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万見
- EMDB-1425: Conformational reorganization of the SARS coronavirus spike follo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1425
タイトルConformational reorganization of the SARS coronavirus spike following receptor binding: implications for membrane fusion.
マップデータSARS coronavirus spike plus receptor angiotensin converting enzyme 2 (ACE2)
試料
  • 試料: Spike of SARS coronavirus attached to lipid envelope complexed with receptor ACE2
  • ウイルス: SARS coronavirus (SARS コロナウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: Angiotensin converting enzyme 2
機能・相同性: / extracellular region
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト) / SARS coronavirus (SARS コロナウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 18.5 Å
データ登録者Beniac DR / deVarennes SL / Andonov A / He R / Booth TF
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2007
タイトル: Conformational reorganization of the SARS coronavirus spike following receptor binding: implications for membrane fusion.
著者: Daniel R Beniac / Shauna L deVarennes / Anton Andonov / Runtao He / Tim F Booth /
要旨: The SARS coronavirus (SARS-CoV) spike is the largest known viral spike molecule, and shares a similar function with all class 1 viral fusion proteins. Previous structural studies of membrane fusion ...The SARS coronavirus (SARS-CoV) spike is the largest known viral spike molecule, and shares a similar function with all class 1 viral fusion proteins. Previous structural studies of membrane fusion proteins have largely used crystallography of static molecular fragments, in isolation of their transmembrane domains. In this study we have produced purified, irradiated SARS-CoV virions that retain their morphology, and are fusogenic in cell culture. We used cryo-electron microscopy and image processing to investigate conformational changes that occur in the entire spike of intact virions when they bind to the viral receptor, angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2). We have shown that ACE2 binding results in structural changes that appear to be the initial step in viral membrane fusion, and precisely localized the receptor-binding and fusion core domains within the entire spike. Furthermore, our results show that receptor binding and subsequent membrane fusion are distinct steps, and that each spike can bind up to three ACE2 molecules. The SARS-CoV spike provides an ideal model system to study receptor binding and membrane fusion in the native state, employing cryo-electron microscopy and single-particle image analysis.
履歴
登録2007年9月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年9月14日-
マップ公開2007年11月13日-
更新2012年11月7日-
現状2012年11月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1425.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1425.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈SARS coronavirus spike plus receptor angiotensin converting enzyme 2 (ACE2)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.13 Å/pix.
x 256 pix.
= 544. Å		2.13 Å/pix.
x 256 pix.
= 544. Å		2.13 Å/pix.
x 256 pix.
= 544. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.125 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.00349 / ムービー #1: 0.0025
最小 - 最大-0.010725 - 0.0251682
平均 (標準偏差)-0.00000559771 (±0.0017535)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 544 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.1252.1252.125
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z544.000544.000544.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-150-150-149
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0110.025-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Spike of SARS coronavirus attached to lipid envelope complexed wi...

全体名称: Spike of SARS coronavirus attached to lipid envelope complexed with receptor ACE2
要素
  • 試料: Spike of SARS coronavirus attached to lipid envelope complexed with receptor ACE2
  • ウイルス: SARS coronavirus (SARS コロナウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: Angiotensin converting enzyme 2

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超分子 #1000: Spike of SARS coronavirus attached to lipid envelope complexed wi...

超分子名称: Spike of SARS coronavirus attached to lipid envelope complexed with receptor ACE2
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: spike attached to virus was inactivated by gamma irradiation
集合状態: trimer / Number unique components: 2

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超分子 #1: SARS coronavirus

超分子名称: SARS coronavirus / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: S protein / 詳細: spike attached to virus envelope / NCBI-ID: 227859 / 生物種: SARS coronavirus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: S protein
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
分子量実験値: 500 KDa / 理論値: 500 KDa

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分子 #1: Angiotensin converting enzyme 2

分子名称: Angiotensin converting enzyme 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: ACE2
詳細: receptor ACE2 with part of human Fc; Note: this is a fusion protein containing 740 amino acids of the extracellular domain of ACE2 and 250 amino acids of the Fc human IGg1
コピー数: 2 / 集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞中の位置: plasma membrane
分子量実験値: 120 KDa / 理論値: 120 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列GO: extracellular region / InterPro: INTERPRO: IPR006025

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 1 times phosphate buffered saline
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: cryo, freezee plunge
グリッド詳細: Holey carbon on 400 mesh Cu grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 40 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: REICHERT-JUNG PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Reichert plunger / 手法: blot 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
温度平均: 93 K
日付2006年7月29日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - サンプリング間隔: 6.4 µm / 実像数: 99 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 29968 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 11.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.9 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-coolde / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細The particles were selected manually
CTF補正詳細: each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 18.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 11153
最終 2次元分類クラス数: 1073

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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