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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-15593 | |||||||||
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タイトル | Structure of Bacillus pseudofirmus Mrp antiporter complex, dimer | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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生物種 | Alkalihalophilus pseudofirmus (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å | |||||||||
データ登録者 | Lee Y | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: Ion transfer mechanisms in Mrp-type antiporters from high resolution cryoEM and molecular dynamics simulations. 著者: Yongchan Lee / Outi Haapanen / Anton Altmeyer / Werner Kühlbrandt / Vivek Sharma / Volker Zickermann / 要旨: Multiple resistance and pH adaptation (Mrp) cation/proton antiporters are essential for growth of a variety of halophilic and alkaliphilic bacteria under stress conditions. Mrp-type antiporters are ...Multiple resistance and pH adaptation (Mrp) cation/proton antiporters are essential for growth of a variety of halophilic and alkaliphilic bacteria under stress conditions. Mrp-type antiporters are closely related to the membrane domain of respiratory complex I. We determined the structure of the Mrp antiporter from Bacillus pseudofirmus by electron cryo-microscopy at 2.2 Å resolution. The structure resolves more than 99% of the sidechains of the seven membrane subunits MrpA to MrpG plus 360 water molecules, including ~70 in putative ion translocation pathways. Molecular dynamics simulations based on the high-resolution structure revealed details of the antiport mechanism. We find that switching the position of a histidine residue between three hydrated pathways in the MrpA subunit is critical for proton transfer that drives gated trans-membrane sodium translocation. Several lines of evidence indicate that the same histidine-switch mechanism operates in respiratory complex I. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_15593.map.gz | 19.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-15593-v30.xml emd-15593.xml | 12.3 KB 12.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_15593_fsc.xml | 14.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_15593.png | 60.8 KB | ||
マスクデータ | emd_15593_msk_1.map | 244.1 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_15593_half_map_1.map.gz emd_15593_half_map_2.map.gz | 192.9 MB 192.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15593 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15593 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_15593_validation.pdf.gz | 711.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_15593_full_validation.pdf.gz | 710.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_15593_validation.xml.gz | 21.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_15593_validation.cif.gz | 28.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15593 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15593 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_15593.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07136 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_15593_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_15593_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_15593_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : MrpABCDEFG copmlex
全体 | 名称: MrpABCDEFG copmlex |
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要素 |
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-超分子 #1: MrpABCDEFG copmlex
超分子 | 名称: MrpABCDEFG copmlex / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Alkalihalophilus pseudofirmus (バクテリア) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |