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万見
- EMDB-15605: Low resolution 3D reconstruction of ATG2A from cryo-EM -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15605
タイトルLow resolution 3D reconstruction of ATG2A from cryo-EM
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Purified ATG2A
    • タンパク質・ペプチド: Autophagy-related protein 2 homolog A
キーワードLipid transfer protein / autophagy / LIPID TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


organelle membrane contact site / phagophore / lipid transfer activity / glycophagy / positive regulation of autophagosome assembly / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phagophore assembly site / reticulophagy ...organelle membrane contact site / phagophore / lipid transfer activity / glycophagy / positive regulation of autophagosome assembly / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phagophore assembly site / reticulophagy / autophagosome assembly / protein-membrane adaptor activity / lipid droplet / endoplasmic reticulum membrane
類似検索 - 分子機能
Autophagy-related protein 2/VPS13, C-terminal / Autophagy-related protein 2 / ATG2/VPS13, C terminal domain / Vacuolar protein sorting-associated protein 13-like, N-terminal domain / VPS13-like, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Autophagy-related protein 2 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.7 Å
データ登録者Cherepanov P / Chiduza GN / Pye VE / van Vliet AR / Tooze SA
資金援助 英国, European Union, 3件
OrganizationGrant number国
The Francis Crick InstituteFC001187 英国
European Research Council (ERC)788708European Union
European Molecular Biology Organization (EMBO)325-2017European Union
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: ATG9A and ATG2A form a heteromeric complex essential for autophagosome formation.
著者: Alexander R van Vliet / George N Chiduza / Sarah L Maslen / Valerie E Pye / Dhira Joshi / Stefano De Tito / Harold B J Jefferies / Evangelos Christodoulou / Chloë Roustan / Emma Punch / ...著者: Alexander R van Vliet / George N Chiduza / Sarah L Maslen / Valerie E Pye / Dhira Joshi / Stefano De Tito / Harold B J Jefferies / Evangelos Christodoulou / Chloë Roustan / Emma Punch / Javier H Hervás / Nicola O'Reilly / J Mark Skehel / Peter Cherepanov / Sharon A Tooze /
要旨: ATG9A and ATG2A are essential core members of the autophagy machinery. ATG9A is a lipid scramblase that allows equilibration of lipids across a membrane bilayer, whereas ATG2A facilitates lipid flow ...ATG9A and ATG2A are essential core members of the autophagy machinery. ATG9A is a lipid scramblase that allows equilibration of lipids across a membrane bilayer, whereas ATG2A facilitates lipid flow between tethered membranes. Although both have been functionally linked during the formation of autophagosomes, the molecular details and consequences of their interaction remain unclear. By combining data from peptide arrays, crosslinking, and hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry together with cryoelectron microscopy, we propose a molecular model of the ATG9A-2A complex. Using this integrative structure modeling approach, we identify several interfaces mediating ATG9A-2A interaction that would allow a direct transfer of lipids from ATG2A into the lipid-binding perpendicular branch of ATG9A. Mutational analyses combined with functional activity assays demonstrate their importance for autophagy, thereby shedding light on this protein complex at the heart of autophagy.
履歴
登録2022年8月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月16日-
マップ公開2022年11月16日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15605.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15605.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.52 Å/pix.
x 140 pix.
= 352.8 Å		2.52 Å/pix.
x 140 pix.
= 352.8 Å		2.52 Å/pix.
x 140 pix.
= 352.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.52 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0846
最小 - 最大-0.10575166 - 0.1984464
平均 (標準偏差)0.00043891725 (±0.0084527675)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 352.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_15605_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_15605_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_15605_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Purified ATG2A

全体名称: Purified ATG2A
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Purified ATG2A
    • タンパク質・ペプチド: Autophagy-related protein 2 homolog A

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超分子 #1: Purified ATG2A

超分子名称: Purified ATG2A / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Autophagy-related protein 2 homolog A

分子名称: Autophagy-related protein 2 homolog A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKD YKDDDDKDYK DDDDKGSGAG AGAGAILNSR VSGLRSRMSR WLWPWSNCVK ERVCRYLLHH YLGHFFQEHL SLDQLSLDLY KGSVALRDIH LEIWSVNEVL ESMESPLELV EGFVGSIEVA VPWAALLTDH CTVRVSGLQL TLQPRRGPAP GAADSQSWAS ...文字列:
MDYKDDDDKD YKDDDDKDYK DDDDKGSGAG AGAGAILNSR VSGLRSRMSR WLWPWSNCVK ERVCRYLLHH YLGHFFQEHL SLDQLSLDLY KGSVALRDIH LEIWSVNEVL ESMESPLELV EGFVGSIEVA VPWAALLTDH CTVRVSGLQL TLQPRRGPAP GAADSQSWAS CMTTSLQLAQ ECLRDGLPEP SEPPQPLEGL EMFAQTIETV LRRIKVTFLD TVVRVEHSPG DGERGVAVEV RVQRLEYCDE AVRDPSQAPP VDVHQPPAFL HKLLQLAGVR LHYEELPAQE EPPEPPLQIG SCSGYMELMV KLKQNEAFPG PKLEVAGQLG SLHLLLTPRQ LQQLQELLSA VSLTDHEGLA DKLNKSRPLG AEDLWLIEQD LNQQLQAGAV AEPLSPDPLT NPLLNLDNTD LFFSMAGLTS SVASALSELS LSDVDLASSV RSDMASRRLS AQAHPAGKMA PNPLLDTMRP DSLLKMTLGG VTLTLLQTSA PSSGPPDLAT HFFTEFDATK DGPFGSRDFH HLRPRFQRAC PCSHVRLTGT AVQLSWELRT GSRGRRTTSM EVHFGQLEVL ECLWPRGTSE PEYTEILTFP GTLGSQASAR PCAHLRHTQI LRRVPKSRPR RSVACHCHSE LALDLANFQA DVELGALDRL AALLRLATVP AEPPAGLLTE PLPAMEQQTV FRLSAPRATL RLRFPIADLR PEPDPWAGQA VRAEQLRLEL SEPQFRSELS SGPGPPVPTH LELTCSDLHG IYEDGGKPPV PCLRVSKALD PKSTGRKYFL PQVVVTVNPQ SSSTQWEVAP EKGEELELSV ESPCELREPE PSPFSSKRTM YETEEMVIPG DPEEMRTFQS RTLALSRCSL EVILPSVHIF LPSKEVYESI YNRINNDLLM WEPADLLPTP DPAAQPSGFP GPSGFWHDSF KMCKSAFKLA NCFDLTPDSD SDDEDAHFFS VGASGGPQAA APEAPSLHLQ STFSTLVTVL KGRITALCET KDEGGKRLEA VHGELVLDME HGTLFSVSQY CGQPGLGYFC LEAEKATLYH RAAVDDYPLP SHLDLPSFAP PAQLAPTIYP SEEGVTERGA SGRKGQGRGP HMLSTAVRIH LDPHKNVKEF LVTLRLHKAT LRHYMALPEQ SWHSQLLEFL DVLDDPVLGY LPPTVITILH THLFSCSVDY RPLYLPVRVL ITAETFTLSS NIIMDTSTFL LRFILDDSAL YLSDKCEVET LDLRRDYVCV LDVDLLELVI KTWKGSTEGK LSQPLFELRC SNNVVHVHSC ADSCALLVNL LQYVMSTGDL HPPPRPPSPT EIAGQKLSES PASLPSCPPV ETALINQRDL ADALLDTERS LRELAQPSGG HLPQASPISV YLFPGERSGA PPPSPPVGGP AGSLGSCSEE KEDEREEEGD GDTLDSDEFC ILDAPGLGIP PRDGEPVVTQ LHPGPIVVRD GYFSRPIGST DLLRAPAHFP VPSTRVVLRE VSLVWHLYGG RDFGPHPGHR ARTGLSGPRS SPSRCSGPNR PQNSWRTQGG SGRQHHVLME IQLSKVSFQH EVYPAEPATG PAAPSQELEE RPLSRQVFIV QELEVRDRLA SSQINKFLYL HTSERMPRRA HSNMLTIKAL HVAPTTNLGG PECCLRVSLM PLRLNVDQDA LFFLKDFFTS LVAGINPVVP GETSAEARPE TRAQPSSPLE GQAEGVETTG SQEAPGGGHS PSPPDQQPIY FREFRFTSEV PIWLDYHGKH VTMDQVGTFA GLLIGLAQLN CSELKLKRLC CRHGLLGVDK VLGYALNEWL QDIRKNQLPG LLGGVGPMHS VVQLFQGFRD LLWLPIEQYR KDGRLMRGLQ RGAASFGSST ASAALELSNR LVQAIQATAE TVYDILSPAA PVSRSLQDKR SARRLRRGQQ PADLREGVAK AYDTVREGIL DTAQTICDVA SRGHEQKGLT GAVGGVIRQL PPTVVKPLIL ATEATSSLLG GMRNQIVPDA HKDHALKWRS DSAQDNSAVD GTAGPGSTGS R

UniProtKB: Autophagy-related protein 2 homolog A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.56 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 50 mM HEPES, 200 mM NaCl, 1 mM TCEP
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Grids prepared straight after size exclusion elution.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 8.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 42235
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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