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万見
- EMDB-1469: Iterative Helical Real Space Reconstruction of Histone Octamer He... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1469
タイトルIterative Helical Real Space Reconstruction of Histone Octamer Helical Tubes
マップデータsurface rendering of histone octamer tubular crystal
試料
  • 試料: Histone Octamer Tubular Crystals
  • タンパク質・ペプチド: histone H2A
  • タンパク質・ペプチド: histone H2B
  • タンパク質・ペプチド: histone H3
  • タンパク質・ペプチド: histone H4
キーワードhistone / octamer / H2A / H2B / H3 / H4 / nucleosome / IHRSR / helical / tubular crystal
機能・相同性
機能・相同性情報


PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes ...PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Metalloprotease DUBs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / Oxidative Stress Induced Senescence / HDACs deacetylate histones / HATs acetylate histones / Transcriptional regulation by small RNAs / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / RNA Polymerase I Promoter Opening / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Estrogen-dependent gene expression / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / UCH proteinases / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Ub-specific processing proteases / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / protein-containing complex binding / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A ...: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A-IV / Histone H2B 7 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法らせん対称体再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 20.0 Å
データ登録者Frouws TD / Patterton HG / Sewell BT
引用ジャーナル: Biophys J / 年: 2009
タイトル: Histone octamer helical tubes suggest that an internucleosomal four-helix bundle stabilizes the chromatin fiber.
著者: Timothy D Frouws / Hugh-G Patterton / Bryan T Sewell /
要旨: A major question in chromatin involves the exact organization of nucleosomes within the 30-nm chromatin fiber and its structural determinants of assembly. Here we investigate the structure of histone ...A major question in chromatin involves the exact organization of nucleosomes within the 30-nm chromatin fiber and its structural determinants of assembly. Here we investigate the structure of histone octamer helical tubes via the method of iterative helical real-space reconstruction. Accurate placement of the x-ray structure of the histone octamer within the reconstructed density yields a pseudoatomic model for the entire helix, and allows precise identification of molecular interactions between neighboring octamers. One such interaction that would not be obscured by DNA in the nucleosome consists of a twofold symmetric four-helix bundle formed between pairs of H2B-alpha3 and H2B-alphaC helices of neighboring octamers. We believe that this interface can act as an internucleosomal four-helix bundle within the context of the chromatin fiber. The potential relevance of this interface in the folding of the 30-nm chromatin fiber is discussed.
履歴
登録2008年2月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年2月13日-
マップ公開2009年4月20日-
更新2014年4月30日-
現状2014年4月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1469.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1469.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈surface rendering of histone octamer tubular crystal
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4 Å/pix.
x 128 pix.
= 512. Å		4 Å/pix.
x 128 pix.
= 512. Å		4 Å/pix.
x 128 pix.
= 512. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.018 / ムービー #1: 0.018
最小 - 最大-0.0260648 - 0.04370119
平均 (標準偏差)0.00259267 (±0.00934648)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 512.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z444
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z512.000512.000512.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-55-55-55
NX/NY/NZ111111111
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0260.0440.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Histone Octamer Tubular Crystals

全体名称: Histone Octamer Tubular Crystals
要素
  • 試料: Histone Octamer Tubular Crystals
  • タンパク質・ペプチド: histone H2A
  • タンパク質・ペプチド: histone H2B
  • タンパク質・ペプチド: histone H3
  • タンパク質・ペプチド: histone H4

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超分子 #1000: Histone Octamer Tubular Crystals

超分子名称: Histone Octamer Tubular Crystals / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: crystalline tubes / 集合状態: octameric, C11, and helical / Number unique components: 4
分子量実験値: 109 KDa / 理論値: 109 KDa / 手法: sequence

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分子 #1: histone H2A

分子名称: histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: H2A / 詳細: Histone octamers purified from chicken blood / コピー数: 2 / 集合状態: octamer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 別称: Chicken / 組織: Blood / 細胞: Erythrocytes / Organelle: Nucleus / 細胞中の位置: Nucleus
分子量実験値: 14 KDa / 理論値: 14 KDa
配列InterPro: Histone H2A

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分子 #2: histone H2B

分子名称: histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: H2B / 詳細: Histone octamers purified from chicken blood / コピー数: 2 / 集合状態: octamer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 別称: Chicken / 組織: Blood / 細胞: Erythrocytes / Organelle: Nucleus / 細胞中の位置: Nucleus
分子量実験値: 14 KDa / 理論値: 14 KDa
配列InterPro: Histone H2B

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分子 #3: histone H3

分子名称: histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: H3 / 詳細: Histone octamers purified from chicken blood / コピー数: 2 / 集合状態: octamer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 別称: Chicken / 組織: Blood / 細胞: Erythrocytes / Organelle: Nucleus / 細胞中の位置: Nucleus
分子量実験値: 15 KDa / 理論値: 15 KDa
配列InterPro: Histone H3/CENP-A

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分子 #4: histone H4

分子名称: histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: H4 / 詳細: Histone octamers purified from chicken blood / コピー数: 2 / 集合状態: octamer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 別称: Chicken / 組織: Blood / 細胞: Erythrocytes / Organelle: Nucleus / 細胞中の位置: Nucleus
分子量実験値: 11 KDa / 理論値: 11 KDa
配列InterPro: Histone H4

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 100mM Tris-HCl, 2M NaCl, 40% NH2SO4
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: 5 ul 0.4% Uranyl Acetate is added to 5 ul sample, grid is floated on mixture for 1 min, then washed twice with 10 ul 0.2% Uranyl Acetate drops.
グリッド詳細: 300 Mesh copper grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER
詳細double dialysis

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電子顕微鏡法

顕微鏡ZEISS LEO912
温度平均: 295 K
アライメント法Legacy - 非点収差: corrected at 80,000 times magnification
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Omega in-column
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 15.0 eV
詳細Zeiss LEO 912 microscope using low dose technique
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 2 µm / 実像数: 50 / 平均電子線量: 100 e/Å2
詳細: scanned on Ilford Leafscan at 2A per pixel and binned to 4A per pixel
Od range: 1 / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER

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画像解析

詳細Helices segmented into overlapping boxes using Boxer program from EMAN
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 65.12 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 7.56 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: D11 (2回x11回 2面回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER
詳細: helical symmetry is searched for and imposed each iteration round on the backprojected volume.
最終 角度割当詳細: Single axis tilt geometry. 4.1 degree increment for phi to cover an asymmetric wedge of 32.72 degrees. Therefore 8 reference projections.

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2hio

ソフトウェア名称: SPIDER
詳細Protocol: Rigid body. Because of helical line group, the dyad axis is constrained to lie facing the helical axis and reduces the search to 2D. i.e. to rotations and translations about this dyad.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: CC and VdW
得られたモデル

PDB-3c9k:
Model of Histone Octamer Tubular Crystals

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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