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- EMDB-1319: Octomeric pyruvate-ferredoxin oxidoreductase from Desulfovibrio v... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1319
タイトルOctomeric pyruvate-ferredoxin oxidoreductase from Desulfovibrio vulgaris.
マップデータpyrovat-ferredoxin oxidoreductase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough
試料
  • 試料: pyruvate-ferredoxin oxidoreductase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough
  • タンパク質・ペプチド: pyruvate-ferredoxin oxidoreductase
生物種Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 17.0 Å
データ登録者Garczarek F / Dong M / Typke D / Witkowska E / Hazen TC / Nogales E / Glaeser R
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2007
タイトル: Octomeric pyruvate-ferredoxin oxidoreductase from Desulfovibrio vulgaris.
著者: Florian Garczarek / Ming Dong / Dieter Typke / H Ewa Witkowska / Terry C Hazen / Eva Nogales / Mark D Biggin / Robert M Glaeser /
要旨: Pyruvate-ferredoxin oxidoreductatse (PFOR) carries out the central step in oxidative decarboxylation of pyruvate to acetyl-CoA. We have purified this enzyme from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough ...Pyruvate-ferredoxin oxidoreductatse (PFOR) carries out the central step in oxidative decarboxylation of pyruvate to acetyl-CoA. We have purified this enzyme from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough (DvH) as part of a systematic characterization of as many multiprotein complexes as possible for this organism, and the three-dimensional structure of this enzyme has been determined by a combination of electron microscopy (EM), single particle image analysis, homology modeling and computational molecular docking. Our results show that the 1MDa DvH PFOR complex is a homo-octomer, or more precisely, a tetramer of the dimeric form of the related enzyme found in Desulfovibrio africanus (Da), with which it shares a sequence identity of 69%. Our homology model of the DvH PFOR dimer is based on the Da PFOR X-ray structure. Docking of this model into our 17A resolution EM-reconstruction of negatively stained DvH PFOR octomers strongly suggests that the difference in oligomerization state for the two species is due to the insertion of a single valine residue (Val383) within a surface loop of the DvH enzyme. This study demonstrates that the strategy of intermediate resolution EM reconstruction coupled to homology modeling and docking can be powerful enough to infer the functionality of single amino acid residues.
履歴
登録2006年12月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年2月5日-
マップ公開2007年6月21日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.772935571
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.772935571
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1319.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1319.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈pyrovat-ferredoxin oxidoreductase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.56 Å/pix.
x 160 pix.
= 409.6 Å		2.56 Å/pix.
x 160 pix.
= 409.6 Å		2.56 Å/pix.
x 160 pix.
= 409.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.56 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 1.0 / ムービー #1: 1.7729356
最小 - 最大-7.60225 - 10.776400000000001
平均 (標準偏差)0.00000000515461 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-80-80-80
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 409.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.562.562.56
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z409.600409.600409.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-150-150-149
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-80-80-80
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-7.60210.7760.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : pyruvate-ferredoxin oxidoreductase from Desulfovibrio vulgaris Hi...

全体名称: pyruvate-ferredoxin oxidoreductase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough
要素
  • 試料: pyruvate-ferredoxin oxidoreductase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough
  • タンパク質・ペプチド: pyruvate-ferredoxin oxidoreductase

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超分子 #1000: pyruvate-ferredoxin oxidoreductase from Desulfovibrio vulgaris Hi...

超分子名称: pyruvate-ferredoxin oxidoreductase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: homooctomer / Number unique components: 1
分子量理論値: 1.056 MDa

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分子 #1: pyruvate-ferredoxin oxidoreductase

分子名称: pyruvate-ferredoxin oxidoreductase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: PFOR / コピー数: 8 / 集合状態: homooctomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア)
株: ATCC 29579
分子量実験値: 132 MDa / 理論値: 132 MDa
組換発現生物種: Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 10mM HEPES, 2mM DTT, 0.01% NP40
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 5% ammonium molybdate, 1% trehalose, pH7
グリッド詳細: 400 mesh copper grid coated with carbon layer
凍結凍結剤: NONE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 12.7 µm / 実像数: 19
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 49700 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 6.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: side entry / 試料ホルダーモデル: OTHER

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画像解析

CTF補正詳細: defocus groups
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D4 (2回x4回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 17.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN, SPIDER / 使用した粒子像数: 12402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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