[日本語] English
万見
- EMDB-14554: Mot1:TBP - product state -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14554
タイトルMot1:TBP - product state
マップデータmain map
試料
  • 複合体: Mot1:TBP complex after DNA release
    • タンパク質・ペプチド: Mot1:TBP complex
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Woike S / Eustermann S / Jung J / Wenzl SJ / Hagemann G / Bartho JD / Lammens K / Butryn A / Herzog F / Hopfner K-P
資金援助 ドイツ, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Structural basis for TBP displacement from TATA box DNA by the Swi2/Snf2 ATPase Mot1.
著者: Stephan Woike / Sebastian Eustermann / James Jung / Simon Josef Wenzl / Götz Hagemann / Joseph Bartho / Katja Lammens / Agata Butryn / Franz Herzog / Karl-Peter Hopfner /
要旨: The Swi2/Snf2 family transcription regulator Modifier of Transcription 1 (Mot1) uses adenosine triphosphate (ATP) to dissociate and reallocate the TATA box-binding protein (TBP) from and between ...The Swi2/Snf2 family transcription regulator Modifier of Transcription 1 (Mot1) uses adenosine triphosphate (ATP) to dissociate and reallocate the TATA box-binding protein (TBP) from and between promoters. To reveal how Mot1 removes TBP from TATA box DNA, we determined cryogenic electron microscopy structures that capture different states of the remodeling reaction. The resulting molecular video reveals how Mot1 dissociates TBP in a process that, intriguingly, does not require DNA groove tracking. Instead, the motor grips DNA in the presence of ATP and swings back after ATP hydrolysis, moving TBP to a thermodynamically less stable position on DNA. Dislodged TBP is trapped by a chaperone element that blocks TBP's DNA binding site. Our results show how Swi2/Snf2 proteins can remodel protein-DNA complexes through DNA bending without processive DNA tracking and reveal mechanistic similarities to RNA gripping DEAD box helicases and RIG-I-like immune sensors.
履歴
登録2022年3月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月29日-
マップ公開2023年3月29日-
更新2023年5月31日-
現状2023年5月31日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_14554.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14554.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 280 pix.
= 296.52 Å		1.06 Å/pix.
x 280 pix.
= 296.52 Å		1.06 Å/pix.
x 280 pix.
= 296.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.059 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.23
最小 - 最大-0.6207245 - 1.8629292
平均 (標準偏差)0.0010030072 (±0.04531129)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 296.52002 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_14554_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map A

ファイルemd_14554_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map B

ファイルemd_14554_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Mot1:TBP complex after DNA release

全体名称: Mot1:TBP complex after DNA release
要素
  • 複合体: Mot1:TBP complex after DNA release
    • タンパク質・ペプチド: Mot1:TBP complex

-
超分子 #1: Mot1:TBP complex after DNA release

超分子名称: Mot1:TBP complex after DNA release / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (菌類)

-
分子 #1: Mot1:TBP complex

分子名称: Mot1:TBP complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (菌類)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MATRLDRLVT ILETGSTRLI RDTAVNQLAD WQKQHPEELF NLLSRVVPYL RHKDWETRTT AAKAIGKIIE NAPLYDPNAG QDEAAPEPTN GSFEVKKEEE KDVLEQDNFF RLESLDVATI VKYGRPLLRG GPVDYNLAAL DPQKRLAHLK KTLNGRLGLL GRVFEDEEMP ...文字列:
MATRLDRLVT ILETGSTRLI RDTAVNQLAD WQKQHPEELF NLLSRVVPYL RHKDWETRTT AAKAIGKIIE NAPLYDPNAG QDEAAPEPTN GSFEVKKEEE KDVLEQDNFF RLESLDVATI VKYGRPLLRG GPVDYNLAAL DPQKRLAHLK KTLNGRLGLL GRVFEDEEMP VEQIASPITP NDAAGANGVG RQDGASNDNQ SQAIDESKMS ARQLNVLKRK RKREAQKAAQ GKSGFGDLSL RRSTTAGSDA FGEDTPMPDA DSKKNKLAEY FSLDRPENTE EDTKIVSEFK GPVLPIKSEI EADDSLEGAE WPFERLCEFL KVDLFDPQWE TRHGAAMGLR EVIRVHGAGA GRRRGKTRKE NNDLNRQWLD DLAYRLLCVL MLDKFTDYSS DTSVAPIRET VGQTLGAVLR HISVESVHAI YRLLYCMVTQ EDLPSEQNMW AVCHGGMVGL RYVVAVRKDL LLQDGDMIDG VVRCVMQGLG DIDDDVRSVS AATLIPMAKE FVMMRRSALD SLINIVWESL SNLGDDLSAS TGKIMDLLAT LCSFPEVLEA MKVSASQDEE RSFTLLVPRL YPFLRHTITS VRLAVLKALM TFANLGGETS QGWLNGRILR LIFQNIIVER DQDTLNMSLE LWTTLVRRLA ARDPAILADE FEAHAEPMMQ LALHPIGVPR HPIPMNPALF QKPSGGTYSL PGASQTNSRR SSPPEGERAT KRRRKSTKAE DVAPSTHTHD VDGHMIQGEV DLVGVDVLIR SRISAAKAMG LIMSFIPTPR LASYDTAVLQ ALSSPYASTQ LAAAMVIDEY AKNCSTPEVA SRFIEPLQKI IDLERPSHYR DLVTYVQRVR SASQQLINLF RDHGKVSQGK LPTLAVVVQG EPEAGPGAFS IANAEKVVNE DFERLKRLMA PGQRLIALPQ LNEAREQTVE VIEEAKAAKE ARDARIKAAA ACALVAMKVL PKKPSPLIKA IMDSIKTEEN QELQSRSAAT IARLVQLFTE SGRRGPAEKV VANLVKFSCV EVAETPEFPI HAHKTNVILS MQKEEDRVDH PDAVKYAREA KAARITRRGA KEALEILSKN FGAELLERVP TLRTFMEEPL VRAFSGDLPP EARDPENAFG QEIVDAMSVI RTMTPTLHPA LHPFVMQQVP LVIKALRSDL SVFRYMAAKC MATICSVITV DGMTALVEKV LPSINNPLDL SFRQGAIEVI YHLIAVMGDA ILPYVIFLIV PVLGRMSDSD NQIRLIATTS FATLVKLVPL EAGIPDPPGL SEELLKGRDR ERTFIAQLLD PKKIEPFKIP VAIKAELRSY QQEGVNWLAF LNKYHLHGIL CDDMGLGKTL QTICIVASDH HQRAEEFART GAPEVRKLPS LIICPPTLSG HWQQEIKTYA PFLTVTAYVG SPAERRAMKD SLDKTDIVIT SYDVCRNDID VIEKYNWNYC VLDEGHLIKN PKAKITLAVK RLTSNHRLIL TGTPIQNNVL ELWSLFDFLM PGFLGAEKVF LDRFAKPIAN SRYSKASSKE QEAGALAIEA LHKQVLPFLL RRLKEEVLND LPPKILQNYY CDLSDLQRKL FEDFTKREGK KITETAGRDD KEAKQHIFQA LQYMRKLCNS PALVMKPGHK AYEDTQKYLA KHGTTLEDPI HAPKLGALRD LLVDCGIGVE GQESSDPLYT PIKPHRALIF CQMKEMLDMV QNTVLKQMLP SVSYLRLDGS VEANKRQDIV NKFNSDPSYD VLLLTTSVGG LGLNLTGADT VIFVEHDWNP QKDLQAMDRA HRIGQKKVVN VYRIITRGTL EEKILSLQRF KIDVASTVVN QQNAGLATMD TDQILDLFNL GESGPSLITD NKESIEGREE DMVDIETGDV RRPGKKAAWL EGLGELWDNA QYEESFDLDG FLKTMQAAAW SHPQFEK MG SSHHHHHHSS GENLYFQGHM EAIQTHPANA AQAKAFTAPG SLSFPGGASE IANSTAPT N GASNGGQQQG VQATSGAGVT PATPAATPGA GPAGPSGITP TLQNIVATVN LDCRLDLKT IALHARNAEY NPKRFAAVIM RIREPKTTAL IFASGKMVVT GAKSEDDSKL ASRKYARIIQ KLGFNAKFT DFKIQNIVGS CDIKFPIRLE GLASKHHNFS SYEPELFPGL IYRMIKPKIV L LIFVSGKI VLTGAKVREE IYQAFEMIYP VLQDFRKV

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
20.0 mMHEPES
60.0 mMsodium chloride
5.0 mMmagnesium chloride

詳細: Incubation with 1 mM ATP-gamma-S before SEC and before grid preparation. 0.05% beta-octyl glucoside added before blotting.
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 7 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: LEICA EM GP
詳細: Incubation on the grid for 20 seconds before plunging..

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 44.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6g7e

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 117066
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る