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- EMDB-13587: Photorhabdus laumondii T6SS-associated Rhs protein carrying the T... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13587
タイトルPhotorhabdus laumondii T6SS-associated Rhs protein carrying the Tre23 toxin domain
マップデータ
試料
  • 複合体: Tre23
    • タンパク質・ペプチド: Tre23
キーワードRHS / TVISS / T6SS / TOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Domain of unknown function DUF6531 / Domain of unknown function (DUF6531) / PAAR motif / PAAR motif / RHS repeat / RHS Repeat / YD repeat / Rhs repeat-associated core / :
類似検索 - ドメイン・相同性
Photorhabdus luminescens subsp. laumondii TTO1 complete genome segment 2/17
類似検索 - 構成要素
生物種Photorhabdus laumondii (バクテリア) / Photorhabdus laumondii subsp. laumondii TTO1 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.17 Å
データ登録者Jurenas D / Talachia Rosa L
資金援助 フランス, 1件
OrganizationGrant number国
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Mounting, structure and autocleavage of a type VI secretion-associated Rhs polymorphic toxin.
著者: Dukas Jurėnas / Leonardo Talachia Rosa / Martial Rey / Julia Chamot-Rooke / Rémi Fronzes / Eric Cascales /
要旨: Bacteria have evolved toxins to outcompete other bacteria or to hijack host cell pathways. One broad family of bacterial polymorphic toxins gathers multidomain proteins with a modular organization, ...Bacteria have evolved toxins to outcompete other bacteria or to hijack host cell pathways. One broad family of bacterial polymorphic toxins gathers multidomain proteins with a modular organization, comprising a C-terminal toxin domain fused to a N-terminal domain that adapts to the delivery apparatus. Polymorphic toxins include bacteriocins, contact-dependent growth inhibition systems, and specialized Hcp, VgrG, PAAR or Rhs Type VI secretion (T6SS) components. We recently described and characterized Tre23, a toxin domain fused to a T6SS-associated Rhs protein in Photorhabdus laumondii, Rhs1. Here, we show that Rhs1 forms a complex with the T6SS spike protein VgrG and the EagR chaperone. Using truncation derivatives and cross-linking mass spectrometry, we demonstrate that VgrG-EagR-Rhs1 complex formation requires the VgrG C-terminal β-helix and the Rhs1 N-terminal region. We then report the cryo-electron-microscopy structure of the Rhs1-EagR complex, demonstrating that the Rhs1 central region forms a β-barrel cage-like structure that encapsulates the C-terminal toxin domain, and provide evidence for processing of the Rhs1 protein through aspartyl autoproteolysis. We propose a model for Rhs1 loading on the T6SS, transport and delivery into the target cell.
履歴
登録2021年9月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月1日-
マップ公開2021年12月1日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7pq5
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13587.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13587.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 280 pix.
= 260.4 Å		0.93 Å/pix.
x 280 pix.
= 260.4 Å		0.93 Å/pix.
x 280 pix.
= 260.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.93 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.031466432 - 0.06747829
平均 (標準偏差)0.000020773203 (±0.0017983569)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 260.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.930.930.93
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z260.400260.400260.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ352352352
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0310.0670.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13587_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_13587_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_13587_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Tre23

全体名称: Tre23
要素
  • 複合体: Tre23
    • タンパク質・ペプチド: Tre23

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超分子 #1: Tre23

超分子名称: Tre23 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Photorhabdus laumondii (バクテリア)

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分子 #1: Tre23

分子名称: Tre23 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Photorhabdus laumondii subsp. laumondii TTO1 (バクテリア)
分子量理論値: 165.588828 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MSLGDEIVTR IARVGARHAV HVSPPQGSPG PAAAREGDPI KHASFLGALA GAITGALIGA AVFAAASALV GLTILTGGLA TVAVIALGT AATFALGDVI SAASSAVTNM VDSIGPPSGT LTSGSPNVFI EGQPAARATT DIAVCSKHPA PPLIAQGSET V LINGSPAA ...文字列:
MSLGDEIVTR IARVGARHAV HVSPPQGSPG PAAAREGDPI KHASFLGALA GAITGALIGA AVFAAASALV GLTILTGGLA TVAVIALGT AATFALGDVI SAASSAVTNM VDSIGPPSGT LTSGSPNVFI EGQPAARATT DIAVCSKHPA PPLIAQGSET V LINGSPAA RVDDKLACGA TIKSGAKTVF IGSGQGTYLA VADEFSAWER AILIAVEFLV PPSRGALKGL GKLFTKPGQG IQ GVLKGAK AGAKKAKALL SNRISCAKKA FRETEGAKRY REATKKFFTG DPIDVTTGQL FDQRTDITLG QTLPLVFLRS WVP EEQGLL GPGWTDSFSE CALATGDRVE IRTTEGASLY FALPAAYTHS VNPDHPDFTL SRGEQGYILR HRDSPVSKYF TLPH PSSAS KEAPRRWLLT EHRDVYDNRL RFIYNKHCQL TQVLHSDGPE LTLLYNLRGQ LTEIRRTDER LQEVMARYHY HDNGR LAEA DSTQNFHLYY EYNAQGLISR WSDGDQTWVD YRYDKQGRCT DSVGAGGFYP VHLDYAPGIT RSTTPQGHTT TGHYND QQL ITEIHTPCGG VTRYEYDRWG NLVRQILPEG ETLTLTYLAD TGRVTSLTEA TGAVWQYSYE ADSLQLTGMT DPLQRTW LP QYDEQGQPAG FIAPDGRKTT LTRNAFGLVT SETDPDGNSR TQEYDKHQRL VRVLDEENRT VSLGYDSQDR LRSLTAAG A LWRWRYDRHH RVAVSDRPDN QLEHFTHDRH GNLTCWTDAR GVKWQVEYGP FDLPVARRDG EGHRWQYRYD ADTLQLTQV INPQGETYSY TLDADGRVIT EQDYAGTQWH YRYDRSGNCI EKRDGEENVT RYDYDAARRL TTLHTPEGPT RYHYDSVGRL LTVDSPDST LHFEYDGQDR IVREIQPHGE IQRHYPDNRT AERQLLTGET APVTGPARFS GQTHPGRWQS RREVNRVGEL I TLTLAGQA PLTIERDDAG RDTGRYVDGG FILRQQYSLM GQLTAQRAGR NPYFFRPAEP DEIEGPAYAG VARRYEYDTA LN LTAASDD GQQVNYLLNG NGQVISVGEG RTLREHYQYD ETGYPSRRFD GVQEIMGETL YQEGHRLNWV GSHRFVYDRA GRM QEKQFL AEGCRLALTK YRWNSQNQLT GLITPDGIPW EYRYDAFGRR TEKRCIQSGK LTTYLWDGNV PAEIREYQHG RLKM IRHLV FDGWELVAQQ TQAFTLNLDN RVELMAGEVQ TQYAVSAPTG EPLALFDPAG KRVWRRPKQS LYGLRLGGYG ENPQL DPGL RFAGQLFDEE SGLFYNRFRY YLPEATCYLS PDPTGLWGGE NTYRYVQNPT KFINPLGLAG ENVFIHATNK AGFDGI MKS GVLHPNVSGK VAITDVLMSP KDVMRDLLIN NPNHIGRGDY AIIFKIDPGE RGNIRSPSRL EYTHEGKLKL NNILYAG KN PYAILEHLDY DTRLKLTDNQ VKIRKCGGKV DDYKDDDDK

UniProtKB: Photorhabdus luminescens subsp. laumondii TTO1 complete genome segment 2/17

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8.5
詳細: 50 mM Tris-HCl pH8.5, 250 mM NaCl, 1 mM TCEP, cOmpleteTM protease inhibitor cocktail (Sigma-Aldrich)
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 35 sec. / 前処理 - 気圧: 25.0 kPa / 詳細: 2 mAu current
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-37 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8550 / 平均露光時間: 3.7 sec. / 平均電子線量: 49.75 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 20.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2623687
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.17 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 140577
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 8 / 平均メンバー数/クラス: 140000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE / 温度因子: 75.76
得られたモデル

PDB-7pq5:
Photorhabdus laumondii T6SS-associated Rhs protein carrying the Tre23 toxin domain

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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