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- EMDB-1536: ESCRT-III subunits CHMP2A and CHMP3 assemble in vitro into helica... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1536
タイトルESCRT-III subunits CHMP2A and CHMP3 assemble in vitro into helical tubular structures
マップデータESCRT-III subunits CHMP2A and CHMP3 assemble in vitro into helical tubular structures
試料
  • 試料: CHMP proteins
  • タンパク質・ペプチド: CHMP
キーワードhelical reconstruction
生物種Saccharomyces (菌類)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 32.0 Å
データ登録者Lata S / Schoehn G / Jain A / Pires R / Piehler J / Goettlinger H / Weissenhorn W
引用ジャーナル: Science / 年: 2008
タイトル: Helical structures of ESCRT-III are disassembled by VPS4.
著者: Suman Lata / Guy Schoehn / Ankur Jain / Ricardo Pires / Jacob Piehler / Heinrich G Gottlinger / Winfried Weissenhorn /
要旨: During intracellular membrane trafficking and remodeling, protein complexes known as the ESCRTs (endosomal sorting complexes required for transport) interact with membranes and are required for ...During intracellular membrane trafficking and remodeling, protein complexes known as the ESCRTs (endosomal sorting complexes required for transport) interact with membranes and are required for budding processes directed away from the cytosol, including the budding of intralumenal vesicles to form multivesicular bodies; for the budding of some enveloped viruses; and for daughter cell scission in cytokinesis. We found that the ESCRT-III proteins CHMP2A and CHMP3 (charged multivesicular body proteins 2A and 3) could assemble in vitro into helical tubular structures that expose their membrane interaction sites on the outside of the tubule, whereas the AAA-type adenosine triphosphatase VPS4 could bind on the inside of the tubule and disassemble the tubes upon adenosine triphosphate hydrolysis. CHMP2A and CHMP3 copolymerized in solution, and their membrane targeting was cooperatively enhanced on planar lipid bilayers. Such helical CHMP structures could thus assemble within the neck of an inwardly budding vesicle, catalyzing late steps in budding under the control of VPS4.
履歴
登録2008年7月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年7月22日-
マップ公開2010年11月5日-
更新2010年11月9日-
現状2010年11月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-1536.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1536.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 51.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ESCRT-III subunits CHMP2A and CHMP3 assemble in vitro into helical tubular structures
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Y (Sec.)X (Row.)Z (Col.)
3.5 Å/pix.
x 240 pix.
= 840. Å		3.5 Å/pix.
x 240 pix.
= 840. Å		3.5 Å/pix.
x 240 pix.
= 840. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.0017 / ムービー #1: 0.0017
最小 - 最大0.0 - 0.00327867
平均 (標準偏差)0.000164445 (±0.000481635)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZXY
Origin-120-120-120
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 840 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.53.53.5
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z840.000840.000840.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-120-120-120
NX/NY/NZ240240240
MAP C/R/S312
start NC/NR/NS-120-120-120
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean0.0000.0030.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : CHMP proteins

全体名称: CHMP proteins
要素
  • 試料: CHMP proteins
  • タンパク質・ペプチド: CHMP

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超分子 #1000: CHMP proteins

超分子名称: CHMP proteins / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: oligomer of dimers / Number unique components: 1

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分子 #1: CHMP

分子名称: CHMP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: CHMP
詳細: CHMP2AdeltaC (9-161)-CHMP3deltaC(9 to 183) . MBP attached to CHMP2AdeltaC
集合状態: oligomer of dimers / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces (菌類) / 別称: Yeast / 細胞: E coli
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pETM40

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 20 mM HEPES, pH 7.6, 150 mM NaCl
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Vitrified samples were prepared according to the method of Dubochet et al.,
グリッド詳細: Quantifoil R2/2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 100 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Zeiss / 手法: Blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200T
温度平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: orrected at 100,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 10 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / 詳細: Images binned after scanning / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 39500 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細Particles were selected by hand using X3d
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 32 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 21.71 °
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 32.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IHRSR / 詳細: 2500 out of 4400 particles have been used
CTF補正詳細: each particle

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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