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万見
- EMDB-15452: Cryo-EM structure of the nitrogen-fixation associated NADH:ferred... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15452
タイトルCryo-EM structure of the nitrogen-fixation associated NADH:ferredoxin oxidoreductase RNF from Azotobacter vinelandii
マップデータunsharpened map
試料
  • 複合体: Heptameric complex of NADH:ferredoxin oxidoreductase RNF
    • タンパク質・ペプチド: x 5種
  • タンパク質・ペプチド: x 2種
  • リガンド: x 5種
キーワードmetalloprotein / flavoprotein / electron transfer and Na+/H+ translocation / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


トランスロカーゼ / electron transport chain / transmembrane transport / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
RnfH protein / RnfH superfamily / RnfH family Ubiquitin / Ion-translocating oxidoreductase complex, RnfB/RsxB / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfC/RsxC / Ion-translocating oxidoreductase complex subunit E / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfA/RsxA / Ion-translocating oxidoreductase complex Rnf, subunit D / Electron transport complex, RnfB/RsxB, Proteobacteria / RnfC Barrel sandwich hybrid domain ...RnfH protein / RnfH superfamily / RnfH family Ubiquitin / Ion-translocating oxidoreductase complex, RnfB/RsxB / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfC/RsxC / Ion-translocating oxidoreductase complex subunit E / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfA/RsxA / Ion-translocating oxidoreductase complex Rnf, subunit D / Electron transport complex, RnfB/RsxB, Proteobacteria / RnfC Barrel sandwich hybrid domain / RnfC Barrel sandwich hybrid domain / Ion-translocating oxidoreductase complex, subunit RnfG/RsxG / 4Fe-4S domain / Putative Fe-S cluster / 4Fe-4S domain profile. / 4Fe-4S dicluster domain / NqrDE/RnfAE / Ion-translocating oxidoreductase NqrB/RnfD / Rnf-Nqr subunit, membrane protein / NQR2, RnfD, RnfE family / FMN-binding / FMN-binding domain / FMN_bind / Molybdopterin synthase/thiamin biosynthesis sulphur carrier, beta-grasp / 4Fe-4S dicluster domain / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ion-translocating oxidoreductase complex subunit G / Ion-translocating oxidoreductase complex subunit D / Ion-translocating oxidoreductase complex subunit C / Ion-translocating oxidoreductase complex subunit B / Ion-translocating oxidoreductase complex subunit A / Protein RnfH / Ion-translocating oxidoreductase complex subunit E
類似検索 - 構成要素
生物種Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Zhang L / Einsle O
資金援助European Union, ドイツ, 4件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)310656European Union
German Research Foundation (DFG)CRC 1381, project ID 403222702 ドイツ
German Research Foundation (DFG)RTG 2202, project ID 46710898 ドイツ
German Research Foundation (DFG)grant INST 35/134-1 FUGG ドイツ
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2024
タイトル: Architecture of the RNF1 complex that drives biological nitrogen fixation.
著者: Lin Zhang / Oliver Einsle /
要旨: Biological nitrogen fixation requires substantial metabolic energy in form of ATP as well as low-potential electrons that must derive from central metabolism. During aerobic growth, the free-living ...Biological nitrogen fixation requires substantial metabolic energy in form of ATP as well as low-potential electrons that must derive from central metabolism. During aerobic growth, the free-living soil diazotroph Azotobacter vinelandii transfers electrons from the key metabolite NADH to the low-potential ferredoxin FdxA that serves as a direct electron donor to the dinitrogenase reductases. This process is mediated by the RNF complex that exploits the proton motive force over the cytoplasmic membrane to lower the midpoint potential of the transferred electron. Here we report the cryogenic electron microscopy structure of the nitrogenase-associated RNF complex of A. vinelandii, a seven-subunit membrane protein assembly that contains four flavin cofactors and six iron-sulfur centers. Its function requires the strict coupling of electron and proton transfer but also involves major conformational changes within the assembly that can be traced with a combination of electron microscopy and modeling.
履歴
登録2022年7月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月1日-
マップ公開2023年11月1日-
更新2024年6月26日-
現状2024年6月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15452.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15452.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈unsharpened map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.19443077 - 0.9367607
平均 (標準偏差)0.0019276759 (±0.02037143)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 229.59999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

-
追加マップ: sharpened map

ファイルemd_15452_additional_1.map
注釈sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halp map A

ファイルemd_15452_half_map_1.map
注釈halp map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: halp map B

ファイルemd_15452_half_map_2.map
注釈halp map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Heptameric complex of NADH:ferredoxin oxidoreductase RNF

全体名称: Heptameric complex of NADH:ferredoxin oxidoreductase RNF
要素
  • 複合体: Heptameric complex of NADH:ferredoxin oxidoreductase RNF
    • タンパク質・ペプチド: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit A
    • タンパク質・ペプチド: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit B
    • タンパク質・ペプチド: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit C
    • タンパク質・ペプチド: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit E
    • タンパク質・ペプチド: Protein RnfH
  • タンパク質・ペプチド: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit D
  • タンパク質・ペプチド: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit G
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
  • リガンド: RIBOFLAVIN

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超分子 #1: Heptameric complex of NADH:ferredoxin oxidoreductase RNF

超分子名称: Heptameric complex of NADH:ferredoxin oxidoreductase RNF
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3, #5, #7
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
分子量理論値: 188 KDa

+
分子 #1: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit A

分子名称: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: トランスロカーゼ
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定) / 株: DJ / ATCC BAA-1303
分子量理論値: 19.942131 KDa
組換発現生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
配列文字列: MEYVLFLLGT VLVHNVVLVG FLGLCPFMGV SSKLDPSIGL AVATTLVMGL GGASSWLLEH YVLLPLGIGF IRILAYIVVI AGMVQLIEM IIRKASPSLY RSLGIYLPLI TTNCAVLGVP LLSVREGHDL TMAVLFGLGS GLGFSLIMII FAGLRERLAL A NVPAAFSG ...文字列:
MEYVLFLLGT VLVHNVVLVG FLGLCPFMGV SSKLDPSIGL AVATTLVMGL GGASSWLLEH YVLLPLGIGF IRILAYIVVI AGMVQLIEM IIRKASPSLY RSLGIYLPLI TTNCAVLGVP LLSVREGHDL TMAVLFGLGS GLGFSLIMII FAGLRERLAL A NVPAAFSG PPIAFVTAGL LALAFMGFGG LI

UniProtKB: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit A

+
分子 #2: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit B

分子名称: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: トランスロカーゼ
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定) / 株: DJ / ATCC BAA-1303
分子量理論値: 17.704572 KDa
組換発現生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
配列文字列:
MIEATLALTV MGVLLGCGLG LAARKFAVTD ENPLIKEVSD LMPGSQCGQC GFPGCGAAAV AIVEGNASVT CCPPGGVGLA EKLAAILGV PLDASQVAAP MLARVEASQC IGCTRCYRAC PTDAIVGASG QVHVVLEDAC TGCGKCRDAC PEDCVLLIPQ E QTLDTWRW DKPAAA

UniProtKB: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit B

+
分子 #3: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit C

分子名称: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: トランスロカーゼ
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定) / 株: DJ / ATCC BAA-1303
分子量理論値: 52.234195 KDa
組換発現生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
配列文字列: MYFNLSSIRG GVHPAAHKDL SAALPIGSLP LPPRLYLPLR QHAGAEALPM VAVGDKVLKG QLLAFPPTEV SAPVHAPTSG RIVAIGPVP APHPSGLTTT GIVLESDGED RWIDLDVSTD PFAEDPLVLA DRVAKAGIVG LGGAIFPAAV KLKQGTRHEI K TVLVNGSE ...文字列:
MYFNLSSIRG GVHPAAHKDL SAALPIGSLP LPPRLYLPLR QHAGAEALPM VAVGDKVLKG QLLAFPPTEV SAPVHAPTSG RIVAIGPVP APHPSGLTTT GIVLESDGED RWIDLDVSTD PFAEDPLVLA DRVAKAGIVG LGGAIFPAAV KLKQGTRHEI K TVLVNGSE CEPYLTCDDR IMRERAEAIV DGARLIQHIL RAYSVVIAIE DNKPEALAAM RAAAEHFGAI EVMAVPALYP MG SAKQLIQ AVTGREVPAG GRSTDVGVLV HNAGTVYAIQ QALRFGRPLI SRVVTVSGAC VKTPQNLDVL IGTPVQALID ACG GLSGDP QQLLLGGPMM GAVLPSTEVP VIKGATGLLA LARHELPNKD PAPCIRCASC VDACPMGLTP LDMALYARAD DYDG ASEYG LRDCILCGCC SYVCPSHIPL VHYFQYAKGQ QDERRSAARK SDYIKRQTEV RAARLAEEEA AKAAAKAAKE AAKAA KAAK TKAAKPSNEV ES

UniProtKB: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit C

+
分子 #4: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit D

分子名称: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: トランスロカーゼ
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定) / 株: DJ / ATCC BAA-1303
分子量理論値: 39.189016 KDa
組換発現生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
配列文字列: MSTISVAAGP FAHDRSSVNR IMLDVCLALT PATLFGLVMF GWPAINLWLV TCVSALAIEA ACLRLLGQPM RRLLDGSALL TGWLLAISL PPWAPWWIGV GGSLFAIGIG KQLYGGIGQN PFNPAMLARV ALLIAFPLQM TTWALPHPLF SSSAPGFFDS L AITFAGAP ...文字列:
MSTISVAAGP FAHDRSSVNR IMLDVCLALT PATLFGLVMF GWPAINLWLV TCVSALAIEA ACLRLLGQPM RRLLDGSALL TGWLLAISL PPWAPWWIGV GGSLFAIGIG KQLYGGIGQN PFNPAMLARV ALLIAFPLQM TTWALPHPLF SSSAPGFFDS L AITFAGAP LADGMTGATA LGNLKTELTL NRTAQEILEG GFSTISALFG STPGSLGETS ELLLLVGGVW LVLRRIIHWE IP VAILASV FVMATLAYLI NPERYAGGLY QLTSGGLILC AFFIATDPVT SPISRVGRLI FGVGCGVLIY VIRTWGSFPE AAA FAVLFM NALTPLIDRY WRPRAYGRNV RGKPLVAAKW TSQVKEVDKV

UniProtKB: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit D

+
分子 #5: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit E

分子名称: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: トランスロカーゼ
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定) / 株: DJ / ATCC BAA-1303
分子量理論値: 25.576328 KDa
組換発現生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
配列文字列: MSHCGAPSVP EPEKKVPWQY FTSALWQYNV ALVQMLALCP TLAVTTTATN GLGMGLATTL VLVMTNALIS SMRHTISPEV RNPVMIGVI AGVVTLTDMA MNAWMHELYK VLGLFIALIV TNCAVLGRAE SFCLRNPVIP SILDGAGMGA GFTAVLVVIG G IREILGSG ...文字列:
MSHCGAPSVP EPEKKVPWQY FTSALWQYNV ALVQMLALCP TLAVTTTATN GLGMGLATTL VLVMTNALIS SMRHTISPEV RNPVMIGVI AGVVTLTDMA MNAWMHELYK VLGLFIALIV TNCAVLGRAE SFCLRNPVIP SILDGAGMGA GFTAVLVVIG G IREILGSG TLFSQASSLL GSHFKWMEIT VIPDFQGILL AILPPGAFIV LGFLLAAKRV IDRKRAERRQ QTHGELVVLQ

UniProtKB: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit E

+
分子 #6: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit G

分子名称: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: トランスロカーゼ
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定) / 株: DJ / ATCC BAA-1303
分子量理論値: 25.932709 KDa
組換発現生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
配列文字列: MNDTTMTPAE ENAAPAEAAA GKPTLLARLE KWRPMVAYQG LSLGLVCAVV ALLLLTGNIM THGTIAEQQM QDRLATLREV LPQSLYDNN PLADSFKVQD AELGEVEVLP ARLQGKLTAV VFQGRNIGYG GPIEQMMSVD AQGKILGVRV LTHKETPGLA D KIEASRSD ...文字列:
MNDTTMTPAE ENAAPAEAAA GKPTLLARLE KWRPMVAYQG LSLGLVCAVV ALLLLTGNIM THGTIAEQQM QDRLATLREV LPQSLYDNN PLADSFKVQD AELGEVEVLP ARLQGKLTAV VFQGRNIGYG GPIEQMMSVD AQGKILGVRV LTHKETPGLA D KIEASRSD WIKVFDGLSL ENTALDKWKV KKDGGQFDQF AGATITPRAV VKTVLQGLQF QARHAEQLKA EWSHPQFEK

UniProtKB: Ion-translocating oxidoreductase complex subunit G

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分子 #7: Protein RnfH

分子名称: Protein RnfH / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定) / 株: DJ / ATCC BAA-1303
分子量理論値: 9.644859 KDa
組換発現生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
配列文字列:
MRVSVVYADP AKPLQLSCKV EDGCSVEQAI QQSGVLRCCP DIDLKKQKVG VFGKFVKLDS PLKDGDRIEI YQRVTRVDDD DDDDDD

UniProtKB: Protein RnfH

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分子 #8: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

+
分子 #9: DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE

分子名称: DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 15 / 式: LMT
分子量理論値: 510.615 Da
Chemical component information

ChemComp-LMT:
DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド / 可溶化剤*YM

+
分子 #10: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 4 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

+
分子 #11: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 3 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

+
分子 #12: RIBOFLAVIN

分子名称: RIBOFLAVIN / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 1 / 式: RBF
分子量理論値: 376.364 Da
Chemical component information

ChemComp-RBF:
RIBOFLAVIN / リボフラビン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 47.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 94807
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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