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- EMDB-14443: E. coli C-P lyase bound to a PhnK ABC dimer in an open conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14443
タイトルE. coli C-P lyase bound to a PhnK ABC dimer in an open conformation
マップデータ
試料
  • 複合体: E. coli C-P lyase bound to a PhnK ABC dimer in an open conformation
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnG
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnH
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnI
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P lyase
    • タンパク質・ペプチド: Putative phosphonates utilization ATP-binding protein PhnK
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: alpha-D-ribose-1,2-cyclic-phosphate-5-phosphate
キーワードprotein complex / transferase / ABC / hydrolase / lyase / carbon phosphorus
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase complex / carbon phosphorus lyase complex / organic phosphonate metabolic process / organic phosphonate transport / organic phosphonate catabolic process / peptide transport ...alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase complex / carbon phosphorus lyase complex / organic phosphonate metabolic process / organic phosphonate transport / organic phosphonate catabolic process / peptide transport / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / lyase activity / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phosphonate C-P lyase system, PhnK / Phosphonate metabolism protein PhnI / Phosphonate metabolism PhnG / Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase / Bacterial phosphonate metabolism protein (PhnI) / Phosphonate metabolism protein PhnJ / Phosphonate metabolism protein PhnG / Bacterial phosphonate metabolism, PhnH / PhnH-like superfamily / Bacterial phosphonate metabolism protein (PhnH) ...Phosphonate C-P lyase system, PhnK / Phosphonate metabolism protein PhnI / Phosphonate metabolism PhnG / Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase / Bacterial phosphonate metabolism protein (PhnI) / Phosphonate metabolism protein PhnJ / Phosphonate metabolism protein PhnG / Bacterial phosphonate metabolism, PhnH / PhnH-like superfamily / Bacterial phosphonate metabolism protein (PhnH) / Oligopeptide/dipeptide ABC transporter, C-terminal / Oligopeptide/dipeptide transporter, C-terminal region / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative phosphonates utilization ATP-binding protein PhnK / Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnG / Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnH / Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnI / Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Amstrup SK / Sofos N
資金援助 デンマーク, 1件
OrganizationGrant number国
Novo Nordisk FoundationNNF18OC0030646 デンマーク
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural remodelling of the carbon-phosphorus lyase machinery by a dual ABC ATPase.
著者: Søren K Amstrup / Sui Ching Ong / Nicholas Sofos / Jesper L Karlsen / Ragnhild B Skjerning / Thomas Boesen / Jan J Enghild / Bjarne Hove-Jensen / Ditlev E Brodersen /
要旨: In Escherichia coli, the 14-cistron phn operon encoding carbon-phosphorus lyase allows for utilisation of phosphorus from a wide range of stable phosphonate compounds containing a C-P bond. As part ...In Escherichia coli, the 14-cistron phn operon encoding carbon-phosphorus lyase allows for utilisation of phosphorus from a wide range of stable phosphonate compounds containing a C-P bond. As part of a complex, multi-step pathway, the PhnJ subunit was shown to cleave the C-P bond via a radical mechanism, however, the details of the reaction could not immediately be reconciled with the crystal structure of a 220 kDa PhnGHIJ C-P lyase core complex, leaving a significant gap in our understanding of phosphonate breakdown in bacteria. Here, we show using single-particle cryogenic electron microscopy that PhnJ mediates binding of a double dimer of the ATP-binding cassette proteins, PhnK and PhnL, to the core complex. ATP hydrolysis induces drastic structural remodelling leading to opening of the core complex and reconfiguration of a metal-binding and putative active site located at the interface between the PhnI and PhnJ subunits.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Structural remodelling of the carbon-phosphorus lyase machinery by a dual ABC ATPase
著者: Amstrup SK / Sofos N / Karlsen JL / Skjerning RB / Boesen T / Enghild JJ / Hove-Jensen B / Brodersen DE
履歴
登録2022年2月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年5月25日-
マップ公開2022年5月25日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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添付画像

emd_14443.png

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14443.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 219.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.92 Å/pix.
x 386 pix.
= 355.85 Å		0.92 Å/pix.
x 386 pix.
= 355.85 Å		0.92 Å/pix.
x 386 pix.
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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.92189 Å
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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.135
最小 - 最大-0.5260884 - 1.056952
平均 (標準偏差)0.00052055495 (±0.02264289)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ386386386
Spacing386386386
セルA=B=C: 355.85 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Map filtered to local resolution

ファイルemd_14443_additional_1.map
注釈Map filtered to local resolution
投影像・断面図
軸ZYX

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ヒストグラム

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_14443_half_map_1.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_14443_half_map_2.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : E. coli C-P lyase bound to a PhnK ABC dimer in an open conformation

全体名称: E. coli C-P lyase bound to a PhnK ABC dimer in an open conformation
要素
  • 複合体: E. coli C-P lyase bound to a PhnK ABC dimer in an open conformation
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnG
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnH
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnI
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P lyase
    • タンパク質・ペプチド: Putative phosphonates utilization ATP-binding protein PhnK
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: alpha-D-ribose-1,2-cyclic-phosphate-5-phosphate

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超分子 #1: E. coli C-P lyase bound to a PhnK ABC dimer in an open conformation

超分子名称: E. coli C-P lyase bound to a PhnK ABC dimer in an open conformation
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
詳細: Post ATP hydrolysis by the ATP binding cassette (ABC) protein PhnK
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞中の位置: Cytoplasm
分子量理論値: 277 KDa

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分子 #1: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subuni...

分子名称: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnG
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 16.545666 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MHADTATRQH WMSVLAHSQP AELAARLNAL NITADYEVIR AAETGLVQIQ ARMGGTGERF FAGDATLTRA AVRLTDGTLG YSWVLGRDK QHAERCALID ALMQQSRHFQ NLSETLIAPL DADRMARIAA RQAEVNASRV DFFTMVRGDN A

UniProtKB: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnG

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分子 #2: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subuni...

分子名称: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnH
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 21.045207 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTLETAFMLP VQDAQHSFRR LLKAMSEPGV IVALHQLKRG WQPLNIATTS VLLTLADNDT PVWLSTPLNN DIVNQSLRFH TNAPLVSQP EQATFAVTDE AISSEQLNAL STGTAVAPEA GATLILQVAS LSGGRMLRLT GAGIAEERMI APQLPECILH E LTERPHPF ...文字列:
MTLETAFMLP VQDAQHSFRR LLKAMSEPGV IVALHQLKRG WQPLNIATTS VLLTLADNDT PVWLSTPLNN DIVNQSLRFH TNAPLVSQP EQATFAVTDE AISSEQLNAL STGTAVAPEA GATLILQVAS LSGGRMLRLT GAGIAEERMI APQLPECILH E LTERPHPF PLGIDLILTC GERLLAIPRT THVEVC

UniProtKB: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnH

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分子 #3: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subuni...

分子名称: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnI
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 38.953742 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MYVAVKGGEK AIDAAHALQE SRRRGDTDLP ELSVAQIEQQ LNLAVDRVMT EGGIADRELA ALALKQASGD NVEAIFLLRA YRTTLAKLA VSEPLDTTGM RLERRISAVY KDIPGGQLLG PTYDYTHRLL DFTLLANGEA PTLTTADSEQ QPSPHVFSLL A RQGLAKFE ...文字列:
MYVAVKGGEK AIDAAHALQE SRRRGDTDLP ELSVAQIEQQ LNLAVDRVMT EGGIADRELA ALALKQASGD NVEAIFLLRA YRTTLAKLA VSEPLDTTGM RLERRISAVY KDIPGGQLLG PTYDYTHRLL DFTLLANGEA PTLTTADSEQ QPSPHVFSLL A RQGLAKFE EDSGAQPDDI TRTPPVYPCS RSSRLQQLMR GDEGYLLALA YSTQRGYGRN HPFAGEIRSG YIDVSIVPEE LG FAVNVGE LLMTECEMVN GFIDPPDEPP HFTRGYGLVF GMSERKAMAM ALVDRALQAP EYGEHATGPA QDEEFVLAHA DNV EAAGFV SHLKLPHYVD FQAELELLKR LQQEKNHG

UniProtKB: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnI

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分子 #4: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P lyase

分子名称: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P lyase
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 31.893115 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MANLSGYNFA YLDEQTKRMI RRAILKAVAI PGYQVPFGGR EMPMPYGWGT GGIQLTASVI GESDVLKVID QGADDTTNAV SIRNFFKRV TGVNTTERTD DATLIQTRHR IPETPLTEDQ IIIFQVPIPE PLRFIEPRET ETRTMHALEE YGVMQVKLYE D IARFGHIA ...文字列:
MANLSGYNFA YLDEQTKRMI RRAILKAVAI PGYQVPFGGR EMPMPYGWGT GGIQLTASVI GESDVLKVID QGADDTTNAV SIRNFFKRV TGVNTTERTD DATLIQTRHR IPETPLTEDQ IIIFQVPIPE PLRFIEPRET ETRTMHALEE YGVMQVKLYE D IARFGHIA TTYAYPVKVN GRYVMDPSPI PKFDNPKMDM MPALQLFGAG REKRIYAVPP FTRVESLDFD DHPFTVQQWD EP CAICGST HSYLDEVVLD DAGNRMFVCS DTDYCRQQSE AKNQ

UniProtKB: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P lyase

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分子 #5: Putative phosphonates utilization ATP-binding protein PhnK

分子名称: Putative phosphonates utilization ATP-binding protein PhnK
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 31.995146 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNQPLLSVNN LTHLYAPGKG FSDVSFDLWP GEVLGIVGES GSGKTTLLKS ISARLTPQQG EIHYENRSLY AMSEADRRRL LRTEWGVVH QHPLDGLRRQ VSAGGNIGER LMATGARHYG DIRATAQKWL EEVEIPANRI DDLPTTFSGG MQQRLQIARN L VTHPKLVF ...文字列:
MNQPLLSVNN LTHLYAPGKG FSDVSFDLWP GEVLGIVGES GSGKTTLLKS ISARLTPQQG EIHYENRSLY AMSEADRRRL LRTEWGVVH QHPLDGLRRQ VSAGGNIGER LMATGARHYG DIRATAQKWL EEVEIPANRI DDLPTTFSGG MQQRLQIARN L VTHPKLVF MDEPTGGLDV SVQARLLDLL RGLVVELNLA VVIVTHDLGV ARLLADRLLV MKQGQVVESG LTDRVLDDPH HP YTQLLVS SVLQNENLYF QGQFGSWSHP QFEKGGGSGG GSGGGSWSHP QFEK

UniProtKB: Putative phosphonates utilization ATP-binding protein PhnK

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分子 #6: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #7: alpha-D-ribose-1,2-cyclic-phosphate-5-phosphate

分子名称: alpha-D-ribose-1,2-cyclic-phosphate-5-phosphate / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: I9X
分子量理論値: 292.074 Da
Chemical component information

ChemComp-I8Z:
Alpha-D-ribose-1,2-cyclic-phosphate-5-phosphate

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMHEPES/KOH(4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid)
125.0 mMKClpotassium chloride
0.5 mMEDTAEthylenediaminetetraacetic acid
5.0 mMBMEbeta mercaptoethanol
1.5 mMATPAdenine triphosphate
6.0 mMMgCl2Magnesium chloride

詳細: ATP up from a concentration from 0.25 to 1.5 and MgCl2 to a concentration of 6 mM was added 15 seconds before the sample was plunge frozen
グリッドモデル: UltrAuFoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 10 mA in an GloQube, Quorum
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 310 K / 装置: LEICA EM GP / 詳細: Blotting for 6-9 seconds before plunging.
詳細Sample was produced under ATP to ADP+Pi turnover conditions. Sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 62.0 e/Å2
詳細: Images were collected in movie-mode with a total of 56 frames
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 135000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1155385 / 詳細: Deep picker from cryoSPARC used
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) / 使用した粒子像数: 31280
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) / ソフトウェア - 詳細: Ab-initio
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) / ソフトウェア - 詳細: Non-uniform refinement
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4xb6


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: RECIPROCAL / 温度因子: 28.7
得られたモデル

PDB-7z17:
E. coli C-P lyase bound to a PhnK ABC dimer in an open conformation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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