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万見
- EMDB-13232: Lon protease from Thermus Thermophilus -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13232
タイトルLon protease from Thermus Thermophilus
マップデータ
試料
  • 複合体: Lon protease from Thermus thermophilus
    • タンパク質・ペプチド: Lon protease
    • タンパク質・ペプチド: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase La / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / cellular response to heat / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lon protease, bacterial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Lon protease AAA+ ATPase lid domain / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon N-terminal domain profile. ...Lon protease, bacterial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Lon protease AAA+ ATPase lid domain / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / PUA-like superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Coscia F / Lowe J
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105184326 英国
Wellcome Trust202754/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: FEBS Lett / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of the full-length Lon protease from Thermus thermophilus.
著者: Francesca Coscia / Jan Löwe /
要旨: In bacteria, Lon is a large hexameric ATP-dependent protease that targets misfolded and also folded substrates, some of which are involved in cell division and survival of cellular stress. The N- ...In bacteria, Lon is a large hexameric ATP-dependent protease that targets misfolded and also folded substrates, some of which are involved in cell division and survival of cellular stress. The N-terminal domain of Lon facilitates substrate recognition, but how the domains confer such activity has remained unclear. Here, we report the full-length structure of Lon protease from Thermus thermophilus at 3.9 Å resolution in a substrate-engaged state. The six N-terminal domains are arranged in three pairs, stabilized by coiled-coil segments and forming an additional channel for substrate sensing and entry into the AAA+ ring. Sequence conservation analysis and proteolysis assays confirm that this architecture is required for the degradation of both folded and unfolded substrates in bacteria.
履歴
登録2021年7月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年10月27日-
マップ公開2021年10月27日-
更新2021年11月17日-
現状2021年11月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7p6u
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7p6u
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13232.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13232.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å		1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å		1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0166 / ムービー #1: 0.014
最小 - 最大-0.035448316 - 0.07020605
平均 (標準偏差)0.00031472597 (±0.002590182)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 281.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z281.600281.600281.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0350.0700.000

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_13232_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Lon protease from Thermus thermophilus

全体名称: Lon protease from Thermus thermophilus
要素
  • 複合体: Lon protease from Thermus thermophilus
    • タンパク質・ペプチド: Lon protease
    • タンパク質・ペプチド: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: Lon protease from Thermus thermophilus

超分子名称: Lon protease from Thermus thermophilus / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Engaged with a peptide substrate, nucleotide AMP-PNP
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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分子 #1: Lon protease

分子名称: Lon protease / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: endopeptidase La
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)
分子量理論値: 89.442945 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MKDFLRLELP VLPLRNTVVL PHTTTGVDVG RLKSKRAVEE ALSADRLLFL VTQKDPEVDD PAPEDLYAVG TLAVVKQAMR LPDGTLQVM VEARSRARLL SYVAAPYLRA VGEAIPEPPL KDPELARVLV NEVQEAFERY LQNHKTLRLD RYQQEAVKST R DPAILADL ...文字列:
MKDFLRLELP VLPLRNTVVL PHTTTGVDVG RLKSKRAVEE ALSADRLLFL VTQKDPEVDD PAPEDLYAVG TLAVVKQAMR LPDGTLQVM VEARSRARLL SYVAAPYLRA VGEAIPEPPL KDPELARVLV NEVQEAFERY LQNHKTLRLD RYQQEAVKST R DPAILADL VAHHATWTLE EKQTILETPE VEERLKRVLA LLLRDLERFE LDKKIAARVK EQMDQNQREY YLREQMKAIQ KE LGGGEDF LTEIEELRER IEKKGMPEPV KEKALKELKR LERMQPGSPE ATVSRTYLDW LLEVPWTEAD PEVLDISVTK RVL DEDHYG LKEVKERILE YLAVRQLTQG KEVKGHAPIL CFVGPPGVGK TSLGKSIARS MNRRFHRISL GGVRDEAEIR GHRR TYIGA LPGKIIQGMK QVGVVNPVFL LDEIDKLSSD WRGDPAAALL EVLDPEQNHT FTDHYLDVPY DLSKVFFITT ANTLS TIPR PLLDRMEVIE IPGYTLHEKR AIARYFRWPF QVKEAGLEGR LEITDRAIER IVQEYTREAG VRNLDRELSK VARKAA KDY LEKPWEGVRV VDAEDLEAYL GVPKYRPDRA EKEPQVGAAQ GLAWTPYGGT LLTIEAVAVP GTGKVNLTGN LGEVMKE SA HAALTYLRAH REEWGLPEGF HKDYDLHIHV PEGATPKDGP SAGITIATAL ASALTGRPVR MDIAMTGEIT LRGRVLPI G GVKEKLLAAH QAGIHRVILP KENAAELKEV PEEILKDLEI HFVEEVGEVL KLLLLPPPPP PAVQPDRPQP GVGA

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分子 #2: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

分子名称: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Substrate trapped in the Lon protease chamber: it was impossible to define the sequence from the side chains density, therefore it was indicated as a poly-UNK chain
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)
分子量理論値: 613.749 Da
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #3: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6on2


詳細: 6ON2 and 3LJC were used as starting models for the C-terminal (AAA+, protease) and N-terminal domains (substrate recognition)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 44449
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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