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- EMDB-14352: Structure of the GroEL chaperonin in complex with the CnoX chaper... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14352
タイトルStructure of the GroEL chaperonin in complex with the CnoX chaperedoxin
マップデータMap generated by phenix.resolve after relion refinement
試料
  • 複合体: 1:1 stoichiometric complex of GroEL-CnoX
    • タンパク質・ペプチド: Chaperedoxin
    • タンパク質・ペプチド: Chaperonin GroEL
キーワードProtein Folding / Redox / Complex / Chaperonin / CHAPERONE
機能・相同性: / :
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Van der Verren SE / Remaut H
資金援助 ベルギー, 2件
OrganizationGrant number国
Research Foundation - Flanders (FWO)G0G0818N ベルギー
Fonds de la Recherche Scientifique (FNRS)WELBIO-CR-2019C-03 ベルギー
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: A molecular device for the redox quality control of GroEL/ES substrates.
著者: Emile Dupuy / Sander Egbert Van der Verren / Jiusheng Lin / Mark Alan Wilson / Alix Vincent Dachsbeck / Felipe Viela / Emmanuelle Latour / Alexandra Gennaris / Didier Vertommen / Yves ...著者: Emile Dupuy / Sander Egbert Van der Verren / Jiusheng Lin / Mark Alan Wilson / Alix Vincent Dachsbeck / Felipe Viela / Emmanuelle Latour / Alexandra Gennaris / Didier Vertommen / Yves Frédéric Dufrêne / Bogdan Iuliu Iorga / Camille Véronique Goemans / Han Remaut / Jean-François Collet /
要旨: Hsp60 chaperonins and their Hsp10 cofactors assist protein folding in all living cells, constituting the paradigmatic example of molecular chaperones. Despite extensive investigations of their ...Hsp60 chaperonins and their Hsp10 cofactors assist protein folding in all living cells, constituting the paradigmatic example of molecular chaperones. Despite extensive investigations of their structure and mechanism, crucial questions regarding how these chaperonins promote folding remain unsolved. Here, we report that the bacterial Hsp60 chaperonin GroEL forms a stable, functionally relevant complex with the chaperedoxin CnoX, a protein combining a chaperone and a redox function. Binding of GroES (Hsp10 cofactor) to GroEL induces CnoX release. Cryoelectron microscopy provided crucial structural information on the GroEL-CnoX complex, showing that CnoX binds GroEL outside the substrate-binding site via a highly conserved C-terminal α-helix. Furthermore, we identified complexes in which CnoX, bound to GroEL, forms mixed disulfides with GroEL substrates, indicating that CnoX likely functions as a redox quality-control plugin for GroEL. Proteins sharing structural features with CnoX exist in eukaryotes, suggesting that Hsp60 molecular plugins have been conserved through evolution.
履歴
登録2022年2月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年2月22日-
マップ公開2023年2月22日-
更新2024年9月4日-
現状2024年9月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14352.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14352.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map generated by phenix.resolve after relion refinement
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.57 Å/pix.
x 200 pix.
= 313.6 Å		1.57 Å/pix.
x 200 pix.
= 313.6 Å		1.57 Å/pix.
x 200 pix.
= 313.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.568 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-1.0553399 - 1.4577162
平均 (標準偏差)-0.0000071598015 (±0.051087316)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 313.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Local sharpened map as generated by LocScale to help visualise CnoX

ファイルemd_14352_additional_1.map
注釈Local sharpened map as generated by LocScale to help visualise CnoX
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 1:1 stoichiometric complex of GroEL-CnoX

全体名称: 1:1 stoichiometric complex of GroEL-CnoX
要素
  • 複合体: 1:1 stoichiometric complex of GroEL-CnoX
    • タンパク質・ペプチド: Chaperedoxin
    • タンパク質・ペプチド: Chaperonin GroEL

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超分子 #1: 1:1 stoichiometric complex of GroEL-CnoX

超分子名称: 1:1 stoichiometric complex of GroEL-CnoX / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Chaperedoxin

分子名称: Chaperedoxin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 9.771923 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ADTPEIQQLQ QQVAENPEDA ALATQLALQL HQVGRNEEAL ELLFGHLRKD LTAADGQTRK TFQEILAALG TGDALASKYR RQLYALLY

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A7U2VUH6

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分子 #2: Chaperonin GroEL

分子名称: Chaperonin GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 55.220105 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: AAKDVKFGND ARVKMLRGVN VLADAVKVTL GPKGRNVVLD KSFGAPTITK DGVSVAREIE LEDKFENMGA QMVKEVASKA NDAAGDGTT TATVLAQAII TEGLKAVAAG MNPMDLKRGI DKAVTAAVEE LKALSVPCSD SKAIAQVGTI SANSDETVGK L IAEAMDKV ...文字列:
AAKDVKFGND ARVKMLRGVN VLADAVKVTL GPKGRNVVLD KSFGAPTITK DGVSVAREIE LEDKFENMGA QMVKEVASKA NDAAGDGTT TATVLAQAII TEGLKAVAAG MNPMDLKRGI DKAVTAAVEE LKALSVPCSD SKAIAQVGTI SANSDETVGK L IAEAMDKV GKEGVITVED GTGLQDELDV VEGMQFDRGY LSPYFINKPE TGAVELESPF ILLADKKISN IREMLPVLEA VA KAGKPLL IIAEDVEGEA LATLVVNTMR GIVKVAAVKA PGFGDRRKAM LQDIATLTGG TVISEEIGME LEKATLEDLG QAK RVVINK DTTTIIDGVG EEAAIQGRVA QIRQQIEEAT SDYDREKLQE RVAKLAGGVA VIKVGAATEV EMKEKKARVE DALH ATRAA VEEGVVAGGG VALIRVASKL ADLRGQNEDQ NVGIKVALRA MEAPLRQIVL NCGEEPSVVA NTVKGGDGNY GYNAA TEEY GNMIDMGILD PTKVTRSALQ YAASVAGLMI TTECMVTDLP

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A828EVF1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 50mM Tris pH=8, 150mM NaCl, 1mM EDTA
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
詳細Strep-affinity purified complex

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 68.3 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 60000

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画像解析

粒子像選択選択した数: 670080
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 170458
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1grl

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3qou

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coeficient
得られたモデル

PDB-7ywy:
Structure of the GroEL chaperonin in complex with the CnoX chaperedoxin

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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