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- EMDB-14119: Structure of the human MHC I peptide-loading complex editing module -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14119
タイトルStructure of the human MHC I peptide-loading complex editing module
マップデータ
試料
  • 複合体: editing module of peptide-loading complex
    • タンパク質・ペプチド: Beta-2-microglobulin
    • タンパク質・ペプチド: Tapasin
    • タンパク質・ペプチド: Protein disulfide-isomerase A3
    • タンパク質・ペプチド: HLA class I histocompatibility antigen, A-3 alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: Calreticulin
機能・相同性
機能・相同性情報


MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / MHC class I protein complex binding / TAP1 binding / TAP2 binding / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / protein disulfide-isomerase ...MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / MHC class I protein complex binding / TAP1 binding / TAP2 binding / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / protein disulfide-isomerase / cortical granule / Assembly of Viral Components at the Budding Site / negative regulation of trophoblast cell migration / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / cellular response to electrical stimulus / endoplasmic reticulum quality control compartment / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / regulation of meiotic nuclear division / complement component C1q complex binding / sequestering of calcium ion / response to glycoside / sarcoplasmic reticulum lumen / disulfide oxidoreductase activity / protein folding in endoplasmic reticulum / nuclear export signal receptor activity / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / regulation of protein complex stability / hormone binding / cardiac muscle cell differentiation / molecular sequestering activity / phospholipase C activity / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to interleukin-7 / protein maturation by protein folding / Scavenging by Class F Receptors / Scavenging by Class A Receptors / cortical actin cytoskeleton organization / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / positive regulation of memory T cell activation / TAP complex binding / nuclear androgen receptor binding / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / cellular response to lithium ion / CD8 receptor binding / response to testosterone / protein disulfide isomerase activity / MHC class I protein binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / endoplasmic reticulum exit site / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / TAP binding / protein localization to nucleus / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of neuron differentiation / protein-disulfide reductase activity / smooth endoplasmic reticulum / beta-2-microglobulin binding / T cell receptor binding / positive regulation of cell cycle / detection of bacterium / ERAD pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein folding chaperone / positive regulation of phagocytosis / endocytic vesicle lumen / protein export from nucleus / phagocytic vesicle / positive regulation of endothelial cell migration / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / response to endoplasmic reticulum stress / acrosomal vesicle / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide binding / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex
類似検索 - 分子機能
Protein disulfide-isomerase A3, first redox inactive TRX-like domain b / Tapasin / Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. ...Protein disulfide-isomerase A3, first redox inactive TRX-like domain b / Tapasin / Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / : / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Thioredoxin-like superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Tapasin / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Calreticulin / Protein disulfide-isomerase A3 / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / human (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.73 Å
データ登録者Domnick A / Susac L / Trowitzsch S / Thomas C / Tampe R
資金援助European Union, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)TA157/12-1European Union
European Research Council (ERC)789121European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Molecular basis of MHC I quality control in the peptide loading complex.
著者: Alexander Domnick / Christian Winter / Lukas Sušac / Leon Hennecke / Mario Hensen / Nicole Zitzmann / Simon Trowitzsch / Christoph Thomas / Robert Tampé /
要旨: Major histocompatibility complex class I (MHC I) molecules are central to adaptive immunity. Their assembly, epitope selection, and antigen presentation are controlled by the MHC I glycan through a ...Major histocompatibility complex class I (MHC I) molecules are central to adaptive immunity. Their assembly, epitope selection, and antigen presentation are controlled by the MHC I glycan through a sophisticated network of chaperones and modifying enzymes. However, the mechanistic integration of the corresponding processes remains poorly understood. Here, we determine the multi-chaperone-client interaction network of the peptide loading complex (PLC) and report the PLC editing module structure by cryogenic electron microscopy at 3.7 Å resolution. Combined with epitope-proofreading studies of the PLC in near-native lipid environment, these data show that peptide-receptive MHC I molecules are stabilized by multivalent chaperone interactions including the calreticulin-engulfed mono-glucosylated MHC I glycan, which only becomes accessible for processing by α-glucosidase II upon loading of optimal epitopes. Our work reveals allosteric coupling between peptide-MHC I assembly and glycan processing. This inter-process communication defines the onset of an adaptive immune response and provides a prototypical example of the tightly coordinated events in endoplasmic reticulum quality control.
履歴
登録2022年1月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月20日-
マップ公開2022年7月20日-
更新2022年8月24日-
現状2022年8月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14119.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14119.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 360 pix.
= 378. Å		1.05 Å/pix.
x 360 pix.
= 378. Å		1.05 Å/pix.
x 360 pix.
= 378. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.16
最小 - 最大-0.6351286 - 1.8569355
平均 (標準偏差)0.0015905458 (±0.018048683)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 377.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : editing module of peptide-loading complex

全体名称: editing module of peptide-loading complex
要素
  • 複合体: editing module of peptide-loading complex
    • タンパク質・ペプチド: Beta-2-microglobulin
    • タンパク質・ペプチド: Tapasin
    • タンパク質・ペプチド: Protein disulfide-isomerase A3
    • タンパク質・ペプチド: HLA class I histocompatibility antigen, A-3 alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: Calreticulin

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超分子 #1: editing module of peptide-loading complex

超分子名称: editing module of peptide-loading complex / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Beta-2-microglobulin

分子名称: Beta-2-microglobulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: human (ヒト)
分子量理論値: 11.74816 KDa
配列文字列:
IQRTPKIQVY SRHPAENGKS NFLNCYVSGF HPSDIEVDLL KNGERIEKVE HSDLSFSKDW SFYLLYYTEF TPTEKDEYAC RVNHVTLSQ PKIVKWDRDM

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分子 #2: Tapasin

分子名称: Tapasin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: human (ヒト)
分子量理論値: 45.761184 KDa
配列文字列: GPAVIECWFV EDASGKGLAK RPGALLLRQG PGEPPPRPDL DPELYLSVHD PAGALQAAFR RYPRGAPAPH CEMSRFVPLP ASAKWASGL TPAQNCPRAL DGAWLMVSIS SPVLSLSSLL RPQPEPQQEP VLITMATVVL TVLTHTPAPR VRLGQDALLD L SFAYMPPT ...文字列:
GPAVIECWFV EDASGKGLAK RPGALLLRQG PGEPPPRPDL DPELYLSVHD PAGALQAAFR RYPRGAPAPH CEMSRFVPLP ASAKWASGL TPAQNCPRAL DGAWLMVSIS SPVLSLSSLL RPQPEPQQEP VLITMATVVL TVLTHTPAPR VRLGQDALLD L SFAYMPPT SEAASSLAPG PPPFGLEWRR QHLGKGHLLL AATPGLNGQM PAAQEGAVAF AAWDDDEPWG PWTGNGTFWL PR VQPFQEG TYLATIHLPY LQGQVTLELA VYKPPKVSLM PATLARAAPG EAPPELLCLV SHFYPSGGLE VEWELRGGPG GRS QKAEGQ RWLSALRHHS DGSVSLSGHL QPPPVTTEQH GARYACRIHH PSLPASGRSA EVTLEVAGLS GPSLEDSVGL FLSA FLLLG LFKALGWAAV YLSTCKDSKK KAE

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分子 #3: Protein disulfide-isomerase A3

分子名称: Protein disulfide-isomerase A3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein disulfide-isomerase
由来(天然)生物種: human (ヒト)
分子量理論値: 54.341102 KDa
配列文字列: SDVLELTDDN FESRISDTGS AGLMLVEFFA PWCGHCKRLA PEYEAAATRL KGIVPLAKVD CTANTNTCNK YGVSGYPTLK IFRDGEEAG AYDGPRTADG IVSHLKKQAG PASVPLRTEE EFKKFISDKD ASIVGFFDDS FSEAHSEFLK AASNLRDNYR F AHTNVESL ...文字列:
SDVLELTDDN FESRISDTGS AGLMLVEFFA PWCGHCKRLA PEYEAAATRL KGIVPLAKVD CTANTNTCNK YGVSGYPTLK IFRDGEEAG AYDGPRTADG IVSHLKKQAG PASVPLRTEE EFKKFISDKD ASIVGFFDDS FSEAHSEFLK AASNLRDNYR F AHTNVESL VNEYDDNGEG IILFRPSHLT NKFEDKTVAY TEQKMTSGKI KKFIQENIFG ICPHMTEDNK DLIQGKDLLI AY YDVDYEK NAKGSNYWRN RVMMVAKKFL DAGHKLNFAV ASRKTFSHEL SDFGLESTAG EIPVVAIRTA KGEKFVMQEE FSR DGKALE RFLQDYFDGN LKRYLKSEPI PESNDGPVKV VVAENFDEIV NNENKDVLIE FYAPWCGHCK NLEPKYKELG EKLS KDPNI VIAKMDATAN DVPSPYEVRG FPTIYFSPAN KKLNPKKYEG GRELSDFISY LQREATNPPV IQEEKPKKKK KAQED L

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分子 #4: HLA class I histocompatibility antigen, A-3 alpha chain

分子名称: HLA class I histocompatibility antigen, A-3 alpha chain
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: human (ヒト)
分子量理論値: 38.363535 KDa
配列文字列: GSHSMRYFFT SVSRPGRGEP RFIAVGYVDD TQFVRFDSDA ASQRMEPRAP WIEQEGPEYW DQETRNVKAQ SQTDRVDLGT LRGYYNQSE AGSHTIQIMY GCDVGSDGRF LRGYRQDAYD GKDYIALNED LRSWTAADMA AQITKRKWEA AHEAEQLRAY L DGTCVEWL ...文字列:
GSHSMRYFFT SVSRPGRGEP RFIAVGYVDD TQFVRFDSDA ASQRMEPRAP WIEQEGPEYW DQETRNVKAQ SQTDRVDLGT LRGYYNQSE AGSHTIQIMY GCDVGSDGRF LRGYRQDAYD GKDYIALNED LRSWTAADMA AQITKRKWEA AHEAEQLRAY L DGTCVEWL RRYLENGKET LQRTDPPKTH MTHHPISDHE ATLRCWALGF YPAEITLTWQ RDGEDQTQDT ELVETRPAGD GT FQKWAAV VVPSGEEQRY TCHVQHEGLP KPLTLRWELS SQPTIPIVGI IAGLVLLGAV ITGAVVAAVM WRRKSSDRKG GSY TQAASS DSAQGSDVSL TACKV

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分子 #5: Calreticulin

分子名称: Calreticulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: human (ヒト)
分子量理論値: 46.523211 KDa
配列文字列: EPAVYFKEQF LDGDGWTSRW IESKHKSDFG KFVLSSGKFY GDEEKDKGLQ TSQDARFYAL SASFEPFSNK GQTLVVQFTV KHEQNIDCG GGYVKLFPNS LDQTDMHGDS EYNIMFGPDI CGPGTKKVHV IFNYKGKNVL INKDIRCKDD EFTHLYTLIV R PDNTYEVK ...文字列:
EPAVYFKEQF LDGDGWTSRW IESKHKSDFG KFVLSSGKFY GDEEKDKGLQ TSQDARFYAL SASFEPFSNK GQTLVVQFTV KHEQNIDCG GGYVKLFPNS LDQTDMHGDS EYNIMFGPDI CGPGTKKVHV IFNYKGKNVL INKDIRCKDD EFTHLYTLIV R PDNTYEVK IDNSQVESGS LEDDWDFLPP KKIKDPDASK PEDWDERAKI DDPTDSKPED WDKPEHIPDP DAKKPEDWDE EM DGEWEPP VIQNPEYKGE WKPRQIDNPD YKGTWIHPEI DNPEYSPDPS IYAYDNFGVL GLDLWQVKSG TIFDNFLITN DEA YAEEFG NETWGVTKAA EKQMKDKQDE EQRLKEEEED KKRKEEEEAE DKEDDEDKDE DEEDEEDKEE DEEEDVPGQA KDEL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 68.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Patch CTF
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 97952
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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