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- EMDB-15232: H1-bound palindromic nucleosome, state 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15232
タイトルH1-bound palindromic nucleosome, state 1
マップデータ
試料
  • 複合体: 197-bp H1-bound palindromic nucleosome
    • 複合体: Histone H1.0-B
    • 複合体: Core histone octamer
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA recombination / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine ...negative regulation of DNA recombination / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / double-stranded DNA binding / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 ...Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone-fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H1.0-B / Histone H4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.0 Å
データ登録者Alegrio Louro J / Beinsteiner B / Cheng TC / Patel AKM / Boopathi R / Angelov D / Hamiche A / Bednar J / Kale S / Dimitrov S / Klaholz B
資金援助 フランス, European Union, 7件
OrganizationGrant number国
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR) フランス
French Infrastructure for Integrated Structural Biology (FRISBI) フランス
Instruct-ERIC Center (Strasbourg Centre) フランス
Foundation for Medical Research (France) フランス
Institut National du Cancer (inCA) フランス
European Regional Development FundepiRNA - (Region Grand Est; Competitivite Alsace 2014-2020)European Union
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Nucleosome dyad determines the H1 C-terminus collapse on distinct DNA arms.
著者: Jaime Alegrio Louro / Ramachandran Boopathi / Brice Beinsteiner / Abdul Kareem Mohideen Patel / Tat Cheung Cheng / Dimitar Angelov / Ali Hamiche / Jan Bendar / Seyit Kale / Bruno P Klaholz / Stefan Dimitrov /
要旨: Nucleosomes are symmetric structures. However, binding of linker histones generates an inherently asymmetric H1-nucleosome complex, and whether this asymmetry is transmitted to the overall nucleosome ...Nucleosomes are symmetric structures. However, binding of linker histones generates an inherently asymmetric H1-nucleosome complex, and whether this asymmetry is transmitted to the overall nucleosome structure, and therefore also to chromatin, is unclear. Efforts to investigate potential asymmetry due to H1s have been hampered by the DNA sequence, which naturally differs in each gyre. To overcome this issue, we designed and analyzed by cryo-EM a nucleosome reconstituted with a palindromic (601L) 197-bp DNA. As in the non-palindromic 601 sequence, H1 restricts linker DNA flexibility but reveals partial asymmetrical unwrapping. However, in contrast to the non-palindromic nucleosome, in the palindromic nucleosome H1 CTD collapses to the proximal linker. Molecular dynamics simulations show that this could be dictated by a slightly tilted orientation of the globular domain (GD) of H1, which could be linked to the DNA sequence of the nucleosome dyad.
履歴
登録2022年6月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月14日-
マップ公開2022年12月14日-
更新2023年2月15日-
現状2023年2月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15232.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15232.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 220 pix.
= 232.1 Å		1.06 Å/pix.
x 220 pix.
= 232.1 Å		1.06 Å/pix.
x 220 pix.
= 232.1 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.055 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00742
最小 - 最大-0.020836687 - 0.04135812
平均 (標準偏差)0.00029250135 (±0.0021857093)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 232.09999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_15232_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_15232_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 197-bp H1-bound palindromic nucleosome

全体名称: 197-bp H1-bound palindromic nucleosome
要素
  • 複合体: 197-bp H1-bound palindromic nucleosome
    • 複合体: Histone H1.0-B
    • 複合体: Core histone octamer

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超分子 #1: 197-bp H1-bound palindromic nucleosome

超分子名称: 197-bp H1-bound palindromic nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#10
詳細: 601L nucleosome with 25-bp sequence symmetric linkers and bound to linker histone H1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 120 KDa

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超分子 #2: Histone H1.0-B

超分子名称: Histone H1.0-B / タイプ: complex / ID: 2 / キメラ: Yes / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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超分子 #3: Core histone octamer

超分子名称: Core histone octamer / タイプ: complex / ID: 3 / キメラ: Yes / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4-#10

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
構成要素:
濃度式名称
5.0 mMNH2C(CH2OH)3HClTris-HCl
10.0 mMNaClSodium chloride
0.25 mMC10H16N2O8EDTA
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE
撮影#0 - Image recording ID: 1
#0 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
#0 - 検出モード: SUPER-RESOLUTION / #0 - 撮影したグリッド数: 1 / #0 - 実像数: 3999 / #0 - 平均露光時間: 10.0 sec. / #0 - 平均電子線量: 49.0 e/Å2 / #1 - Image recording ID: 2
#1 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
#1 - 検出モード: SUPER-RESOLUTION / #1 - 撮影したグリッド数: 1 / #1 - 実像数: 4891 / #1 - 平均露光時間: 5.5 sec. / #1 - 平均電子線量: 40.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Image recording ID1
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5nl0

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 6284
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5nl0

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-8aag:
H1-bound palindromic nucleosome, state 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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