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- EMDB-1471: The Structural Basis of Membrane Invagination by F-BAR Domains -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1471
タイトルThe Structural Basis of Membrane Invagination by F-BAR Domains
マップデータ3D reconstruction of a membrane tubule coated by a helical lattice of dimeric F-BAR modules from the human protein CIP4.
試料
  • 試料: membrane tubule coated with a helical lattice of dimer F-BAR modules from the human protein CIP4
  • タンパク質・ペプチド: CIP4
キーワードF-BAR / FCH / PCH / CIP4 / FBP17 / Toca / Membrane Tubule. Human Protein.
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 17.0 Å
データ登録者Frost A / Perera R / Roux A / Spasov K / Egelman E / De Camilli P / Unger V
引用ジャーナル: Cell / 年: 2008
タイトル: Structural basis of membrane invagination by F-BAR domains.
著者: Adam Frost / Rushika Perera / Aurélien Roux / Krasimir Spasov / Olivier Destaing / Edward H Egelman / Pietro De Camilli / Vinzenz M Unger /
要旨: BAR superfamily domains shape membranes through poorly understood mechanisms. We solved structures of F-BAR modules bound to flat and curved bilayers using electron (cryo)microscopy. We show that ...BAR superfamily domains shape membranes through poorly understood mechanisms. We solved structures of F-BAR modules bound to flat and curved bilayers using electron (cryo)microscopy. We show that membrane tubules form when F-BARs polymerize into helical coats that are held together by lateral and tip-to-tip interactions. On gel-state membranes or after mutation of residues along the lateral interaction surface, F-BARs adsorb onto bilayers via surfaces other than their concave face. We conclude that membrane binding is separable from membrane bending, and that imposition of the module's concave surface forces fluid-phase bilayers to bend locally. Furthermore, exposure of the domain's lateral interaction surface through a change in orientation serves as the crucial trigger for assembly of the helical coat and propagation of bilayer bending. The geometric constraints and sequential assembly of the helical lattice explain how F-BAR and classical BAR domains segregate into distinct microdomains, and provide insight into the spatial regulation of membrane invagination.
履歴
登録2008年2月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年2月19日-
マップ公開2009年3月31日-
更新2013年12月11日-
現状2013年12月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
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  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 拡大図
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1471.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1471.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 238.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of a membrane tubule coated by a helical lattice of dimeric F-BAR modules from the human protein CIP4.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.28 Å/pix.
x 400 pix.
= 912. Å		2.28 Å/pix.
x 400 pix.
= 912. Å		2.28 Å/pix.
x 400 pix.
= 912. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.28 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.12 / ムービー #1: 0.07
最小 - 最大-0.223295 - 0.396232
平均 (標準偏差)0.0129856 (±0.0502637)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 912 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.282.282.28
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z912.000912.000912.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-55-55-55
NX/NY/NZ111111111
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.2230.3960.013

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : membrane tubule coated with a helical lattice of dimer F-BAR modu...

全体名称: membrane tubule coated with a helical lattice of dimer F-BAR modules from the human protein CIP4
要素
  • 試料: membrane tubule coated with a helical lattice of dimer F-BAR modules from the human protein CIP4
  • タンパク質・ペプチド: CIP4

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超分子 #1000: membrane tubule coated with a helical lattice of dimer F-BAR modu...

超分子名称: membrane tubule coated with a helical lattice of dimer F-BAR modules from the human protein CIP4
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: membrane composed of phospholipids and cholesterol. recombinant protein
Number unique components: 2

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分子 #1: CIP4

分子名称: CIP4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: CIP4 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: plasmsa membrane and cytoplasm
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pGEX

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2006年1月3日
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダー: eucentric, single tilt / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 17.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPIDER, MRC, IHRSR
CTF補正詳細: ACE, image

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

2efk

,

2efl

)
ソフトウェア名称: CHIMERA,SITUS
精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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