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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-15432 | |||||||||
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タイトル | Yeast RQC complex in state C | |||||||||
マップデータ | Yeast RQC complex in state C | |||||||||
試料 |
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生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Tesina P / Buschauer R / Beckmann R | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023 タイトル: Molecular basis of eIF5A-dependent CAT tailing in eukaryotic ribosome-associated quality control. 著者: Petr Tesina / Shuhei Ebine / Robert Buschauer / Matthias Thoms / Yoshitaka Matsuo / Toshifumi Inada / Roland Beckmann / 要旨: Ribosome-associated quality control (RQC) is a conserved process degrading potentially toxic truncated nascent peptides whose malfunction underlies neurodegeneration and proteostasis decline in aging. ...Ribosome-associated quality control (RQC) is a conserved process degrading potentially toxic truncated nascent peptides whose malfunction underlies neurodegeneration and proteostasis decline in aging. During RQC, dissociation of stalled ribosomes is followed by elongation of the nascent peptide with alanine and threonine residues, driven by Rqc2 independently of mRNA, the small ribosomal subunit and guanosine triphosphate (GTP)-hydrolyzing factors. The resulting CAT tails (carboxy-terminal tails) and ubiquitination by Ltn1 mark nascent peptides for proteasomal degradation. Here we present ten cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures, revealing the mechanistic basis of individual steps of the CAT tailing cycle covering initiation, decoding, peptidyl transfer, and tRNA translocation. We discovered eIF5A as a crucial eukaryotic RQC factor enabling peptidyl transfer. Moreover, we observed dynamic behavior of RQC factors and tRNAs allowing for processivity of the CAT tailing cycle without additional energy input. Together, these results elucidate key differences as well as common principles between CAT tailing and canonical translation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_15432.map.gz | 20.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-15432-v30.xml emd-15432.xml | 20.6 KB 20.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_15432_fsc.xml | 15.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_15432.png | 55.3 KB | ||
その他 | emd_15432_half_map_1.map.gz emd_15432_half_map_2.map.gz | 322.7 MB 322.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15432 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15432 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_15432_validation.pdf.gz | 762.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_15432_full_validation.pdf.gz | 761.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_15432_validation.xml.gz | 24.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_15432_validation.cif.gz | 31.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15432 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15432 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_15432.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Yeast RQC complex in state C | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.059 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: Yeast RQC complex in state C, half map A
ファイル | emd_15432_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Yeast RQC complex in state C, half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Yeast RQC complex in state C, half map B
ファイル | emd_15432_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Yeast RQC complex in state C, half map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Yeast RQC complex in state C
全体 | 名称: Yeast RQC complex in state C |
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要素 |
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-超分子 #1: Yeast RQC complex in state C
超分子 | 名称: Yeast RQC complex in state C / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#54 |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 6.8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 46.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.4 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |