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- EMDB-1280: Cryo-electron microscopy study of bacteriophage T4 displaying ant... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1280
タイトルCryo-electron microscopy study of bacteriophage T4 displaying anthrax toxin proteins.
マップデータBacteriophage T4 capsid decorated with anthrax toxin proteins. N-terminal domain of the anhrax lethal factor (nLF) was fused with T4 Soc protein. nLF-Soc molecules were attached to the surface of Hoc-minus Soc-minus T4 phage mutant. Then the anthrax protective antigen, PA63, heptamers were attached to the capsid-exposed LFn domains.
試料
  • 試料: Bacteriophage T4 decorated with anthrax toxin proteins
  • ウイルス: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
  • タンパク質・ペプチド: LFn-Soc fusion protein
  • タンパク質・ペプチド: anthrax PA63
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌) / Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 35.0 Å
データ登録者Fokine A / Bowman VD / Battisti AJ / Li Q / Chipman PR / Rao VB / Rossmann MG
引用ジャーナル: Virology / 年: 2007
タイトル: Cryo-electron microscopy study of bacteriophage T4 displaying anthrax toxin proteins.
著者: Andrei Fokine / Valorie D Bowman / Anthony J Battisti / Qin Li / Paul R Chipman / Venigalla B Rao / Michael G Rossmann /
要旨: The bacteriophage T4 capsid contains two accessory surface proteins, the small outer capsid protein (Soc, 870 copies) and the highly antigenic outer capsid protein (Hoc, 155 copies). As these are ...The bacteriophage T4 capsid contains two accessory surface proteins, the small outer capsid protein (Soc, 870 copies) and the highly antigenic outer capsid protein (Hoc, 155 copies). As these are dispensable for capsid formation, they can be used for displaying proteins and macromolecular complexes on the T4 capsid surface. Anthrax toxin components were attached to the T4 capsid as a fusion protein of the N-terminal domain of the anthrax lethal factor (LFn) with Soc. The LFn-Soc fusion protein was complexed in vitro with Hoc(-)Soc(-)T4 phage. Subsequently, cleaved anthrax protective antigen heptamers (PA63)(7) were attached to the exposed LFn domains. A cryo-electron microscopy study of the decorated T4 particles shows the complex of PA63 heptamers with LFn-Soc on the phage surface. Although the cryo-electron microscopy reconstruction is unable to differentiate on its own between different proposed models of the anthrax toxin, the density is consistent with a model that had predicted the orientation and position of three LFn molecules bound to one PA63 heptamer.
履歴
登録2006年7月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年10月20日-
マップ公開2007年10月3日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1280.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1280.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 78.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Bacteriophage T4 capsid decorated with anthrax toxin proteins. N-terminal domain of the anhrax lethal factor (nLF) was fused with T4 Soc protein. nLF-Soc molecules were attached to the surface of Hoc-minus Soc-minus T4 phage mutant. Then the anthrax protective antigen, PA63, heptamers were attached to the capsid-exposed LFn domains.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.96 Å
密度
表面レベル1: 0.332 / ムービー #1: 0.09
最小 - 最大-0.728074 - 0.673265
平均 (標準偏差)0.0255938 (±0.120915)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-138-138-138
サイズ276276276
Spacing276276276
セルA=B=C: 1644.96 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.965.965.96
M x/y/z276276276
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1644.9601644.9601644.960
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-138-138-138
NC/NR/NS276276276
D min/max/mean-0.7280.6730.026

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bacteriophage T4 decorated with anthrax toxin proteins

全体名称: Bacteriophage T4 decorated with anthrax toxin proteins
要素
  • 試料: Bacteriophage T4 decorated with anthrax toxin proteins
  • ウイルス: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
  • タンパク質・ペプチド: LFn-Soc fusion protein
  • タンパク質・ペプチド: anthrax PA63

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超分子 #1000: Bacteriophage T4 decorated with anthrax toxin proteins

超分子名称: Bacteriophage T4 decorated with anthrax toxin proteins
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: Bacteriophage T4 decorated with anthrax toxin proteins. N-terminal domain of the anhrax lethal factor (nLF) was fused with T4 Soc protein. nLF-Soc molecules were attached to the surface of ...詳細: Bacteriophage T4 decorated with anthrax toxin proteins. N-terminal domain of the anhrax lethal factor (nLF) was fused with T4 Soc protein. nLF-Soc molecules were attached to the surface of Hoc-minus Soc-minus T4 phage mutant. Then the anthrax protective antigen, PA63, heptamers were attached to the capsid-exposed LFn domains.
Number unique components: 3

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超分子 #1: Enterobacteria phage T4

超分子名称: Enterobacteria phage T4 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 10665 / 生物種: Enterobacteria phage T4 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: E.coli (その他) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: capsid shell / 直径: 1200 Å / T番号(三角分割数): 20
ウイルス殻Shell ID: 2 / 直径: 850 Å / T番号(三角分割数): 13

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分子 #1: LFn-Soc fusion protein

分子名称: LFn-Soc fusion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 700 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Bacillus anthracis (炭疽菌) / 別称: Bacillus Anthracis
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #2: anthrax PA63

分子名称: anthrax PA63 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 700 / 集合状態: heptamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Bacillus anthracis (炭疽菌) / 別称: Bacillus Anthracis

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 40 % / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: in house manufactured / 手法: hand blot 3 seconds, plunging during blot

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/T
アライメント法Legacy - 非点収差: live fft at 190,000x
日付2006年2月12日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 50 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 47000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 35.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider
詳細: The reconstruction was performed imposing D5 symmetry
使用した粒子像数: 722

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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