMPWIAHAE VRRVWPDQVV IRLDEQLPIA RWGDEALLNN Q GQAFTPKE LANYEHLPRL HGPQRAQQQV MQQYQLLSQL LRPLGFSIAR LEMSDRGGWA LTTAQGVEIQ IGRDHVVDKI RR FVSIYDK ALKDQISNIA RIDLRYPNGL AVAWREPVTP ATVATASAVQ

UniProtKB: Cell division protein FtsQ

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分子 #4: Cell division protein FtsL

分子名称: Cell division protein FtsL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
分子量理論値: 11.150034 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSRLFVKRLP TGSFLMLLLY IGLLLSAIAV AYSTYWNRQL LNSLYSELSV RDKAQAEWGR LILEQSTWTA HSRIESLAVE QLRMRVPDP AEVRMVAP

UniProtKB: Cell division protein FtsL

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分子 #5: Cell division protein FtsB

分子名称: Cell division protein FtsB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
分子量理論値: 12.295922 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MRLRSPYWLF VVLILALAGL QYRLWVGDGS LAQVRDLQKQ IADQHGENER LLERNRILEA EVAELKKGTE TVEERARHEL GMVKDGETL YQLAKGGSSG GSSHHHHHH

UniProtKB: Cell division protein FtsB

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 41.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 136364
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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