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- EMDB-1588: Cryo-EM structure of the native GroEL-GroES complex from Thermus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1588
タイトルCryo-EM structure of the native GroEL-GroES complex from Thermus thermophilus encapsulating substrate inside the cavity.
マップデータa EM-map of the GroEL-GroES-ADP-peptide complex from Thermus thermophilus
試料
  • 試料: The GroEL-GroES-ADP-peptide complex from Thermus thermophilus
  • タンパク質・ペプチド: GroEL
  • タンパク質・ペプチド: GroES
  • タンパク質・ペプチド: peptide
  • リガンド: ADP
生物種Thermus thermophilus (バクテリア) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 23.0 Å
データ登録者Kanno R / Koike-Takeshita A / Yokoyama K / Taguchi H / Mitsuoka K
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Cryo-EM structure of the native GroEL-GroES complex from thermus thermophilus encapsulating substrate inside the cavity.
著者: Ryo Kanno / Ayumi Koike-Takeshita / Ken Yokoyama / Hideki Taguchi / Kaoru Mitsuoka /
要旨: The chaperonin GroEL interacts with various proteins, leading them to adopt their correct conformations with the aid of GroES and ATP. The actual mechanism is still being debated. In this study, by ...The chaperonin GroEL interacts with various proteins, leading them to adopt their correct conformations with the aid of GroES and ATP. The actual mechanism is still being debated. In this study, by use of cryo-electron microscopy, we determined the solution structure of the Thermus thermophilus GroEL-GroES complex encapsulating its substrate proteins. We observed the averaged density of substrate proteins in the center of the GroEL-GroES cavity. The position of the averaged substrate density in the cavity suggested a repulsive interaction between a majority of the substrate proteins and the interior wall of the cavity, which is suitable for substrate release. In addition, we observed a distortion of the cis-GroEL ring, especially at the position near the substrate, which indicated that the interaction between the encapsulated proteins and the GroEL ring results in an adjustment in the cavity's shape to accommodate the substrate.
履歴
登録2008年12月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年1月6日-
マップ公開2009年4月1日-
更新2013年12月25日-
現状2013年12月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4v4o
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1588.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1588.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 41.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈a EM-map of the GroEL-GroES-ADP-peptide complex from Thermus thermophilus
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.63 Å/pix.
x 224 pix.
= 365.12 Å		1.63 Å/pix.
x 224 pix.
= 365.12 Å		1.63 Å/pix.
x 224 pix.
= 365.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.63 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.05 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.168899 - 0.164869
平均 (標準偏差)-0.000363028 (±0.0167269)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 365.12 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.631.631.63
M x/y/z224224224
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z365.120365.120365.120
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-100-100-99
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS224224224
D min/max/mean-0.1690.165-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : The GroEL-GroES-ADP-peptide complex from Thermus thermophilus

全体名称: The GroEL-GroES-ADP-peptide complex from Thermus thermophilus
要素
  • 試料: The GroEL-GroES-ADP-peptide complex from Thermus thermophilus
  • タンパク質・ペプチド: GroEL
  • タンパク質・ペプチド: GroES
  • タンパク質・ペプチド: peptide
  • リガンド: ADP

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超分子 #1000: The GroEL-GroES-ADP-peptide complex from Thermus thermophilus

超分子名称: The GroEL-GroES-ADP-peptide complex from Thermus thermophilus
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 4
分子量理論値: 870 KDa

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分子 #1: GroEL

分子名称: GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: chaperonin / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)

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分子 #2: GroES

分子名称: GroES / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: co-chaperonin / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)

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分子 #4: peptide

分子名称: peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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分子 #3: ADP

分子名称: ADP / タイプ: ligand / ID: 3 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: METHANE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡JEOL 3200FSC
撮影デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 336 / ビット/ピクセル: 12
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER

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電子顕微鏡法 #2

Microscopy ID2
顕微鏡JEOL 2200FS
撮影デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 336 / ビット/ピクセル: 12
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER

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画像解析

CTF補正詳細: CTF correction with wiener fIlter when 2D averaging
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1wf4
PDB 未公開エントリ

精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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