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- EMDB-1359: Atypical AAA+ subunit packing creates an expanded cavity for disa... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1359
タイトルAtypical AAA+ subunit packing creates an expanded cavity for disaggregation by the protein-remodeling factor Hsp104.
マップデータHsp104 deltaN 3D density map. Hexamer bound to ATPgammaS.
試料
  • 試料: Hsp104 deltaN ATPgammaS
  • 細胞器官・細胞要素: Hsp104 deltaN
  • Em label: ATPgammaS
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.0 Å
データ登録者Wendler P / Shorter J / Plisson C / Cashikar AG / Lindquist S / Saibil HR
引用ジャーナル: Cell / 年: 2007
タイトル: Atypical AAA+ subunit packing creates an expanded cavity for disaggregation by the protein-remodeling factor Hsp104.
著者: Petra Wendler / James Shorter / Celia Plisson / Anil G Cashikar / Susan Lindquist / Helen R Saibil /
要旨: Hsp104, a yeast protein-remodeling factor of the AAA+ (ATPases associated with various cellular activities) superfamily, and its homologs in bacteria and plants mediate cell recovery after severe ...Hsp104, a yeast protein-remodeling factor of the AAA+ (ATPases associated with various cellular activities) superfamily, and its homologs in bacteria and plants mediate cell recovery after severe stress by disaggregating denatured proteins through a poorly understood mechanism. Here, we present cryo-electron microscopy maps and domain fitting of Hsp104 hexamers, revealing an unusual arrangement of AAA+ modules with the prominent coiled-coil domain intercalated between the AAA+ domains. This packing results in a greatly expanded cavity, which is capped at either end by N- and C-terminal domains. The fitted structures as well as mutation of conserved coiled-coil arginines suggest that the coiled-coil domain plays a major role in the extraction of proteins from aggregates, providing conserved residues for key functions in ATP hydrolysis and potentially for substrate interaction. The large cavity could enable the uptake of polypeptide loops without a requirement for exposed N or C termini.
履歴
登録2007年5月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年5月16日-
マップ公開2008年1月3日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1359.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1359.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Hsp104 deltaN 3D density map. Hexamer bound to ATPgammaS.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.8 Å/pix.
x 128 pix.
= 358.4 Å		2.8 Å/pix.
x 128 pix.
= 358.4 Å		2.8 Å/pix.
x 128 pix.
= 358.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.8 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.377 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-2.208 - 10.0
平均 (標準偏差)0.0151339 (±0.240575)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-63-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 358.4 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.82.82.8
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z358.400358.400358.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-63-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-2.20810.0000.015

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hsp104 deltaN ATPgammaS

全体名称: Hsp104 deltaN ATPgammaS
要素
  • 試料: Hsp104 deltaN ATPgammaS
  • 細胞器官・細胞要素: Hsp104 deltaN
  • Em label: ATPgammaS

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超分子 #1000: Hsp104 deltaN ATPgammaS

超分子名称: Hsp104 deltaN ATPgammaS / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Hexamer / Number unique components: 2
分子量実験値: 500 KDa / 理論値: 500 KDa

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超分子 #1: Hsp104 deltaN

超分子名称: Hsp104 deltaN / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / Name.synonym: Heat Shock Protein 104
詳細: The Hsp104 fragment comprises aa residues 157 to 908.
コピー数: 6 / 集合状態: Hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast
分子量実験値: 83 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pPROEX-HTb-Hsp104

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分子 #1: ATPgammaS

分子名称: ATPgammaS / タイプ: em_label / ID: 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 20 mM NaCl, 10 mM MgCl2, 1mM DTT, 2mM ATPgammaS
グリッド詳細: 300 mesh copper grid- holey carbon film
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: home made
手法: The grids were blotted for 2-3 seconds and then immediately plunged into liquid ethane

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 77 K / 最高: 85 K / 平均: 77 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected for at 150,000 x magnification
日付2005年1月18日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 19 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: single tilt cryo / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: phase flipping, each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic, Spider / 使用した粒子像数: 3623

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原子モデル構築 1

詳細The domains were fitted manually as rigid bodies using Pymol. Automated fitting in Chimera optimised the fit for NBD2.
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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