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- EMDB-1448: Structures of the human pyruvate dehydrogenase complex cores: a h... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1448
タイトルStructures of the human pyruvate dehydrogenase complex cores: a highly conserved catalytic center with flexible N-terminal domains.
マップデータThis is the half density map for the truncated human dihydrolipoyl acetyltransferase(E2)dodecahedron
試料
  • 試料: the truncated human dihydrolipoyl acetyltransferase
  • タンパク質・ペプチド: truncated human dihydrolipoyl acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / : / pyruvate dehydrogenase complex / Pyruvate metabolism / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Signaling by Retinoic Acid / tricarboxylic acid cycle ...dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / : / pyruvate dehydrogenase complex / Pyruvate metabolism / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Signaling by Retinoic Acid / tricarboxylic acid cycle / glucose metabolic process / mitochondrial matrix / intracellular membrane-bounded organelle / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) ...Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.8 Å
データ登録者Yu X / Hiromasa Y / Tsen H / Stoops JK / Roche TE / Zhou ZH
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structures of the human pyruvate dehydrogenase complex cores: a highly conserved catalytic center with flexible N-terminal domains.
著者: Xuekui Yu / Yasuaki Hiromasa / Hua Tsen / James K Stoops / Thomas E Roche / Z Hong Zhou /
要旨: Dihydrolipoyl acetyltransferase (E2) is the central component of pyruvate dehydrogenase complex (PDC), which converts pyruvate to acetyl-CoA. Structural comparison by cryo-electron microscopy (cryo- ...Dihydrolipoyl acetyltransferase (E2) is the central component of pyruvate dehydrogenase complex (PDC), which converts pyruvate to acetyl-CoA. Structural comparison by cryo-electron microscopy (cryo-EM) of the human full-length and truncated E2 (tE2) cores revealed flexible linkers emanating from the edges of trimers of the internal catalytic domains. Using the secondary structure constraints revealed in our 8 A cryo-EM reconstruction and the prokaryotic tE2 atomic structure as a template, we derived a pseudo atomic model of human tE2. The active sites are conserved between prokaryotic tE2 and human tE2. However, marked structural differences are apparent in the hairpin domain and in the N-terminal helix connected to the flexible linker. These permutations away from the catalytic center likely impart structures needed to integrate a second component into the inner core and provide a sturdy base for the linker that holds the pyruvate dehydrogenase for access by the E2-bound regulatory kinase/phosphatase components in humans.
履歴
登録2007年11月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年11月1日-
マップ公開2008年1月18日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1448.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1448.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 55.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the half density map for the truncated human dihydrolipoyl acetyltransferase(E2)dodecahedron
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度
表面レベル1: 10.699999999999999 / ムービー #1: 13
最小 - 最大-20.146899999999999 - 31.895600000000002
平均 (標準偏差)0.307676 (±4.82993)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-123-123-123
サイズ246246246
Spacing246246246
セルA=B=C: 268.14 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z246246246
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z268.140268.140268.140
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-60-60-59
NX/NY/NZ120120120
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-123-123-123
NC/NR/NS246246246
D min/max/mean-20.14731.8960.308

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : the truncated human dihydrolipoyl acetyltransferase

全体名称: the truncated human dihydrolipoyl acetyltransferase
要素
  • 試料: the truncated human dihydrolipoyl acetyltransferase
  • タンパク質・ペプチド: truncated human dihydrolipoyl acetyltransferase

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超分子 #1000: the truncated human dihydrolipoyl acetyltransferase

超分子名称: the truncated human dihydrolipoyl acetyltransferase / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: dodecahedrial assembly of tE2 / Number unique components: 1
分子量理論値: 1.6 MDa

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分子 #1: truncated human dihydrolipoyl acetyltransferase

分子名称: truncated human dihydrolipoyl acetyltransferase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: tE2
詳細: Human tE2 was prepared from scE2, which contains a PreScission site in the third linker region. Treatment of scE2 with the PreScission protease (Amersham Biosciences) removed the N-terminal 319 amino acids.
コピー数: 60 / 集合状態: Dodecahedron / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量実験値: 1.6 MDa / 理論値: 1.6 MDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: PBS
グリッド詳細: 200 mesh holey carbon grid
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: lab-made plunger / 手法: Blot for 1 second before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2010F
温度最低: 100 K / 最高: 100 K / 平均: 100 K
日付2003年10月10日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN / 平均電子線量: 12 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 69250 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 69250
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: each image
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMIRS / 使用した粒子像数: 2432

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1eaa


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: CHIMERA
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 30
得られたモデル

PDB-3b8k:
Structure of the Truncated Human Dihydrolipoyl Acetyltransferase (E2)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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