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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1281 | |||||||||
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タイトル | Determinants of bacteriophage phi29 head morphology. | |||||||||
![]() | This map is a cryo-EM 3D reconstruction of a fibered, T=4 isometric variant of bacteriophage phi29 | |||||||||
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生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 20.0 Å | |||||||||
![]() | Choi KH / Morais MC / Anderson DL / Rossmann MG | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Determinants of bacteriophage phi29 head morphology. 著者: Kyung H Choi / Marc C Morais / Dwight L Anderson / Michael G Rossmann / ![]() 要旨: Bacteriophage phi29 requires scaffolding protein to assemble the 450 x 540 A prolate prohead with T = 3 symmetry end caps. In infections with a temperature-sensitive mutant scaffolding protein, ...Bacteriophage phi29 requires scaffolding protein to assemble the 450 x 540 A prolate prohead with T = 3 symmetry end caps. In infections with a temperature-sensitive mutant scaffolding protein, capsids assemble predominantly into 370 A diameter isometric particles with T = 3 symmetry that lack a head-tail connector. However, a few larger, 430 A diameter, particles are also assembled. Cryo-electron microscopy shows that these larger particles are icosahedral with T = 4 symmetry. The prolate prohead, as well as the two isometric capsids with T = 3 and T = 4 symmetry, are composed of similar pentamers and differently skewed hexamers. The skewing of the hexamers in the equatorial region of proheads and in the T = 4 isometric particles reflects their different environments. One of the functions of the scaffolding protein, present in the prohead, may be to stabilize skewed hexamers during assembly. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 106.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 8.4 KB 8.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 46.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 215.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 214.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 7.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | This map is a cryo-EM 3D reconstruction of a fibered, T=4 isometric variant of bacteriophage phi29 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 3.68 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : fibered isometric variants of bacteriophage phi29
全体 | 名称: fibered isometric variants of bacteriophage phi29 |
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要素 |
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-超分子 #1000: fibered isometric variants of bacteriophage phi29
超分子 | 名称: fibered isometric variants of bacteriophage phi29 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: T4 icosahderal / Number unique components: 1 |
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-超分子 #1: Bacillus phage phi29
超分子 | 名称: Bacillus phage phi29 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: phi29 / NCBI-ID: 10756 / 生物種: Bacillus phage phi29 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Syn species name: phi29 |
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宿主 | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 17.3 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: gp8 / 直径: 430 Å / T番号(三角分割数): 4 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.8 / 詳細: 25 mM Tris 5 mM MgCl2 50 mM NaCl 2 mM sodium azide |
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グリッド | 詳細: holey carbon |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 113 K |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM200FEG |
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日付 | 1997年10月10日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 3.68 µm / 実像数: 28 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8 |
Tilt angle min | 0 |
Tilt angle max | 0 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.903 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.091 µm / 倍率(公称値): 38000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
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画像解析
CTF補正 | 詳細: CTF correction, phases and amplitudes, for each micrograph |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN PFT P3DR POR / 使用した粒子像数: 785 |