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万見
- EMDB-14436: Respiratory Complex IV from S. cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14436
タイトルRespiratory Complex IV from S. cerevisiae
マップデータMonomeric mitochondrial complex IV (cytochrome c oxidase) isolated from S. cerevisiae.
試料
  • 複合体: Cytochrome c oxidase
    • 複合体: Cytochrome c oxidase
      • タンパク質・ペプチド: x 9種
  • リガンド: x 6種
キーワードCytochrome C Oxidase / Mitochondria Respiratory Chain / Complex IV / Oxidoreductace-electron transport complex / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / Mitochondrial protein degradation / : / cytochrome-c oxidase / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cellular respiration / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration ...mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / Mitochondrial protein degradation / : / cytochrome-c oxidase / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cellular respiration / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / proton transmembrane transport / mitochondrial membrane / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / copper ion binding / heme binding / mitochondrion / zinc ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome c oxidase subunit VII, budding yeast / Cytochrome c oxidase, subunit VIIa, fungal / Cytochrome c oxidase subunit 2, C-terminal / Cytochrome c oxidase subunit Vb, zinc binding region signature. / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase subunit IV family / Cytochrome c oxidase subunit VIIc superfamily / Cytochrome c oxidase subunit IV superfamily / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase subunit IV ...Cytochrome c oxidase subunit VII, budding yeast / Cytochrome c oxidase, subunit VIIa, fungal / Cytochrome c oxidase subunit 2, C-terminal / Cytochrome c oxidase subunit Vb, zinc binding region signature. / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase subunit IV family / Cytochrome c oxidase subunit VIIc superfamily / Cytochrome c oxidase subunit IV superfamily / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome c oxidase, subunit Va/VI / Cytochrome c oxidase, subunit Va/VI superfamily / Cytochrome c oxidase subunit Va / Cytochrome c oxidase subunit VII / Cytochrome c oxidase subunit VII / Cytochrome c oxidase subunit III domain / Cytochrome c oxidase, subunit Vb / Cytochrome c oxidase, subunit Vb superfamily / Cytochrome c oxidase subunit Vb / Cytochrome c oxidase subunit Vb, zinc binding domain profile. / Cytochrome c oxidase, subunit II / Cytochrome c oxidase subunit I domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome oxidase subunit II transmembrane region profile. / Cytochrome c oxidase subunit III / Cytochrome c oxidase subunit III-like / Cytochrome c oxidase, subunit III, 4-helical bundle / Cytochrome c oxidase subunit III / Heme-copper oxidase subunit III family profile. / Cytochrome c oxidase subunit III-like superfamily / Cytochrome c/quinol oxidase subunit II / Copper centre Cu(A) / CO II and nitrous oxide reductase dinuclear copper centers signature. / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain superfamily / Cytochrome c oxidase, subunit I, copper-binding site / Heme-copper oxidase catalytic subunit, copper B binding region signature. / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome oxidase subunit I profile. / Cytochrome c oxidase subunit I / Cytochrome c oxidase-like, subunit I superfamily / Cytochrome C and Quinol oxidase polypeptide I / Cytochrome C oxidase subunit II, periplasmic domain / Cytochrome c oxidase subunit II-like C-terminal / Cytochrome oxidase subunit II copper A binding domain profile. / Cupredoxin
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytochrome c oxidase subunit 1 / Cytochrome c oxidase subunit 2 / Cytochrome c oxidase subunit 3 / Cytochrome c oxidase subunit 5A, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 6, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 4, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 8, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 9, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 7, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.87 Å
データ登録者Marechal A / Hartley A
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/M00936X/1 英国
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Bioenerg / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of a monomeric yeast S. cerevisiae complex IV isolated with maltosides: Implications in supercomplex formation.
著者: Gabriel Ing / Andrew M Hartley / Nikos Pinotsis / Amandine Maréchal /
要旨: In mitochondria, complex IV (CIV) can be found as a monomer, a dimer or in association with other respiratory complexes. The atomic structure of the yeast S. cerevisiae CIV in a supercomplex (SC) ...In mitochondria, complex IV (CIV) can be found as a monomer, a dimer or in association with other respiratory complexes. The atomic structure of the yeast S. cerevisiae CIV in a supercomplex (SC) with complex III (CIII) pointed to a region of significant conformational changes compared to the homologous mammalian CIV structures. These changes involved the matrix side domain of Cox5A at the CIII-CIV interface, and it was suggested that it could be required for SC formation. To investigate this, we solved the structure of the isolated monomeric CIV from S. cerevisiae stabilised in amphipol A8-35 at 3.9 Å using cryo-electron microscopy. Only a minor change in flexibility was seen in this Cox5A region, ruling out large CIV conformational shift for interaction with CIII and confirming the different fold of the yeast Cox5A subunit compared to mammalian homologues. Other differences in structure were the absence of two canonical subunits, Cox12 and Cox13, as well as Cox26, which is unique to the yeast CIV. Their absence is most likely due to the protein purification protocol used to isolate CIV from the III-IV SC.
履歴
登録2022年2月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月3日-
マップ公開2022年8月3日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14436.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14436.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Monomeric mitochondrial complex IV (cytochrome c oxidase) isolated from S. cerevisiae.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.82 Å/pix.
x 256 pix.
= 208.64 Å		0.82 Å/pix.
x 256 pix.
= 208.64 Å		0.82 Å/pix.
x 256 pix.
= 208.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.815 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.6
最小 - 最大-14.394204999999999 - 23.829657000000001
平均 (標準偏差)0.000000000002323 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 208.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

+
全体 : Cytochrome c oxidase

全体名称: Cytochrome c oxidase
要素
  • 複合体: Cytochrome c oxidase
    • 複合体: Cytochrome c oxidase
      • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c oxidase subunit 1
      • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c oxidase subunit 2
      • タンパク質・ペプチド: CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 3; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE POLYPEPTIDE III, COX3
      • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c oxidase subunit 4, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c oxidase polypeptide 5A, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c oxidase subunit 6, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 7; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE POLYPEPTIDE VII, COX7
      • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c oxidase polypeptide VIII, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 7A; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE POLYPEPTIDE VIIA, COX9
  • リガンド: COPPER (II) ION
  • リガンド: HEME-A
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: DI-PALMITOYL-3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE
  • リガンド: DINUCLEAR COPPER ION
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: Cytochrome c oxidase

超分子名称: Cytochrome c oxidase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9

+
超分子 #2: Cytochrome c oxidase

超分子名称: Cytochrome c oxidase / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#9
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)

+
分子 #1: Cytochrome c oxidase subunit 1

分子名称: Cytochrome c oxidase subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cytochrome-c oxidase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 58.832586 KDa
配列文字列: MVQRWLYSTN AKDIAVLYFM LAIFSGMAGT AMSLIIRLEL AAPGSQYLHG NSQLFNVLVV GHAVLMIFFL VMPALIGGFG NYLLPLMIG ATDTAFPRIN NIAFWVLPMG LVCLVTSTLV ESGAGTGWTV YPPLSSIQAH SGPSVDLAIF ALHLTSISSL L GAINFIVT ...文字列:
MVQRWLYSTN AKDIAVLYFM LAIFSGMAGT AMSLIIRLEL AAPGSQYLHG NSQLFNVLVV GHAVLMIFFL VMPALIGGFG NYLLPLMIG ATDTAFPRIN NIAFWVLPMG LVCLVTSTLV ESGAGTGWTV YPPLSSIQAH SGPSVDLAIF ALHLTSISSL L GAINFIVT TLNMRTNGMT MHKLPLFVWS IFITAFLLLL SLPVLSAGIT MLLLDRNFNT SFFEVSGGGD PILYEHLFWF FG HPEVYIL IIPGFGIISH VVSTYSKKPV FGEISMVYAM ASIGLLGFLV WSHHMYIVGL DADTRAYFTS ATMIIAIPTG IKI FSWLAT IHGGSIRLAT PMLYAIAFLF LFTMGGLTGV ALANASLDVA FHDTYYVVGH FHYVLSMGAI FSLFAGYYYW SPQI LGLNY NEKLAQIQFW LIFIGANVIF FPMHFLGING MPRRIPDYPD AFAGWNYVAS IGSFIATLSL FLFIYILYDQ LVNGL NNKV NNKSVIYNKA PDFVESNTIF NLNTVKSSSI EFLLTSPPAV HSFNTPAVQS

UniProtKB: Cytochrome c oxidase subunit 1

+
分子 #2: Cytochrome c oxidase subunit 2

分子名称: Cytochrome c oxidase subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cytochrome-c oxidase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 26.779816 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: DVPTPYACYF QDSATPNQEG ILELHDNIMF YLLVILGLVS WMLYTIVMTY SKNPIAYKYI KHGQTIEVIW TIFPAVILLI IAFPSFILL YLCDEVISPA MTIKAIGYQW YWKYEYSDFI NDSGETVEFE SYVIPDELLE EGQLRLLDTD TSMVVPVDTH I RFVVTAAD ...文字列:
DVPTPYACYF QDSATPNQEG ILELHDNIMF YLLVILGLVS WMLYTIVMTY SKNPIAYKYI KHGQTIEVIW TIFPAVILLI IAFPSFILL YLCDEVISPA MTIKAIGYQW YWKYEYSDFI NDSGETVEFE SYVIPDELLE EGQLRLLDTD TSMVVPVDTH I RFVVTAAD VIHDFAIPSL GIKVDATPGR LNQVSALIQR EGVFYGACSE LCGTGHANMP IKIEAVSLPK FLEWLNEQ

UniProtKB: Cytochrome c oxidase subunit 2

+
分子 #3: CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 3; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE POL...

分子名称: CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 3; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE POLYPEPTIDE III, COX3
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cytochrome-c oxidase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 30.383582 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MTHLERSRHQ QHPFHMVMPS PWPIVVSFAL LSLALSTALT MHGYIGNMNM VYLALFVLLT SSILWFRDIV AEATYLGDHT MAVRKGINL GFLMFVLSEV LIFAGLFWAY FHSAMSPDVT LGACWPPVGI EAVQPTELPL LNTIILLSSG ATVTYSHHAL I AGNRNKAL ...文字列:
MTHLERSRHQ QHPFHMVMPS PWPIVVSFAL LSLALSTALT MHGYIGNMNM VYLALFVLLT SSILWFRDIV AEATYLGDHT MAVRKGINL GFLMFVLSEV LIFAGLFWAY FHSAMSPDVT LGACWPPVGI EAVQPTELPL LNTIILLSSG ATVTYSHHAL I AGNRNKAL SGLLITFWLI VIFVTCQYIE YTNAAFTISD GVYGSVFYAG TGLHFLHMVM LAAMLGVNYW RMRNYHLTAG HH VGYETTI IYTHVLDVIW LFLYVVFYWW GV

UniProtKB: Cytochrome c oxidase subunit 3

+
分子 #4: Cytochrome c oxidase subunit 4, mitochondrial

分子名称: Cytochrome c oxidase subunit 4, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 13.044794 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
PVVKTAQNLA EVNGPETLIG PGAKEGTVPT DLDQETGLAR LELLGKLEGI DVFDTKPLDS SRKGTMKDPI IIESYDDYRY VGCTGSPAG SHTIMWLKPT VNEVARCWEC GSVYKLNPVG VP

UniProtKB: Cytochrome c oxidase subunit 4, mitochondrial

+
分子 #5: Cytochrome c oxidase polypeptide 5A, mitochondrial

分子名称: Cytochrome c oxidase polypeptide 5A, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cytochrome-c oxidase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 14.891784 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
AQTHALSNAA VMDLQSRWEN MPSTEQQDIV SKLSERQKLP WAQLTEPEKQ AVWYISYGEW GPRRPVLNKG DSSFIAKGVA AGLLFSVGL FAVVRMAGGQ DAKTMNKEWQ LKSDEYLKSK NANPWGGYSQ VQSK

UniProtKB: Cytochrome c oxidase subunit 5A, mitochondrial

+
分子 #6: Cytochrome c oxidase subunit 6, mitochondrial

分子名称: Cytochrome c oxidase subunit 6, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 12.230607 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
DEETFEEFTA RYEKEFDEAY DLFEVQRVLN NCFSYDLVPA PAVIEKALRA ARRVNDLPTA IRVFEALKYK VENEDQYKAY LDELKDVRQ ELGVPLKEEL FPSSS

UniProtKB: Cytochrome c oxidase subunit 6, mitochondrial

+
分子 #7: CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 7; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE POL...

分子名称: CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 7; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE POLYPEPTIDE VII, COX7
タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cytochrome-c oxidase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 6.811154 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
ANKVIQLQKI FQSSTKPLWW RHPRSALYLY PFYAIFAVAV VTPLLYIPNA IRGIKAKKA

UniProtKB: Cytochrome c oxidase subunit 7, mitochondrial

+
分子 #8: Cytochrome c oxidase polypeptide VIII, mitochondrial

分子名称: Cytochrome c oxidase polypeptide VIII, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cytochrome-c oxidase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 5.375354 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
VHFKDGVYEN IPFKVKGRKT PYALSHFGFF AIGFAVPFVA CYVQLKK

UniProtKB: Cytochrome c oxidase subunit 8, mitochondrial

+
分子 #9: CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 7A; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE PO...

分子名称: CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 7A; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE POLYPEPTIDE VIIA, COX9
タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cytochrome-c oxidase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 6.471684 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
TIAPITGTIK RRVIMDIVLG FSLGGVMASY WWWGFHMDKI NKREKFYAEL AERKK

UniProtKB: Cytochrome c oxidase subunit 9, mitochondrial

+
分子 #10: COPPER (II) ION

分子名称: COPPER (II) ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: CU
分子量理論値: 63.546 Da
Chemical component information

ChemComp-CU:
COPPER (II) ION

+
分子 #11: HEME-A

分子名称: HEME-A / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 2 / 式: HEA
分子量理論値: 852.837 Da
Chemical component information

ChemComp-HEA:
HEME-A

+
分子 #12: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #13: DI-PALMITOYL-3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE

分子名称: DI-PALMITOYL-3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 3 / 式: PEF
分子量理論値: 691.959 Da
Chemical component information

ChemComp-PEF:
DI-PALMITOYL-3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / DPPE / リン脂質*YM

+
分子 #14: DINUCLEAR COPPER ION

分子名称: DINUCLEAR COPPER ION / タイプ: ligand / ID: 14 / コピー数: 1 / 式: CUA
分子量理論値: 127.092 Da
Chemical component information

ChemComp-CUA:
DINUCLEAR COPPER ION

+
分子 #15: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 15 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 3 microliters of sample applied to negatively glow discharged grig..

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 558378
詳細: Manual picking of 970 particles followed 2D classification, selection of best classes (271 particles) and autopicking by CryoSPARC template picker.
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Model was generated ab initio in cryosparc
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.87 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.12.4) / 詳細: CyroSPARC non-uniform refinement was performed / 使用した粒子像数: 72409
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.12.4) / 詳細: Cryosparc ab-initio model reconstruction
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.12.4) / 詳細: Cyosparc 3D refinement
最終 3次元分類クラス数: 30 / 平均メンバー数/クラス: 2413 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.12.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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