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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Human 17S U2 snRNP 5' domain core | |||||||||
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![]() | snRNP / Spliceosome / U2 snRNP / Splicing / NUCLEAR PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() U11/U12 snRNP / B-WICH complex / chromatin-protein adaptor activity / splicing factor binding / U12-type spliceosomal complex / protein localization to site of double-strand break / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type spliceosomal complex ...U11/U12 snRNP / B-WICH complex / chromatin-protein adaptor activity / splicing factor binding / U12-type spliceosomal complex / protein localization to site of double-strand break / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type spliceosomal complex / U2-type prespliceosome assembly / U2 snRNP / SAGA complex / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / Cajal body / U2-type prespliceosome / precatalytic spliceosome / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / regulation of RNA splicing / mRNA 3'-splice site recognition / U2 snRNA binding / regulation of DNA repair / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / negative regulation of protein catabolic process / stem cell differentiation / spliceosomal complex / double-strand break repair via homologous recombination / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / fibrillar center / nuclear matrix / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / site of double-strand break / RNA helicase activity / chromatin remodeling / RNA helicase / nuclear speck / mRNA binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.21 Å | |||||||||
![]() | Tholen J / Galej WP | |||||||||
資金援助 | European Union, 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of branch site recognition by the human spliceosome. 著者: Jonas Tholen / Michal Razew / Felix Weis / Wojciech P Galej / ![]() ![]() 要旨: Recognition of the intron branch site (BS) by the U2 small nuclear ribonucleoprotein (snRNP) is a critical event during spliceosome assembly. In mammals, BS sequences are poorly conserved, and ...Recognition of the intron branch site (BS) by the U2 small nuclear ribonucleoprotein (snRNP) is a critical event during spliceosome assembly. In mammals, BS sequences are poorly conserved, and unambiguous intron recognition cannot be achieved solely through a base-pairing mechanism. We isolated human 17 U2 snRNP and reconstituted in vitro its adenosine 5´-triphosphate (ATP)–dependent remodeling and binding to the pre–messenger RNA substrate. We determined a series of high-resolution (2.0 to 2.2 angstrom) structures providing snapshots of the BS selection process. The substrate-bound U2 snRNP shows that SF3B6 stabilizes the BS:U2 snRNA duplex, which could aid binding of introns with poor sequence complementarity. ATP-dependent remodeling uncoupled from substrate binding captures U2 snRNA in a conformation that competes with BS recognition, providing a selection mechanism based on branch helix stability. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 693.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 34.9 KB 34.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 21.2 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 115.7 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 1000 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 10.9 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 694.7 MB 694.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7q3lMC ![]() 7q4oC ![]() 7q4pC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.64 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_13793_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_13793_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : 17S U2 snRNP
+超分子 #1: 17S U2 snRNP
+超分子 #2: 17S U2 snRNP
+超分子 #3: HIV Tat-specific factor 1
+分子 #1: Splicing factor 3B subunit 2
+分子 #2: Splicing factor 3B subunit 3
+分子 #3: Splicing factor 3B subunit 5
+分子 #4: PHD finger-like domain-containing protein 5A
+分子 #6: Splicing factor 3A subunit 3
+分子 #7: HIV Tat-specific factor 1
+分子 #8: Splicing factor 3B subunit 1
+分子 #9: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46
+分子 #5: U2 snRNA
+分子 #10: ZINC ION
+分子 #11: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.3 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.9 構成要素:
詳細: Sample after desalting may have also contained up to 5% glycerol. | ||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 15531 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 53.45 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 130000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル |
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精密化 | 空間: RECIPROCAL | ||||||||||||||
得られたモデル | ![]() PDB-7q3l: |