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- EMDB-13222: Complex I from E. coli, DDM/LMNG-purified, under Turnover at pH 6... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13222
タイトルComplex I from E. coli, DDM/LMNG-purified, under Turnover at pH 6, Resting state
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex I
    • タンパク質・ペプチド: x 12種
  • タンパク質・ペプチド: x 1種
  • リガンド: x 8種
キーワードComplex I / NADH / Quinone / PROTON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


: / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / oxidoreductase complex / molybdopterin cofactor binding / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I ...: / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / oxidoreductase complex / molybdopterin cofactor binding / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I / electron transport coupled proton transport / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / aerobic respiration / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADH dehydrogenase, subunit CD / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / : ...NADH dehydrogenase, subunit CD / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NADH-plastoquinone oxidoreductase, chain 5 subgroup / NADH-quinone oxidoreductase, chain M/4 / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH-quinone oxidoreductase, chain 5-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / : / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / NADH:ubiquinone oxidoreductase / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / Proton-conducting membrane transporter / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADH-quinone oxidoreductase subunit M / NADH-quinone oxidoreductase subunit H / NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D / NADH-quinone oxidoreductase subunit N / NADH-quinone oxidoreductase subunit A / Proton-translocating NADH-quinone oxidoreductase, chain L / NADH-quinone oxidoreductase subunit J / NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADH-quinone oxidoreductase subunit E ...NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADH-quinone oxidoreductase subunit M / NADH-quinone oxidoreductase subunit H / NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D / NADH-quinone oxidoreductase subunit N / NADH-quinone oxidoreductase subunit A / Proton-translocating NADH-quinone oxidoreductase, chain L / NADH-quinone oxidoreductase subunit J / NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADH-quinone oxidoreductase subunit E / NADH-quinone oxidoreductase / NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH-quinone oxidoreductase subunit K
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Kravchuk V / Kampjut D / Sazanov L
資金援助 オーストリア, 1件
OrganizationGrant number国
Not funded25541 オーストリア
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: A universal coupling mechanism of respiratory complex I.
著者: Vladyslav Kravchuk / Olga Petrova / Domen Kampjut / Anna Wojciechowska-Bason / Zara Breese / Leonid Sazanov /
要旨: Complex I is the first enzyme in the respiratory chain, which is responsible for energy production in mitochondria and bacteria. Complex I couples the transfer of two electrons from NADH to quinone ...Complex I is the first enzyme in the respiratory chain, which is responsible for energy production in mitochondria and bacteria. Complex I couples the transfer of two electrons from NADH to quinone and the translocation of four protons across the membrane, but the coupling mechanism remains contentious. Here we present cryo-electron microscopy structures of Escherichia coli complex I (EcCI) in different redox states, including catalytic turnover. EcCI exists mostly in the open state, in which the quinone cavity is exposed to the cytosol, allowing access for water molecules, which enable quinone movements. Unlike the mammalian paralogues, EcCI can convert to the closed state only during turnover, showing that closed and open states are genuine turnover intermediates. The open-to-closed transition results in the tightly engulfed quinone cavity being connected to the central axis of the membrane arm, a source of substrate protons. Consistently, the proportion of the closed state increases with increasing pH. We propose a detailed but straightforward and robust mechanism comprising a 'domino effect' series of proton transfers and electrostatic interactions: the forward wave ('dominoes stacking') primes the pump, and the reverse wave ('dominoes falling') results in the ejection of all pumped protons from the distal subunit NuoL. This mechanism explains why protons exit exclusively from the NuoL subunit and is supported by our mutagenesis data. We contend that this is a universal coupling mechanism of complex I and related enzymes.
履歴
登録2021年7月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月21日-
マップ公開2022年9月21日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_13222.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13222.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 239.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.5 Å/pix.
x 309 pix.
= 154.5 Å		0.5 Å/pix.
x 410 pix.
= 205. Å		0.5 Å/pix.
x 495 pix.
= 247.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.037787564 - 0.53228563
平均 (標準偏差)0.004434001 (±0.020195823)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ410495309
Spacing309410495
セルA: 154.5 Å / B: 205.0 Å / C: 247.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Turnover resting MD focused

ファイルemd_13222_additional_1.map
注釈Turnover resting MD focused
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Turnover resting PA focused

ファイルemd_13222_additional_2.map
注釈Turnover resting PA focused
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

+
全体 : Complex I

全体名称: Complex I
要素
  • 複合体: Complex I
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
    • タンパク質・ペプチド: NADH dehydrogenase I subunit E
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit H
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit A
    • タンパク質・ペプチド: NADH dehydrogenase I subunit M
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit N
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit K
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit J
  • タンパク質・ペプチド: Proton-translocating NADH-quinone oxidoreductase, chain L
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
  • リガンド: 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: EICOSANE
  • リガンド: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine
  • リガンド: water

+
超分子 #1: Complex I

超分子名称: Complex I / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8, #10-#13
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21-DE3

+
分子 #1: NADH-quinone oxidoreductase subunit F

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: DE3
分子量理論値: 48.879812 KDa
配列文字列: MKNIIRTPET HPLTWRLRDD KQPVWLDEYR SKNGYEGARK ALTGLSPDEI VNQVKDAGLK GRGGAGFSTG LKWSLMPKDE SMNIRYLLC NADEMEPGTY KDRLLMEQLP HLLVEGMLIS AFALKAYRGY IFLRGEYIEA AVNLRRAIAE ATEAGLLGKN I MGTGFDFE ...文字列:
MKNIIRTPET HPLTWRLRDD KQPVWLDEYR SKNGYEGARK ALTGLSPDEI VNQVKDAGLK GRGGAGFSTG LKWSLMPKDE SMNIRYLLC NADEMEPGTY KDRLLMEQLP HLLVEGMLIS AFALKAYRGY IFLRGEYIEA AVNLRRAIAE ATEAGLLGKN I MGTGFDFE LFVHTGAGRY ICGEETALIN SLEGRRANPR SKPPFPATSG AWGKPTCVNN VETLCNVPAI LANGVEWYQN IS KSKDAGT KLMGFSGRVK NPGLWELPFG TTAREILEDY AGGMRDGLKF KAWQPGGAGT DFLTEAHLDL PMEFESIGKA GSR LGTALA MAVDHEINMV SLVRNLEEFF ARESCGWCTP CRDGLPWSVK ILRALERGEG QPGDIETLEQ LCRFLGPGKT FCAH APGAV EPLQSAIKYF REEFEAGIKQ PFSNTHLING IQPNLLK

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit F

+
分子 #2: NADH dehydrogenase I subunit E

分子名称: NADH dehydrogenase I subunit E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: DE3
分子量理論値: 17.38977 KDa
配列文字列:
AFELSAAERE AIEHEMHHYE DPRAASIEAL KIVQKQRGWV PDGAIHAIAD VLGIPASDVE GVATFYSQIF RQPVGRHVIR YCDSVVCHI NGYQGIQAAL EKKLNIKPGQ TTFDGRFTLL PTCCLGNCDK GPNMMIDEDT HAHLTPEAIP ELLERYK

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit E

+
分子 #3: NADH-quinone oxidoreductase

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: DE3
分子量理論値: 99.961672 KDa
配列文字列: ATIHVDGKEY EVNGADNLLE ACLSLGLDIP YFCWHPALGS VGACRQCAVK QYQNAEDTRG RLVMSCMTPA SDGTFISIDD EEAKQFRES VVEWLMTNHP HDCPVCEEGG NCHLQDMTVM TGHSFRRYRF TKRTHRNQDL GPFISHEMNR CIACYRCVRY Y KDYAGGTD ...文字列:
ATIHVDGKEY EVNGADNLLE ACLSLGLDIP YFCWHPALGS VGACRQCAVK QYQNAEDTRG RLVMSCMTPA SDGTFISIDD EEAKQFRES VVEWLMTNHP HDCPVCEEGG NCHLQDMTVM TGHSFRRYRF TKRTHRNQDL GPFISHEMNR CIACYRCVRY Y KDYAGGTD LGVYGAHDNV YFGRPEDGTL ESEFSGNLVE ICPTGVFTDK THSERYNRKW DMQFAPSICQ QCSIGCNISP GE RYGELRR IENRYNGTVN HYFLCDRGRF GYGYVNLKDR PRQPVQRRGD DFITLNAEQA MQGAADILRQ SKKVIGIGSP RAS VESNFA LRELVGEENF YTGIAHGEQE RLQLALKVLR EGGIYTPALR EIESYDAVLV LGEDVTQTGA RVALAVRQAV KGKA REMAA AQKVADWQIA AILNIGQRAK HPLFVTNVDD TRLDDIAAWT YRAPVEDQAR LGFAIAHALD NSAPAVDGIE PELQS KIDV IVQALAGAKK PLIISGTNAG SLEVIQAAAN VAKALKGRGA DVGITMIARS VNSMGLGIMG GGSLEEALTE LETGRA DAV VVLENDLHRH ASATRVNAAL AKAPLVMVVD HQRTAIMENA HLVLSAASFA ESDGTVINNE GRAQRFFQVY DPAYYDS KT VMLESWRWLH SLHSTLLSRE VDWTQLDHVI DAVVAKIPEL AGIKDAAPDA TFRIRGQKLA REPHRYSGRT AMRANISV H EPRQPQDIDT MFTFSMEGNN QPTAHRSQVP FAWAPGWNSP QAWNKFQDEV GGKLRFGDPG VRLFETSENG LDYFTSVPA RFQPQDGKWR IAPYYHLFGS DELSQRAPVF QSRMPQPYIK LNPADAAKLG VNAGTRVSFS YDGNTVTLPV EIAEGLTAGQ VGLPMGMSG IAPVLAGAHL EDLKEA

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase

+
分子 #4: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: B / BL21-DE3
分子量理論値: 68.8105 KDa
配列文字列: MVNNMTDLTA QEPAWQTRDH LDDPVIGELR NRFGPDAFTV QATRTGVPVV WIKREQLLEV GDFLKKLPKP YVMLFDLHGM DERLRTHRE GLPAADFSVF YHLISIDRNR DIMLKVALAE NDLHVPTFTK LFPNANWYER ETWDLFGITF DGHPNLRRIM M PQTWKGHP ...文字列:
MVNNMTDLTA QEPAWQTRDH LDDPVIGELR NRFGPDAFTV QATRTGVPVV WIKREQLLEV GDFLKKLPKP YVMLFDLHGM DERLRTHRE GLPAADFSVF YHLISIDRNR DIMLKVALAE NDLHVPTFTK LFPNANWYER ETWDLFGITF DGHPNLRRIM M PQTWKGHP LRKDYPARAT EFSPFELTKA KQDLEMEALT FKPEEWGMKR GTENEDFMFL NLGPNHPSAH GAFRIVLQLD GE EIVDCVP DIGYHHRGAE KMGERQSWHS YIPYTDRIEY LGGCVNEMPY VLAVEKLAGI TVPDRVNVIR VMLSELFRIN SHL LYISTF IQDVGAMTPV FFAFTDRQKI YDLVEAITGF RMHPAWFRIG GVAHDLPRGW DRLLREFLDW MPKRLASYEK AALQ NTILK GRSQGVAAYG AKEALEWGTT GAGLRATGID FDVRKARPYS GYENFDFEIP VGGGVSDCYT RVMLKVEELR QSLRI LEQC LNNMPEGPFK ADHPLTTPPP KERTLQHIET LITHFLQVSW GPVMPANESF QMIEATKGIN SYYLTSDGST MSYRTR IRT PSYAHLQQIP AAIRGSLVSD LIVYLGSIDF VMSDVDR

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D

+
分子 #5: NADH-quinone oxidoreductase subunit B

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: B / BL21-DE3
分子量理論値: 25.081809 KDa
配列文字列: MDYTLTRIDP NGENDRYPLQ KQEIVTDPLE QEVNKNVFMG KLNDMVNWGR KNSIWPYNFG LSCCYVEMVT SFTAVHDVAR FGAEVLRAS PRQADLMVVA GTCFTKMAPV IQRLYDQMLE PKWVISMGAC ANSGGMYDIY SVVQGVDKFI PVDVYIPGCP P RPEAYMQA ...文字列:
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UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit B

+
分子 #6: NADH-quinone oxidoreductase subunit I

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: DE3
分子量理論値: 16.463857 KDa
配列文字列:
EPVYLPPRYR GRIVLTRDPD GEERCVACNL CAVACPVGCI SLQKAETKDG RWYPEFFRIN FSRCIFCGLC EEACPTTAIQ LTPDFEMGE YKRQDLVYEK EDLLISGPGK YPEYNFYRMA GMAIDGKDKG EAENEAKPID VKSLLP

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit I

+
分子 #7: NADH-quinone oxidoreductase subunit H

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit H / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: B / BL21-DE3
分子量理論値: 36.240922 KDa
配列文字列: MSWISPELIE ILLTILKAVV ILLVVVTCGA FMSFGERRLL GLFQNRYGPN RVGWGGSLQL VADMIKMFFK EDWIPKFSDR VIFTLAPMI AFTSLLLAFA IVPVSPGWVV ADLNIGILFF LMMAGLAVYA VLFAGWSSNN KYSLLGAMRA SAQTLSYEVF L GLSLMGVV ...文字列:
MSWISPELIE ILLTILKAVV ILLVVVTCGA FMSFGERRLL GLFQNRYGPN RVGWGGSLQL VADMIKMFFK EDWIPKFSDR VIFTLAPMI AFTSLLLAFA IVPVSPGWVV ADLNIGILFF LMMAGLAVYA VLFAGWSSNN KYSLLGAMRA SAQTLSYEVF L GLSLMGVV AQAGSFNMTD IVNSQAHVWN VIPQFFGFIT FAIAGVAVCH RHPFDQPEAE QELADGYHIE YSGMKFGLFF VG EYIGIVT ISALMVTLFF GGWQGPLLPP FIWFALKTAF FMMMFILIRA SLPRPRYDQV MSFGWKICLP LTLINLLVTA AVI LWQAQ

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit H

+
分子 #8: NADH-quinone oxidoreductase subunit A

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: B / BL21-DE3
分子量理論値: 16.474283 KDa
配列文字列:
MSMSTSTEVI AHHWAFAIFL IVAIGLCCLM LVGGWFLGGR ARARSKNVPF ESGIDSVGSA RLRLSAKFYL VAMFFVIFDV EALYLFAWS TSIRESGWVG FVEAAIFIFV LLAGLVYLVR IGALDWTPAR SRRERMNPET NSIANRQR

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit A

+
分子 #9: Proton-translocating NADH-quinone oxidoreductase, chain L

分子名称: Proton-translocating NADH-quinone oxidoreductase, chain L
タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: DE3
分子量理論値: 66.513633 KDa
配列文字列: MNMLALTIIL PLIGFVLLAF SRGRWSENVS AIVGVGSVGL AALVTAFIGV DFFANGEQTY SQPLWTWMSV GDFNIGFNLV LDGLSLTML SVVTGVGFLI HMYASWYMRG EEGYSRFFAY TNLFIASMVV LVLADNLLLM YLGWEGVGLC SYLLIGFYYT D PKNGAAAM ...文字列:
MNMLALTIIL PLIGFVLLAF SRGRWSENVS AIVGVGSVGL AALVTAFIGV DFFANGEQTY SQPLWTWMSV GDFNIGFNLV LDGLSLTML SVVTGVGFLI HMYASWYMRG EEGYSRFFAY TNLFIASMVV LVLADNLLLM YLGWEGVGLC SYLLIGFYYT D PKNGAAAM KAFVVTRVGD VFLAFALFIL YNELGTLNFR EMVELAPAHF ADGNNMLMWA TLMLLGGAVG KSAQLPLQTW LA DAMAGPT PVSALIHAAT MVTAGVYLIA RTHGLFLMTP EVLHLVGIVG AVTLLLAGFA ALVQTDIKRV LAYSTMSQIG YMF LALGVQ AWDAAIFHLM THAFFKALLF LASGSVILAC HHEQNIFKMG GLRKSIPLVY LCFLVGGAAL SALPLVTAGF FSKD EILAG AMANGHINLM VAGLVGAFMT SLYTFRMIFI VFHGKEQIHA HAVKGVTHSL PLIVLLILST FVGALIVPPL QGVLP QTTE LAHGSMLTLE ITSGVVAVVG ILLAAWLWLG KRTLVTSIAN SAPGRLLSTW WYNAWGFDWL YDKVFVKPFL GIAWLL KRD PLNSMMNIPA VLSRFAGKGL LLSENGYLRW YVASMSIGAV VVLALLMVLR

UniProtKB: Proton-translocating NADH-quinone oxidoreductase, chain L

+
分子 #10: NADH dehydrogenase I subunit M

分子名称: NADH dehydrogenase I subunit M / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: DE3
分子量理論値: 56.002473 KDa
配列文字列: MLLPWLILIP FIGGFLCWQT ERFGVKVPRW IALITMGLTL ALSLQLWLQG GYSLTQSAGI PQWQSEFDMP WIPRFGISIH LAIDGLSLL MVVLTGLLGV LAVLCSWKEI EKYQGFFHLN LMWILGGVIG VFLAIDMFLF FFFWEMMLVP MYFLIALWGH K ASDGKTRI ...文字列:
MLLPWLILIP FIGGFLCWQT ERFGVKVPRW IALITMGLTL ALSLQLWLQG GYSLTQSAGI PQWQSEFDMP WIPRFGISIH LAIDGLSLL MVVLTGLLGV LAVLCSWKEI EKYQGFFHLN LMWILGGVIG VFLAIDMFLF FFFWEMMLVP MYFLIALWGH K ASDGKTRI TAATKFFIYT QASGLVMLIA ILALVFVHYN ATGVWTFNYE ELLNTPMSSG VEYLLMLGFF IAFAVKMPVV PL HGWLPDA HSQAPTAGSV DLAGILLKTA AYGLLRFSLP LFPNASAEFA PIAMWLGVIG IFYGAWMAFA QTDIKRLIAY TSV SHMGFV LIAIYTGSQL AYQGAVIQMI AHGLSAAGLF ILCGQLYERI HTRDMRMMGG LWSKMKWLPA LSLFFAVATL GMPG TGNFV GEFMILFGSF QVVPVITVIS TFGLVFASVY SLAMLHRAYF GKAKSQIASQ ELPGMSLREL FMILLLVVLL VLLGF YPQP ILDTSHSAIG NIQQWFVNSV

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit M

+
分子 #11: NADH-quinone oxidoreductase subunit N

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit N / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: DE3
分子量理論値: 52.072672 KDa
配列文字列: MTITPQNLIA LLPLLIVGLT VVVVMLSIAW RRNHFLNATL SVIGLNAALV SLWFVGQAGA MDVTPLMRVD GFAMLYTGLV LLASLATCT FAYPWLEGYN DNKDEFYLLV LIAALGGILL ANANHLASLF LGIELISLPL FGLVGYAFRQ KRSLEASIKY T ILSAAASS ...文字列:
MTITPQNLIA LLPLLIVGLT VVVVMLSIAW RRNHFLNATL SVIGLNAALV SLWFVGQAGA MDVTPLMRVD GFAMLYTGLV LLASLATCT FAYPWLEGYN DNKDEFYLLV LIAALGGILL ANANHLASLF LGIELISLPL FGLVGYAFRQ KRSLEASIKY T ILSAAASS FLLFGMALVY AQSGDLSFVA LGKNLGDGML NEPLLLAGFG LMIVGLGFKL SLVPFHLWTP DVYQGAPAPV ST FLATASK IAIFGVVMRL FLYAPVGDSE AIRVVLAIIA FASIIFGNLM ALSQTNIKRL LGYSSISHLG YLLVALIALQ TGE MSMEAV GVYLAGYLFS SLGAFGVVSL MSSPYRGPDA DSLFSYRGLF WHRPILAAVM TVMMLSLAGI PMTLGFIGKF YVLA VGVQA HLWWLVGAVV VGSAIGLYYY LRVAVSLYLH APEQPGRDAP SNWQYSAGGI VVLISALLVL VLGVWPQPLI SIVRL AMPL M

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit N

+
分子 #12: NADH-quinone oxidoreductase subunit K

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit K / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: DE3
分子量理論値: 10.852961 KDa
配列文字列:
MIPLQHGLIL AAILFVLGLT GLVIRRNLLF MLIGLEIMIN ASALAFVVAG SYWGQTDGQV MYILAISLAA AEASIGLALL LQLHRRRQN LNIDSVSEMR G

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit K

+
分子 #13: NADH-quinone oxidoreductase subunit J

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: DE3
分子量理論値: 17.402824 KDa
配列文字列:
MEFAFYICGL IAILATLRVI THTNPVHALL YLIISLLAIS GVFFSLGAYF AGALEIIVYA GAIMVLFVFV VMMLNLGGSE IEQERQWLK PQVWIGPAIL SAIMLVVIVY AILGVNDQGI DGTPISAKAV GITLFGPYVL AVELASMLLL AGLVVAFHVG R EE

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit J

+
分子 #14: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 14 / コピー数: 7 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

+
分子 #15: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 15 / コピー数: 1 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

+
分子 #16: 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 16 / コピー数: 1 / 式: NAI
分子量理論値: 665.441 Da
Chemical component information

ChemComp-NAI:
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH

+
分子 #17: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 17 / コピー数: 2 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

+
分子 #18: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 18 / コピー数: 1 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

+
分子 #19: EICOSANE

分子名称: EICOSANE / タイプ: ligand / ID: 19 / コピー数: 6 / 式: LFA
分子量理論値: 282.547 Da
Chemical component information

ChemComp-LFA:
EICOSANE / イコサン

+
分子 #20: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine

分子名称: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / タイプ: ligand / ID: 20 / コピー数: 12 / 式: 3PE
分子量理論値: 748.065 Da
Chemical component information

ChemComp-3PE:
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / DSPE / リン脂質*YM

+
分子 #21: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 21 / コピー数: 581 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.16 mg/mL
緩衝液pH: 6
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC6H13NO4SMES
2.0 mMCaCl2calcium chloride
250.0 mMNaClsodium chloride
0.01 %C47H88O22LMNG
0.25 mg/mlC40H80NO8PE. coli lipid extract
0.1 %C32H58N2O7SCHAPS
1.2 mMC21H27N7O14P2NADH
0.41 mMC19H30O4DQ
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 1.3 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 288 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2757 / 平均電子線量: 78.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 773484
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4hea

最終 再構成使用したクラス数: 2 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 92922
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

4hea

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3rko

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: ML
得られたモデル

PDB-7p69:
Complex I from E. coli, DDM/LMNG-purified, under Turnover at pH 6, Resting state

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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