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万見
- EMDB-15276: Single Particle cryo-EM of the lipid binding protein P116 (MPN213... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15276
タイトルSingle Particle cryo-EM of the lipid binding protein P116 (MPN213) refilled with FBS from Mycoplasma pneumoniae at 3.5 Angstrom resolution.
マップデータ
試料
  • 複合体: P116 homodimer refilled
    • タンパク質・ペプチド: P116 refilled with FBS
生物種Mycoplasma pneumoniae M129 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Sprankel L / Vizarraga D
資金援助 ドイツ, 3件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)FR 1653/14-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)FR 1653/6-3 ドイツ
German Research Foundation (DFG)GRK 2566/1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Essential protein P116 extracts cholesterol and other indispensable lipids for Mycoplasmas.
著者: Lasse Sprankel / David Vizarraga / Jesús Martín / Sina Manger / Jakob Meier-Credo / Marina Marcos / Josep Julve / Noemi Rotllan / Margot P Scheffer / Joan Carles Escolà-Gil / Julian D ...著者: Lasse Sprankel / David Vizarraga / Jesús Martín / Sina Manger / Jakob Meier-Credo / Marina Marcos / Josep Julve / Noemi Rotllan / Margot P Scheffer / Joan Carles Escolà-Gil / Julian D Langer / Jaume Piñol / Ignacio Fita / Achilleas S Frangakis /
要旨: Mycoplasma pneumoniae, responsible for approximately 30% of community-acquired human pneumonia, needs to extract lipids from the host environment for survival and proliferation. Here, we report a ...Mycoplasma pneumoniae, responsible for approximately 30% of community-acquired human pneumonia, needs to extract lipids from the host environment for survival and proliferation. Here, we report a comprehensive structural and functional analysis of the previously uncharacterized protein P116 (MPN_213). Single-particle cryo-electron microscopy of P116 reveals a homodimer presenting a previously unseen fold, forming a huge hydrophobic cavity, which is fully accessible to solvent. Lipidomics analysis shows that P116 specifically extracts lipids such as phosphatidylcholine, sphingomyelin and cholesterol. Structures of different conformational states reveal the mechanism by which lipids are extracted. This finding immediately suggests a way to control Mycoplasma infection by interfering with lipid uptake.
履歴
登録2022年6月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年2月22日-
マップ公開2023年2月22日-
更新2023年3月29日-
現状2023年3月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15276.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15276.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 512 pix.
= 537.6 Å		1.05 Å/pix.
x 512 pix.
= 537.6 Å		1.05 Å/pix.
x 512 pix.
= 537.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.6
最小 - 最大-3.5528576 - 5.0540786
平均 (標準偏差)-0.00023976483 (±0.030396258)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 537.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_15276_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_15276_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_15276_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : P116 homodimer refilled

全体名称: P116 homodimer refilled
要素
  • 複合体: P116 homodimer refilled
    • タンパク質・ペプチド: P116 refilled with FBS

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超分子 #1: P116 homodimer refilled

超分子名称: P116 homodimer refilled / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mycoplasma pneumoniae M129 (バクテリア)

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分子 #1: P116 refilled with FBS

分子名称: P116 refilled with FBS / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycoplasma pneumoniae M129 (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli B83 (大腸菌)
配列文字列: NKTHQVEHES EQSDFQDIRF GLNSVKLPKA Q PAAATRIT VENGTDKLVN YKSSPQQLFL AKNALKDKLQ GEFDKFLSDA KAFPALTADL QE WVDQQLF NPNQSFFDLS APRSNFTLSS DKKASLDFIF RFTNFTESVQ LLKLPEGVSV VVD SKQSFD YYVNASAQKL ...文字列:
NKTHQVEHES EQSDFQDIRF GLNSVKLPKA Q PAAATRIT VENGTDKLVN YKSSPQQLFL AKNALKDKLQ GEFDKFLSDA KAFPALTADL QE WVDQQLF NPNQSFFDLS APRSNFTLSS DKKASLDFIF RFTNFTESVQ LLKLPEGVSV VVD SKQSFD YYVNASAQKL LVLPLSLPDY TLGLNYMFDH ITLNGKVVNK FSFNPFKTNL NLAF SNVYN GVDVFEAQKN LVGKGKYLNT HVKAEDVKKD VNANIKNQFD IAKIIAELMG KALKE FGNQ QEGQPLSFLK VMDKVKEDFE KLFNLVRPGL GKFVKDLIQS SSQAENKITV YKLIFD NKK TILNLLKELS IPELNSSLGL VDVLFDGITD SDGLYERLQS FKDLIVPAVK TNEKTAA LS PLIEELLTQK DTYVFDLIQK HKGILTNLLK NFLADFQKST PFMADQVAIF TELFDNEG A FDLFGEADFV DKIAELFLTK RTVKNGEKIE TKDSLLVTSL KSLLGEKVAA LGDLLDSYI FKNELLNRSV EVAKAEAKDT KGATDYKKEQ AKALKKLFKH IGENTLSKTN LDKITLKEVK NTENVELEE TETTLKVKKL DVEYKVELGN FEIKNGLIKA MLEFLPDTKD LETTLDKLLF K GESYKAMK DKYIKEGFPG YGWAKGVVPG AFESIENTFK SAIDKTKSIR DLFGDMLFGN DL SSVKETD SFITLGGSFD IKYGGENLNV LPAYYSLINS EIGYQIIGVD TTIDATKVKV ELK NKEYKG KSPAINGQVK LSQSFFNVWT NMFDSITKQI FQKKYEFKDN IQVFARNEDN TSRL ELDIS DPEQRVIPFA FVDGFGIQLK AVDKNITKEA GNTEPKSPVI QLYEALNKEK DQKQQ SKQS PKQLDTKTQL GYLLKLGDNW SKDDYKSLID DTIINNNYLE ASFNSKITVD RLGIPI DLW LFKIWPKFNL EIPMQGSLQL YSSSVIFPYG IYDTSVQDAA KIVKRLNFTD MGFKLND PK PNFWFVGFKH HHHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 構成要素:
濃度名称
20.0 mMTris
2.0 mMCHAPSO
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum SE / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4019 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 倍率（補正後）: 130000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2930863
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2) / 使用した粒子像数: 1311526
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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