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- EMDB-1361: Structure of TOR and its complex with KOG1. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1361
タイトルStructure of TOR and its complex with KOG1.
マップデータ3D reconstruction of the yeast TOR (target of rapamycin)protein complexed with KOG1
試料
  • 試料: TOR-KOG1 complex
  • タンパク質・ペプチド: TOR
  • タンパク質・ペプチド: KOG1
機能・相同性molecular_function / Regulatory associated protein of TOR / HEAT repeat / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity
機能・相同性情報
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 26.0 Å
データ登録者Adami A / Garcia-Alvarez B / Arias-Palomo E / Barford D / Llorca O
引用ジャーナル: Mol Cell / : 2007
タイトル: Structure of TOR and its complex with KOG1.
著者: Alessandra Adami / Begoña García-Alvarez / Ernesto Arias-Palomo / David Barford / Oscar Llorca /
要旨: The target of rapamycin (TOR) is a large (281 kDa) conserved Ser/Thr protein kinase that functions as a central controller of cell growth. TOR assembles into two distinct multiprotein complexes: ...The target of rapamycin (TOR) is a large (281 kDa) conserved Ser/Thr protein kinase that functions as a central controller of cell growth. TOR assembles into two distinct multiprotein complexes: TORC1 and TORC2. A defining feature of TORC1 is the interaction of TOR with KOG1 (Raptor in mammals) and its sensitivity to a rapamycin-FKBP12 complex. Here, we have reconstructed in three dimensions the 25 A resolution structures of endogenous budding yeast TOR1 and a TOR-KOG1 complex, using electron microscopy. TOR features distinctive N-terminal HEAT repeats that form a curved tubular-shaped domain that associates with the C-terminal WD40 repeat domain of KOG1. The N terminus of KOG1 is in proximity to the TOR kinase domain, likely functioning to bring substrates into the vicinity of the catalytic region. A model is proposed for the molecular architecture of the TOR-KOG1 complex explaining its sensitivity to rapamycin.
履歴
登録2007年4月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年5月24日-
マップ公開2011年6月24日-
更新2012年9月19日-
現状2012年9月19日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 5.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 5.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1361.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of the yeast TOR (target of rapamycin)protein complexed with KOG1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.2 Å/pix.
x 72 pix.
= 302.4 Å
4.2 Å/pix.
x 72 pix.
= 302.4 Å
4.2 Å/pix.
x 72 pix.
= 302.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.2 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 5.3 / ムービー #1: 5.1
最小 - 最大-5.26305199 - 11.93820858
平均 (標準偏差)-0.00000001 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ727272
Spacing727272
セルA=B=C: 302.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.24.24.2
M x/y/z727272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z302.400302.400302.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS727272
D min/max/mean-5.26311.938-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : TOR-KOG1 complex

全体名称: TOR-KOG1 complex
要素
  • 試料: TOR-KOG1 complex
  • タンパク質・ペプチド: TOR
  • タンパク質・ペプチド: KOG1

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超分子 #1000: TOR-KOG1 complex

超分子名称: TOR-KOG1 complex / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One monomer of TOR bound to one monomer of KOG1
Number unique components: 2
分子量理論値: 457 KDa

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分子 #1: TOR

分子名称: TOR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: target of rapamycin / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's Yeast / 細胞: yeast
分子量実験値: 281 KDa
配列GO: 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / InterPro: HEAT repeat

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分子 #2: KOG1

分子名称: KOG1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Kontroller of Growth 1 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's Yeast
分子量実験値: 176 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 組換プラスミド: pFA-6a-TAP-KanMX6
配列GO: molecular_function / InterPro: Regulatory associated protein of TOR

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.1
詳細: 50mM HEPES-KOH pH7.1, 3mM DTT, 10% glycerol, 0.25% Tween 20 for TOR-KOG1, 150 mM KCl, 1 mM Mg acetate, 2 mM EGTA
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 1% uranyl acetate
グリッド詳細: 400 mesh Copper/Palladium grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
アライメント法Legacy - 非点収差: correction with FFT and CCD camera
詳細Microscope used - JEOL JEM-1230
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 10.5 µm
詳細: images scanned with a MINOLTA Dimage Scan Multi Pro scanner at 2400 dpi and averaged to a final 4.2 angstroms per pixel at the specimen
ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.9 mm / 倍率(公称値): 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER

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画像解析

CTF補正詳細: CTF for each micrograph was estimated using CTFIND3 and the phases flipped with BSOFT
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 26.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 5508

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:
ソフトウェア名称: ADP_EM
詳細Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: R-factor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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