[日本語] English
万見
- EMDB-1317: Dodecameric structure and ATPase activity of the human TIP48/TIP4... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1317
タイトルDodecameric structure and ATPase activity of the human TIP48/TIP49 complex.
マップデータThis is the masked 3D map of the TIP48/TIP49 complex
試料
  • 試料: human TIP48-His6_ TIP49
  • タンパク質・ペプチド: TIP48-His6
  • タンパク質・ペプチド: TIP49
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 20.0 Å
データ登録者PURI T / WENDLER P / SIGALA B / SAIBIL H / TSANEVA IR
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2007
タイトル: Dodecameric structure and ATPase activity of the human TIP48/TIP49 complex.
著者: Teena Puri / Petra Wendler / Barbara Sigala / Helen Saibil / Irina R Tsaneva /
要旨: TIP48 and TIP49 are two related and highly conserved eukaryotic AAA(+) proteins with an essential biological function and a critical role in major pathways that are closely linked to cancer. They are ...TIP48 and TIP49 are two related and highly conserved eukaryotic AAA(+) proteins with an essential biological function and a critical role in major pathways that are closely linked to cancer. They are found together as components of several highly conserved chromatin-modifying complexes. Both proteins show sequence homology to bacterial RuvB but the nature and mechanism of their biochemical role remain unknown. Recombinant human TIP48 and TIP49 were assembled into a stable high molecular mass equimolar complex and tested for activity in vitro. TIP48/TIP49 complex formation resulted in synergistic increase in ATPase activity but ATP hydrolysis was not stimulated in the presence of single-stranded, double-stranded or four-way junction DNA and no DNA helicase or branch migration activity could be detected. Complexes with catalytic defects in either TIP48 or TIP49 had no ATPase activity showing that both proteins within the TIP48/TIP49 complex are required for ATP hydrolysis. The structure of the TIP48/TIP49 complex was examined by negative stain electron microscopy. Three-dimensional reconstruction at 20 A resolution revealed that the TIP48/TIP49 complex consisted of two stacked hexameric rings with C6 symmetry. The top and bottom rings showed substantial structural differences. Interestingly, TIP48 formed oligomers in the presence of adenine nucleotides, whilst TIP49 did not. The results point to biochemical differences between TIP48 and TIP49, which may explain the structural differences between the two hexameric rings and could be significant for specialised functions that the proteins perform individually.
履歴
登録2007年1月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年1月30日-
マップ公開2007年1月30日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.252
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.252
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1317.gif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1317.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the masked 3D map of the TIP48/TIP49 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.3 Å/pix.
x 140 pix.
= 462. Å		3.3 Å/pix.
x 140 pix.
= 462. Å		3.3 Å/pix.
x 140 pix.
= 462. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.3 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.305 / ムービー #1: 0.252
最小 - 最大-4.24058 - 9.95561
平均 (標準偏差)0.0173395 (±0.287573)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 462 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.33.33.3
M x/y/z140140140
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z462.000462.000462.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-150-150-149
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS140140140
D min/max/mean-4.2419.9560.017

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : human TIP48-His6_ TIP49

全体名称: human TIP48-His6_ TIP49
要素
  • 試料: human TIP48-His6_ TIP49
  • タンパク質・ペプチド: TIP48-His6
  • タンパク質・ペプチド: TIP49

-
超分子 #1000: human TIP48-His6_ TIP49

超分子名称: human TIP48-His6_ TIP49 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: double hexamer / Number unique components: 2
分子量実験値: 670 KDa / 理論値: 609 KDa / 手法: size exclusion chromatography

-
分子 #1: TIP48-His6

分子名称: TIP48-His6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: RUVBL2, 48 kDa TATA box-binding / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: IMAGE2819778 / 別称: human
分子量実験値: 52 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 Gold DE3 / 組換プラスミド: pET21

-
分子 #2: TIP49

分子名称: TIP49 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: RUVBL1, 49 kDa TATA box-binding / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: IMAGE2823568 / 別称: human
分子量実験値: 51.2 KDa / 理論値: 55 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 Gold DE3 / 組換プラスミド: pET21

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.063 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 20mM Tris HCL pH 8.0, 100 mM NaCl, 5%(w/v)glycerol, 1mM DTT
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: grids with adsorbed protein were stained twice with 2% (w/v) uranyl acetate
グリッド詳細: carbon coated copper grids, 400 mesh, negatively glow discharged
凍結凍結剤: NONE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
温度平均: 273 K
アライメント法Legacy - 非点収差: corrected at 150,000 magnification
日付2004年9月3日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 9 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.014 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.383 µm / 倍率（公称値）: 42000
試料ステージ試料ホルダー: side entry / 試料ホルダーモデル: OTHER

-
画像解析

CTF補正詳細: phase flipping
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic, Spider / 使用した粒子像数: 1765

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る