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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1361 | |||||||||
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タイトル | Structure of TOR and its complex with KOG1. | |||||||||
![]() | 3D reconstruction of the yeast TOR (target of rapamycin)protein complexed with KOG1 | |||||||||
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機能・相同性 | molecular_function / Regulatory associated protein of TOR / HEAT repeat / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity![]() | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 26.0 Å | |||||||||
![]() | Adami A / Garcia-Alvarez B / Arias-Palomo E / Barford D / Llorca O | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of TOR and its complex with KOG1. 著者: Alessandra Adami / Begoña García-Alvarez / Ernesto Arias-Palomo / David Barford / Oscar Llorca / ![]() 要旨: The target of rapamycin (TOR) is a large (281 kDa) conserved Ser/Thr protein kinase that functions as a central controller of cell growth. TOR assembles into two distinct multiprotein complexes: ...The target of rapamycin (TOR) is a large (281 kDa) conserved Ser/Thr protein kinase that functions as a central controller of cell growth. TOR assembles into two distinct multiprotein complexes: TORC1 and TORC2. A defining feature of TORC1 is the interaction of TOR with KOG1 (Raptor in mammals) and its sensitivity to a rapamycin-FKBP12 complex. Here, we have reconstructed in three dimensions the 25 A resolution structures of endogenous budding yeast TOR1 and a TOR-KOG1 complex, using electron microscopy. TOR features distinctive N-terminal HEAT repeats that form a curved tubular-shaped domain that associates with the C-terminal WD40 repeat domain of KOG1. The N terminus of KOG1 is in proximity to the TOR kinase domain, likely functioning to bring substrates into the vicinity of the catalytic region. A model is proposed for the molecular architecture of the TOR-KOG1 complex explaining its sensitivity to rapamycin. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 195.6 KB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 10.4 KB 10.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 54.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 196.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 195.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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注釈 | 3D reconstruction of the yeast TOR (target of rapamycin)protein complexed with KOG1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 4.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : TOR-KOG1 complex
全体 | 名称: TOR-KOG1 complex |
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要素 |
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-超分子 #1000: TOR-KOG1 complex
超分子 | 名称: TOR-KOG1 complex / タイプ: sample / ID: 1000 集合状態: One monomer of TOR bound to one monomer of KOG1 Number unique components: 2 |
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分子量 | 理論値: 457 KDa |
-分子 #1: TOR
分子 | 名称: TOR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: target of rapamycin / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 実験値: 281 KDa |
配列 | GO: 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / InterPro: HEAT repeat |
-分子 #2: KOG1
分子 | 名称: KOG1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Kontroller of Growth 1 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 実験値: 176 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | GO: molecular_function / InterPro: Regulatory associated protein of TOR |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.1 詳細: 50mM HEPES-KOH pH7.1, 3mM DTT, 10% glycerol, 0.25% Tween 20 for TOR-KOG1, 150 mM KCl, 1 mM Mg acetate, 2 mM EGTA |
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染色 | タイプ: NEGATIVE / 詳細: 1% uranyl acetate |
グリッド | 詳細: 400 mesh Copper/Palladium grid |
凍結 | 凍結剤: NONE / 装置: OTHER |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 1230 |
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アライメント法 | Legacy - 非点収差: correction with FFT and CCD camera |
詳細 | Microscope used - JEOL JEM-1230 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 10.5 µm 詳細: images scanned with a MINOLTA Dimage Scan Multi Pro scanner at 2400 dpi and averaged to a final 4.2 angstroms per pixel at the specimen ビット/ピクセル: 16 |
電子線 | 加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.9 mm / 倍率(公称値): 50000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER |
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画像解析
CTF補正 | 詳細: CTF for each micrograph was estimated using CTFIND3 and the phases flipped with BSOFT |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 26.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 5508 |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: |
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ソフトウェア | 名称: ADP_EM |
詳細 | Protocol: Rigid Body |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: R-factor |