[日本語] English
万見
- EMDB-14729: 3D reconstruction of the cylindrical assembly of DnaJA2 without s... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14729
タイトル3D reconstruction of the cylindrical assembly of DnaJA2 without symmetry imposition
マップデータ
試料
  • 複合体: Oligomeric structure of DnaJA2
    • タンパク質・ペプチド: DnaJA2
キーワードoligomer / filaments / helix / Hsp40 / DnaJA2 / holdase / foldase / Hsp70 co-chaperone / CHAPERONE
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.7 Å
データ登録者Cuellar J / Velasco-Carneros L / Santiago C / Martin-Benito J / Valpuesta JM / Muga A
資金援助 スペイン, 2件
OrganizationGrant number国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2019-105872GB-100 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2019-111068GB-I00 スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: The self-association equilibrium of DNAJA2 regulates its interaction with unfolded substrate proteins and with Hsc70.
著者: Lorea Velasco-Carneros / Jorge Cuéllar / Leire Dublang / César Santiago / Jean-Didier Maréchal / Jaime Martín-Benito / Moisés Maestro / José Ángel Fernández-Higuero / Natalia Orozco / ...著者: Lorea Velasco-Carneros / Jorge Cuéllar / Leire Dublang / César Santiago / Jean-Didier Maréchal / Jaime Martín-Benito / Moisés Maestro / José Ángel Fernández-Higuero / Natalia Orozco / Fernando Moro / José María Valpuesta / Arturo Muga /
要旨: J-domain proteins tune the specificity of Hsp70s, engaging them in precise functions. Despite their essential role, the structure and function of many J-domain proteins remain largely unknown. We ...J-domain proteins tune the specificity of Hsp70s, engaging them in precise functions. Despite their essential role, the structure and function of many J-domain proteins remain largely unknown. We explore human DNAJA2, finding that it reversibly forms highly-ordered, tubular structures that can be dissociated by Hsc70, the constitutively expressed Hsp70 isoform. Cryoelectron microscopy and mutational studies reveal that different domains are involved in self-association. Oligomer dissociation into dimers potentiates its interaction with unfolded client proteins. The J-domains are accessible to Hsc70 within the tubular structure. They allow binding of closely spaced Hsc70 molecules that could be transferred to the unfolded substrate for its cooperative remodelling, explaining the efficient recovery of DNAJA2-bound clients. The disordered C-terminal domain, comprising the last 52 residues, regulates its holding activity and productive interaction with Hsc70. These in vitro findings suggest that the association equilibrium of DNAJA2 could regulate its interaction with client proteins and Hsc70.
履歴
登録2022年4月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月26日-
マップ公開2023年7月26日-
更新2024年1月31日-
現状2024年1月31日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_14729.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14729.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.37 Å/pix.
x 240 pix.
= 328.8 Å		1.37 Å/pix.
x 240 pix.
= 328.8 Å		1.37 Å/pix.
x 240 pix.
= 328.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0027
最小 - 最大-0.0022228472 - 0.009307086
平均 (標準偏差)0.00021082135 (±0.0012632719)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 328.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_14729_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_14729_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Oligomeric structure of DnaJA2

全体名称: Oligomeric structure of DnaJA2
要素
  • 複合体: Oligomeric structure of DnaJA2
    • タンパク質・ペプチド: DnaJA2

-
超分子 #1: Oligomeric structure of DnaJA2

超分子名称: Oligomeric structure of DnaJA2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: DnaJA2

分子名称: DnaJA2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MANVADTKLY DILGVPPGAS ENELKKAYRK LAKEYHPDKN PNAGDKFKEI SFAYEVLSNP EKRELYDRY GEQGLREGSG GGGGMDDIFS HIFGGGLFGF MGNQSRSRNG RRRGEDMMHP L KVSLEDLY NGKTTKLQLS KNVLCSACSG QGGKSGAVQK CSACRGRGVR ...文字列:
MANVADTKLY DILGVPPGAS ENELKKAYRK LAKEYHPDKN PNAGDKFKEI SFAYEVLSNP EKRELYDRY GEQGLREGSG GGGGMDDIFS HIFGGGLFGF MGNQSRSRNG RRRGEDMMHP L KVSLEDLY NGKTTKLQLS KNVLCSACSG QGGKSGAVQK CSACRGRGVR IMIRQLAPGM VQ QMQSVCS DCNGEGEVIN EKDRCKKCEG KKVIKEVKIL EVHVDKGMKH GQRITFTGEA DQA PGVEPG DIVLLLQEKE HEVFQRDGND LHMTYKIGLV EALCGFQFTF KHLDGRQIVV KYPP GKVIE PGCVRVVRGE GMPQYRNPFE KGDLYIKFDV QFPENNWINP DKLSELEDLL PSRPE VPNI IGETEEVELQ EFDSTRGSGG GQRREAYNDS SDEESSSHHG PGVQCAHQ

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS TALOS
詳細Preliminary grid screening was performed manually
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1482 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 49387
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Some of the best 2D classes were used as a template to generate an initial model using RANSAC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2) / 使用した粒子像数: 11388
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る