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- EMDB-15491: 215 A SynPspA rod after incubation with ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15491
タイトル215 A SynPspA rod after incubation with ATP
マップデータ
試料
  • 複合体: Phage shock protein A (PspA)
    • タンパク質・ペプチド: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードNucleotide binding / Helical assembly / ESCRT-III fold / Membrane remodeling / LIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性PspA/IM30 / PspA/IM30 family / Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
機能・相同性情報
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Junglas B / Hudina E / Schoennenbeck P / Ritter I / Santiago-Schuebel B / Huesgen P / Sachse C
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Union (EU)European Union
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural plasticity of bacterial ESCRT-III protein PspA in higher-order assemblies.
著者: Benedikt Junglas / Esther Hudina / Philipp Schönnenbeck / Ilona Ritter / Anja Heddier / Beatrix Santiago-Schübel / Pitter F Huesgen / Dirk Schneider / Carsten Sachse /
要旨: Eukaryotic members of the endosome sorting complex required for transport-III (ESCRT-III) family have been shown to form diverse higher-order assemblies. The bacterial phage shock protein A (PspA) ...Eukaryotic members of the endosome sorting complex required for transport-III (ESCRT-III) family have been shown to form diverse higher-order assemblies. The bacterial phage shock protein A (PspA) has been identified as a member of the ESCRT-III superfamily, and PspA homo-oligomerizes to form rod-shaped assemblies. As observed for eukaryotic ESCRT-III, PspA forms tubular assemblies of varying diameters. Using electron cryo-electron microscopy, we determined 61 Synechocystis PspA structures and observed in molecular detail how the structural plasticity of PspA rods is mediated by conformational changes at three hinge regions in the monomer and by the fixed and changing molecular contacts between protomers. Moreover, we reduced and increased the structural plasticity of PspA rods by removing the loop connecting helices α3/α4 and the addition of nucleotides, respectively. Based on our analysis of PspA-mediated membrane remodeling, we suggest that the observed mode of structural plasticity is a prerequisite for the biological function of ESCRT-III members.
履歴
登録2022年7月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月14日-
マップ公開2024年2月14日-
更新2024年9月4日-
現状2024年9月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15491.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15491.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.36 Å/pix.
x 400 pix.
= 544.8 Å		1.36 Å/pix.
x 400 pix.
= 544.8 Å		1.36 Å/pix.
x 400 pix.
= 544.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.362 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.32987472 - 0.67415965
平均 (標準偏差)0.0018860179 (±0.018577661)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 544.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_15491_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Local filtered map

ファイルemd_15491_additional_1.map
注釈Local filtered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_15491_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_15491_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Phage shock protein A (PspA)

全体名称: Phage shock protein A (PspA)
要素
  • 複合体: Phage shock protein A (PspA)
    • タンパク質・ペプチド: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Phage shock protein A (PspA)

超分子名称: Phage shock protein A (PspA) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
分子量理論値: 111.2 kDa/nm

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分子 #1: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein

分子名称: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 60 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
分子量理論値: 28.097758 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSSAALEVLF QGPMELFNRV GRVLKSQLTH WQQQQEAPED LLERLLGEME LELIELRRAL AQTIATFKST ERQRDAQQL IAQRWYEKAQ AALDRGNEQL AREALGQRQS YQSHTEALGK SLGEQRALVE QVRGQLQKLE RKYLELKSQK N LYLARLKS ...文字列:
MGSSHHHHHH SSSAALEVLF QGPMELFNRV GRVLKSQLTH WQQQQEAPED LLERLLGEME LELIELRRAL AQTIATFKST ERQRDAQQL IAQRWYEKAQ AALDRGNEQL AREALGQRQS YQSHTEALGK SLGEQRALVE QVRGQLQKLE RKYLELKSQK N LYLARLKS AIAAQKIEEI AGNLDNASAS SLFERIETKI LELEAERELL NPPPSPLDKK FEQWEEQQAV EATLAAMKAR RS LPPPSS

UniProtKB: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein

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分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 60 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 58.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.52 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 130.2 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 48854
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7abk

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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