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万見
- EMDB-13885: CryoEM structure of the ABC transporter NosDFY complexed with nit... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13885
タイトルCryoEM structure of the ABC transporter NosDFY complexed with nitrous oxide reductase NosZ
マップデータdensity modified map using Phenix
試料
  • 複合体: Heteroheptamer complex of NosZDFY
    • タンパク質・ペプチド: Probable ABC transporter binding protein NosD
    • タンパク質・ペプチド: Probable ABC transporter ATP-binding protein NosF
    • タンパク質・ペプチド: Probable ABC transporter permease protein NosY
    • タンパク質・ペプチド: Nitrous-oxide reductase
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードABC transporter / metal binding protein / nitrous oxide reductase / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrous-oxide reductase / nitrous-oxide reductase activity / copper ion import / denitrification pathway / cytochrome-c oxidase activity / ABC-type transporter activity / periplasmic space / copper ion binding / calcium ion binding / ATP hydrolysis activity ...nitrous-oxide reductase / nitrous-oxide reductase activity / copper ion import / denitrification pathway / cytochrome-c oxidase activity / ABC-type transporter activity / periplasmic space / copper ion binding / calcium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Nitrous-oxide reductase / Nitrous oxide reductase family maturation protein NosD / Nitrous-oxide reductase, C-terminal / Nitrous oxide reductase, propeller repeat 1 / Nitrous oxide reductase, propeller repeat 2 / Nitrous oxide reductase propeller repeat / Nitrous oxide reductase propeller repeat 2 / : / ABC-2 family transporter protein / ABC-2 family transporter protein ...Nitrous-oxide reductase / Nitrous oxide reductase family maturation protein NosD / Nitrous-oxide reductase, C-terminal / Nitrous oxide reductase, propeller repeat 1 / Nitrous oxide reductase, propeller repeat 2 / Nitrous oxide reductase propeller repeat / Nitrous oxide reductase propeller repeat 2 / : / ABC-2 family transporter protein / ABC-2 family transporter protein / Parallel beta-helix repeat-2 / Periplasmic copper-binding protein NosD, beta helix domain / Nitrous oxide reductase, N-terminal / Carbohydrate-binding/sugar hydrolysis domain / Domain present in carbohydrate binding proteins and sugar hydrolses / Periplasmic copper-binding protein (NosD) / : / Parallel beta-helix repeat / Parallel beta-helix repeats / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / Copper centre Cu(A) / CO II and nitrous oxide reductase dinuclear copper centers signature. / Cytochrome C oxidase subunit II, periplasmic domain / Cytochrome c oxidase subunit II-like C-terminal / Cytochrome oxidase subunit II copper A binding domain profile. / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Cupredoxin / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Nitrous-oxide reductase / Probable ABC transporter binding protein NosD / Probable ABC transporter ATP-binding protein NosF / Probable ABC transporter permease protein NosY
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas stutzeri ATCC 14405 = CCUG 16156 (バクテリア) / Pseudomonas stutzeri (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.78 Å
データ登録者Zipfel S / Mueller C
資金援助 ドイツ, 3件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)310656 ドイツ
German Research Foundation (DFG)CRC1381, 403222702 ドイツ
German Research Foundation (DFG)RTG2202, 46710898 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Molecular interplay of an assembly machinery for nitrous oxide reductase.
著者: Christoph Müller / Lin Zhang / Sara Zipfel / Annika Topitsch / Marleen Lutz / Johannes Eckert / Benedikt Prasser / Mohamed Chami / Wei Lü / Juan Du / Oliver Einsle /
要旨: Emissions of the critical ozone-depleting and greenhouse gas nitrous oxide (NO) from soils and industrial processes have increased considerably over the last decades. As the final step of bacterial ...Emissions of the critical ozone-depleting and greenhouse gas nitrous oxide (NO) from soils and industrial processes have increased considerably over the last decades. As the final step of bacterial denitrification, NO is reduced to chemically inert N (refs. ) in a reaction that is catalysed by the copper-dependent nitrous oxide reductase (NOR) (ref. ). The assembly of its unique [4Cu:2S] active site cluster Cu requires both the ATP-binding-cassette (ABC) complex NosDFY and the membrane-anchored copper chaperone NosL (refs. ). Here we report cryo-electron microscopy structures of Pseudomonas stutzeri NosDFY and its complexes with NosL and NOR, respectively. We find that the periplasmic NosD protein contains a binding site for a Cu ion and interacts specifically with NosL in its nucleotide-free state, whereas its binding to NOR requires a conformational change that is triggered by ATP binding. Mutually exclusive structures of NosDFY in complex with NosL and with NOR reveal a sequential metal-trafficking and assembly pathway for a highly complex copper site. Within this pathway, NosDFY acts as a mechanical energy transducer rather than as a transporter. It links ATP hydrolysis in the cytoplasm to a conformational transition of the NosD subunit in the periplasm, which is required for NosDFY to switch its interaction partner so that copper ions are handed over from the chaperone NosL to the enzyme NOR.
履歴
登録2021年11月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月3日-
マップ公開2022年8月3日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_13885.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13885.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈density modified map using Phenix
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.87 Å/pix.
x 240 pix.
= 208.8 Å		0.87 Å/pix.
x 240 pix.
= 208.8 Å		0.87 Å/pix.
x 240 pix.
= 208.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.87 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-1.2765502 - 1.9537505
平均 (標準偏差)-0.000000000000669 (±0.08129971)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 208.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: unsharpened map after 3D refinement using Relion

ファイルemd_13885_additional_1.map
注釈unsharpened map after 3D refinement using Relion
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Heteroheptamer complex of NosZDFY

全体名称: Heteroheptamer complex of NosZDFY
要素
  • 複合体: Heteroheptamer complex of NosZDFY
    • タンパク質・ペプチド: Probable ABC transporter binding protein NosD
    • タンパク質・ペプチド: Probable ABC transporter ATP-binding protein NosF
    • タンパク質・ペプチド: Probable ABC transporter permease protein NosY
    • タンパク質・ペプチド: Nitrous-oxide reductase
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: Heteroheptamer complex of NosZDFY

超分子名称: Heteroheptamer complex of NosZDFY / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4 / 詳細: homodimers of NosZ, NosY and NosF; monomer of NosD
由来(天然)生物種: Pseudomonas stutzeri ATCC 14405 = CCUG 16156 (バクテリア)

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分子 #1: Probable ABC transporter binding protein NosD

分子名称: Probable ABC transporter binding protein NosD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas stutzeri (バクテリア)
分子量理論値: 48.2585 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MFKAQATFSR YSAAVSLLLL FSGAAQAAPQ SITTLPLQPD GENRWRLPAG EYQGQFTIEQ PMQLRCEPGA VIQSQGQGSS LLISAPDVL VEGCTLYEWG SDLTAMDSAV FILPAAERAQ ISNNRMRGPG FGVFVDGTRD VQVIGNEIDG DAGVRSQDRG N GIHLFAVS ...文字列:
MFKAQATFSR YSAAVSLLLL FSGAAQAAPQ SITTLPLQPD GENRWRLPAG EYQGQFTIEQ PMQLRCEPGA VIQSQGQGSS LLISAPDVL VEGCTLYEWG SDLTAMDSAV FILPAAERAQ ISNNRMRGPG FGVFVDGTRD VQVIGNEIDG DAGVRSQDRG N GIHLFAVS GARVLHNHVR NARDGIYIDT SNGNHLEGNV IEDVRYGVHY MFANENSLID NVTRRTRTGY ALMQSRKLTV TG NRSEQDQ NYGILMNYIT YSTITGNFVS DVQRGDTGGD SMISGGEGKA LFIYNSLFNT IENNHFEKSS LGIHLTAGSE DNR ISGNAF VGNQQQVKYV ASRTQEWSVD GRGNYWSDYL GWDRNNDGLG DIAYEPNDNV DRLLWLYPQV RLLMNSPSIE VLRW VQRAF PVIKSPGVQD SHPLMKLPTE KLLTEKQEPT S

UniProtKB: Probable ABC transporter binding protein NosD

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分子 #2: Probable ABC transporter ATP-binding protein NosF

分子名称: Probable ABC transporter ATP-binding protein NosF / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas stutzeri (バクテリア)
分子量理論値: 34.518402 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: HHHHHHNAVE IQGVSQRYGS MTVLHDLNLN LGEGEVLGLF GHNGAGKTTS MKLILGLLSP SEGQVKVLGR APNDPQVRRQ LGYLPENVT FYPQLSGRET LRHFARLKGA ALTQVDELLE QVGLAHAADR RVKTYSKGMR QRLGLAQALL GEPRLLLLDQ P TVGLDPIA ...文字列:
HHHHHHNAVE IQGVSQRYGS MTVLHDLNLN LGEGEVLGLF GHNGAGKTTS MKLILGLLSP SEGQVKVLGR APNDPQVRRQ LGYLPENVT FYPQLSGRET LRHFARLKGA ALTQVDELLE QVGLAHAADR RVKTYSKGMR QRLGLAQALL GEPRLLLLDQ P TVGLDPIA TQDLYLLIDR LRQRGTSIIL CSHVLPGVEA HINRAAILAK GCLQAVGSLS QLRAEAGLPV RIRASGISER DS WLQRWTD AGHSARGLSE SSIEVVAVNG HKLVLLRQLL GEGEPEDIEI HQPSLEDLYR YYMERAGDVR AQEGRL

UniProtKB: Probable ABC transporter ATP-binding protein NosF

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分子 #3: Probable ABC transporter permease protein NosY

分子名称: Probable ABC transporter permease protein NosY / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas stutzeri (バクテリア)
分子量理論値: 29.449203 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MNQVWNIARK ELSDGLRNRW LLAISLLFAV LAVGIAWLGA AASGQLGFTS IPATIASLAS LATFLMPLIA LLLAYDAIVG EDEGGTLML LLTYPLGRGQ ILLGKFVGHG LILALAVLIG FGCAALAIAL LVEGVELGML FWAFGRFMIS STLLGWVFLA F AYVLSGKV ...文字列:
MNQVWNIARK ELSDGLRNRW LLAISLLFAV LAVGIAWLGA AASGQLGFTS IPATIASLAS LATFLMPLIA LLLAYDAIVG EDEGGTLML LLTYPLGRGQ ILLGKFVGHG LILALAVLIG FGCAALAIAL LVEGVELGML FWAFGRFMIS STLLGWVFLA F AYVLSGKV NEKSSAAGLA LGVWFLFVLV FDLVLLALLV LSEGKFNPEL LPWLLLLNPT DIYRLINLSG FEGSGSAMGV LS LGADLPV PAAVLWLCLL AWIGVSLLLA YAIFRRRLT

UniProtKB: Probable ABC transporter permease protein NosY

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分子 #4: Nitrous-oxide reductase

分子名称: Nitrous-oxide reductase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: nitrous-oxide reductase
由来(天然)生物種: Pseudomonas stutzeri (バクテリア)
分子量理論値: 71.958555 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSDKDSKNTP QVPEKLGLSR RGFLGASAVT GAAVAATALG GAVMTRESWA QAVKESKQKI HVGPGELDDY YGFWSGGHQG EVRVLGVPS MRELMRIPVF NVDSATGWGL TNESRHIMGD SAKFLNGDCH HPHISMTDGK YDGKYLFIND KANSRVARIR L DIMKCDKM ...文字列:
MSDKDSKNTP QVPEKLGLSR RGFLGASAVT GAAVAATALG GAVMTRESWA QAVKESKQKI HVGPGELDDY YGFWSGGHQG EVRVLGVPS MRELMRIPVF NVDSATGWGL TNESRHIMGD SAKFLNGDCH HPHISMTDGK YDGKYLFIND KANSRVARIR L DIMKCDKM ITVPNVQAIH GLRLQKVPHT KYVFANAEFI IPHPNDGKVF DLQDENSYTM YNAIDAETME MAFQVIVDGN LD NTDADYT GRFAAATCYN SEKAFDLGGM MRNERDWVVV FDIHAVEAAV KAGDFITLGD SKTPVLDGRK KDGKDSKFTR YVP VPKNPH GCNTSSDGKY FIAAGKLSPT CSMIAIDKLP DLFAGKLADP RDVIVGEPEL GLGPLHTTFD GRGNAYTTLF IDSQ VVKWN MEEAVRAYKG EKVNYIKQKL DVHYQPGHLH ASLCETNEAD GKWLVALSKF SKDRFLPVGP LHPENDQLID ISGDE MKLV HDGPTFAEPH DCIMARRDQI KTKKIWDRND PFFAPTVEMA KKDGINLDTD NKVIRDGNKV RVYMTSMAPA FGVQEF TVK QGDEVTVTIT NIDQIEDVSH GFVVVNHGVS MEISPQQTSS ITFVADKPGL HWYYCSWFCH ALHMEMVGRM MVEPAWS HP QFEK

UniProtKB: Nitrous-oxide reductase

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #7: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 114710
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る