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万見
- EMDB-1343: Structures of modified eEF2 80S ribosome complexes reveal the rol... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1343
タイトルStructures of modified eEF2 80S ribosome complexes reveal the role of GTP hydrolysis in translocation.
マップデータCryo-EM map of the 80S ribosome:eEF2:GDPNP complex
試料
  • 試料: Thermomyces lanuginosus 80S ribosome
  • 複合体: Thermomyces lanuginosus
  • タンパク質・ペプチド: ADPR-eEF2
  • RNA: tRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


Peptide chain elongation / Synthesis of diphthamide-EEF2 / positive regulation of translational elongation / Protein methylation / translational elongation / translation elongation factor activity / Neutrophil degranulation / maintenance of translational fidelity / ribosome binding / protein-folding chaperone binding ...Peptide chain elongation / Synthesis of diphthamide-EEF2 / positive regulation of translational elongation / Protein methylation / translational elongation / translation elongation factor activity / Neutrophil degranulation / maintenance of translational fidelity / ribosome binding / protein-folding chaperone binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / rRNA binding / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / GTP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor 2 / Elongation factor Tu-B
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Thermomyces lanuginosus (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 9.7 Å
データ登録者Taylor DJ / Nilsson J / Merrill AR / Andersen GR / Nissen P / Frank J
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2007
タイトル: Structures of modified eEF2 80S ribosome complexes reveal the role of GTP hydrolysis in translocation.
著者: Derek J Taylor / Jakob Nilsson / A Rod Merrill / Gregers Rom Andersen / Poul Nissen / Joachim Frank /
要旨: On the basis of kinetic data on ribosome protein synthesis, the mechanical energy for translocation of the mRNA-tRNA complex is thought to be provided by GTP hydrolysis of an elongation factor (eEF2 ...On the basis of kinetic data on ribosome protein synthesis, the mechanical energy for translocation of the mRNA-tRNA complex is thought to be provided by GTP hydrolysis of an elongation factor (eEF2 in eukaryotes, EF-G in bacteria). We have obtained cryo-EM reconstructions of eukaryotic ribosomes complexed with ADP-ribosylated eEF2 (ADPR-eEF2), before and after GTP hydrolysis, providing a structural basis for analyzing the GTPase-coupled mechanism of translocation. Using the ADP-ribosyl group as a distinct marker, we observe conformational changes of ADPR-eEF2 that are due strictly to GTP hydrolysis. These movements are likely representative of native eEF2 motions in a physiological context and are sufficient to uncouple the mRNA-tRNA complex from two universally conserved bases in the ribosomal decoding center (A1492 and A1493 in Escherichia coli) during translocation. Interpretation of these data provides a detailed two-step model of translocation that begins with the eEF2/EF-G binding-induced ratcheting motion of the small ribosomal subunit. GTP hydrolysis then uncouples the mRNA-tRNA complex from the decoding center so translocation of the mRNA-tRNA moiety may be completed by a head rotation of the small subunit.
履歴
登録2007年3月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年3月23日-
マップ公開2007年6月12日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 30
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 30
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2p8x
  • 表面レベル: 30
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2p8x
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1343.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1343.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 32.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM map of the 80S ribosome:eEF2:GDPNP complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.86 Å/pix.
x 205 pix.
= 381.3 Å		1.86 Å/pix.
x 205 pix.
= 381.3 Å		1.86 Å/pix.
x 205 pix.
= 381.3 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 77.700000000000003 / ムービー #1: 30
最小 - 最大-101.864999999999995 - 278.439999999999998
平均 (標準偏差)8.43038 (±28.342600000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-103-103-103
サイズ205205205
Spacing205205205
セルA=B=C: 381.3 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.861.861.86
M x/y/z205205205
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z381.300381.300381.300
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-103-103-103
NC/NR/NS205205205
D min/max/mean-101.865278.4408.430

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Thermomyces lanuginosus 80S ribosome

全体名称: Thermomyces lanuginosus 80S ribosome
要素
  • 試料: Thermomyces lanuginosus 80S ribosome
  • 複合体: Thermomyces lanuginosus
  • タンパク質・ペプチド: ADPR-eEF2
  • RNA: tRNA

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超分子 #1000: Thermomyces lanuginosus 80S ribosome

超分子名称: Thermomyces lanuginosus 80S ribosome / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 3
分子量理論値: 3.0 MDa

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超分子 #1: Thermomyces lanuginosus

超分子名称: Thermomyces lanuginosus / タイプ: complex / ID: 1 / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
分子量理論値: 3.0 MDa

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分子 #1: ADPR-eEF2

分子名称: ADPR-eEF2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 93 KDa

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分子 #2: tRNA

分子名称: tRNA / タイプ: rna / ID: 2 / 分類: TRANSFER / Structure: SINGLE STRANDED / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Thermomyces lanuginosus (菌類)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: see Methods
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: No staining (Cryo-EM)
グリッド詳細: Quanti-foil grids coated with a thin carbon layer
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot
手法: Apply sample, wait 30s, blot for 6s, plunge in liquid ethane

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
温度平均: 84 K
日付2005年7月7日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 161 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 12
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 37642 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.26 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダー: cartridge / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: CTF correction of 3D map
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER package / 使用した粒子像数: 193547

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1u2r


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: RSRef2.0
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 15 / 当てはまり具合の基準: cross-correlation
得られたモデル

PDB-2p8x:
Fitted structure of ADPR-eEF2 in the 80S:ADPR-eEF2:GDPNP cryo-EM reconstruction

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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