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万見
- EMDB-12670: RNA polymerase II-Spt4/5-nucleosome-FACT structure - Map 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12670
タイトルRNA polymerase II-Spt4/5-nucleosome-FACT structure - Map 2
マップデータMap 2
試料
  • 複合体: RNA polymerase II-Spt4/5-FACT-nucleosome
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / regulation of sister chromatid cohesion / FACT complex / regulation of chromatin organization / DSIF complex / nucleosome organization / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RPB4-RPB7 complex / replication fork protection complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay ...Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / regulation of sister chromatid cohesion / FACT complex / regulation of chromatin organization / DSIF complex / nucleosome organization / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RPB4-RPB7 complex / replication fork protection complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / termination of RNA polymerase II transcription / RNA-templated transcription / termination of RNA polymerase III transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / : / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / : / termination of RNA polymerase I transcription / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / RNA polymerase II complex binding / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase III / chromosome, centromeric region / Dual incision in TC-NER / transcription elongation by RNA polymerase I / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / positive regulation of translational initiation / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA polymerase III activity / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase I activity / translesion synthesis / RNA polymerase II activity / nucleosome binding / translation initiation factor binding / regulation of DNA-templated transcription elongation / DNA-templated transcription initiation / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / P-body / ribonucleoside binding / DNA-templated DNA replication / mRNA processing / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / cytoplasmic stress granule / DNA-directed RNA polymerase / structural constituent of chromatin / peroxisome / nucleosome / nucleosome assembly / ribosome biogenesis / chromatin organization / chromosome / single-stranded DNA binding / DNA replication / transcription by RNA polymerase II / nucleic acid binding / single-stranded RNA binding / protein dimerization activity / protein heterodimerization activity / DNA repair / nucleotide binding / mRNA binding / chromatin / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3 / SSRP1, dimerization domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3, N-terminal PH domain / SSRP1 domain superfamily / Structure-specific recognition protein (SSRP1) / POB3-like N-terminal PH domain / FACT complex subunit Spt16 domain ...: / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3 / SSRP1, dimerization domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3, N-terminal PH domain / SSRP1 domain superfamily / Structure-specific recognition protein (SSRP1) / POB3-like N-terminal PH domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / Transcription initiation Spt4 / Spt4 superfamily / Spt4/RpoE2 zinc finger / Spt4/RpoE2 zinc finger / Spt4/RpoE2 zinc finger / Transcription elongation factor Spt5, eukaryote / Spt5 transcription elongation factor, N-terminal / Spt5 C-terminal domain / Spt5, KOW domain repeat 2 / Spt5, KOW domain repeat 3 / Spt5, KOW domain repeat 5 / Spt5 transcription elongation factor, acidic N-terminal / Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / NGN domain, eukaryotic / Spt5, KOW domain repeat 1 / Spt5, KOW domain repeat 4 / NGN domain / Transcription elongation factor SPT5 / Early transcription elongation factor of RNA pol II, NGN section / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / NusG, N-terminal / In Spt5p, this domain may confer affinity for Spt4p. It possesses a RNP-like fold. / NusG, N-terminal domain superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / DNA-directed RNA polymerase II subunit Rpb4-like / RNA polymerase Rpb4/RPC9, core / DNA-directed RNA-polymerase II subunit / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / Eukaryotic RNA polymerase II heptapeptide repeat. / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / Rpb4/RPC9 superfamily / Pol II subunit B9, C-terminal zinc ribbon / RNA polymerase RBP11 / RNA polymerase subunit Rpb4/RPC9 / RNA polymerase Rpb4 / Zinc finger TFIIS-type signature. / RNA polymerase subunit Rpb7-like / RNA polymerase Rpb7-like , N-terminal / RNA polymerase Rpb7-like, N-terminal domain superfamily / SHS2 domain found in N terminus of Rpb7p/Rpc25p/MJ0397 / HRDC-like superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 4 / RNA polymerase Rpb2, domain 4 / RNA polymerase Rpb2, domain 5 / RNA polymerase Rpb2, domain 5 / DNA-directed RNA polymerase, M/15kDa subunit / RNA polymerases M/15 Kd subunit / RNA polymerase subunit 9 / DNA-directed RNA polymerase subunit RPABC5/Rpb10 / RNA polymerases, subunit N, zinc binding site / RNA polymerase subunit RPB10 / RNA polymerases N / 8 kDa subunit / RNA polymerases N / 8 Kd subunits signature. / DNA-directed RNA polymerase M, 15kDa subunit, conserved site / RNA polymerases M / 15 Kd subunits signature. / DNA-directed RNA polymerase subunit/transcription factor S / RNA polymerase, Rpb8 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC4 / RNA polymerase Rpb8 / RNA polymerase subunit 8 / RNA polymerase, Rpb5, N-terminal / RNA polymerase Rpb5, N-terminal domain superfamily / RNA polymerase Rpb5, N-terminal domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit RPB6 / DNA directed RNA polymerase, 7 kDa subunit / RNA polymerase archaeal subunit P/eukaryotic subunit RPABC4 / RNA polymerase, subunit H/Rpb5, conserved site / RNA polymerases H / 23 Kd subunits signature. / RNA polymerase subunit CX / DNA-directed RNA polymerase Rpb11, 13-16kDa subunit, conserved site / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo5/Rpb5 / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo11 / RNA polymerases L / 13 to 16 Kd subunits signature. / DNA-directed RNA polymerase, 30-40kDa subunit, conserved site
類似検索 - ドメイン・相同性
FACT complex subunit POB3 / Transcription elongation factor SPT4 / Transcription elongation factor SPT5 / Histone H2B 1.1 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / Histone H2A type 1 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB2 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB3 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC1 ...FACT complex subunit POB3 / Transcription elongation factor SPT4 / Transcription elongation factor SPT5 / Histone H2B 1.1 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / Histone H2A type 1 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB2 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB3 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC1 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC2 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC5 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB9 / FACT complex subunit SPT16 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB11 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC4 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Farnung L / Ochmann M / Engeholm M / Cramer P
資金援助European Union, ドイツ, 4件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)693023European Union
German Research Foundation (DFG)SFB860 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SPP2191 ドイツ
German Research Foundation (DFG)EXC 2067/1- 390729940 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Structural basis of nucleosome transcription mediated by Chd1 and FACT.
著者: Lucas Farnung / Moritz Ochmann / Maik Engeholm / Patrick Cramer /
要旨: Efficient transcription of RNA polymerase II (Pol II) through nucleosomes requires the help of various factors. Here we show biochemically that Pol II transcription through a nucleosome is ...Efficient transcription of RNA polymerase II (Pol II) through nucleosomes requires the help of various factors. Here we show biochemically that Pol II transcription through a nucleosome is facilitated by the chromatin remodeler Chd1 and the histone chaperone FACT when the elongation factors Spt4/5 and TFIIS are present. We report cryo-EM structures of transcribing Saccharomyces cerevisiae Pol II-Spt4/5-nucleosome complexes with bound Chd1 or FACT. In the first structure, Pol II transcription exposes the proximal histone H2A-H2B dimer that is bound by Spt5. Pol II has also released the inhibitory DNA-binding region of Chd1 that is poised to pump DNA toward Pol II. In the second structure, Pol II has generated a partially unraveled nucleosome that binds FACT, which excludes Chd1 and Spt5. These results suggest that Pol II progression through a nucleosome activates Chd1, enables FACT binding and eventually triggers transfer of FACT together with histones to upstream DNA.
履歴
登録2021年3月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年4月28日-
マップ公開2021年4月28日-
更新2021年4月28日-
現状2021年4月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00572
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00572
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12670.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12670.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map 2
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.00572 / ムービー #1: 0.00572
最小 - 最大-0.014165629 - 0.03798482
平均 (標準偏差)5.6520657e-06 (±0.0010149324)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 419.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.051.051.05
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z420.000420.000420.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ278280246
NX/NY/NZ474891
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0140.0380.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12670_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Map 2 - Post-processed map

ファイルemd_12670_additional_1.map
注釈Map 2 - Post-processed map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Map 2 - Half map 1

ファイルemd_12670_half_map_1.map
注釈Map 2 - Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Map 2 - Half map 2

ファイルemd_12670_half_map_2.map
注釈Map 2 - Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : RNA polymerase II-Spt4/5-FACT-nucleosome

全体名称: RNA polymerase II-Spt4/5-FACT-nucleosome
要素
  • 複合体: RNA polymerase II-Spt4/5-FACT-nucleosome

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超分子 #1: RNA polymerase II-Spt4/5-FACT-nucleosome

超分子名称: RNA polymerase II-Spt4/5-FACT-nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#22
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 47138
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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