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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-12608 | |||||||||
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タイトル | Human TRiC complex in open state with nanobody bound | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | TRiC / CCT / ATP hydrolysis / type II chaperonin / protein folding / CHAPERONE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / chaperonin-containing T-complex / binding of sperm to zona pellucida / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body ...zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / chaperonin-containing T-complex / binding of sperm to zona pellucida / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / Folding of actin by CCT/TriC / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / WD40-repeat domain binding / pericentriolar material / beta-tubulin binding / : / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / chaperone-mediated protein complex assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / heterochromatin / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / acrosomal vesicle / cell projection / mRNA 3'-UTR binding / ATP-dependent protein folding chaperone / response to virus / cilium / mRNA 5'-UTR binding / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / azurophil granule lumen / G-protein beta-subunit binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / cell body / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / microtubule / cytoskeleton / protein stabilization / cadherin binding / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / Lama glama (ラマ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Kelly JJ / Chi G | |||||||||
資金援助 | 英国, フィンランド, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022 タイトル: Snapshots of actin and tubulin folding inside the TRiC chaperonin. 著者: John J Kelly / Dale Tranter / Els Pardon / Gamma Chi / Holger Kramer / Lotta Happonen / Kelly M Knee / Jay M Janz / Jan Steyaert / Christine Bulawa / Ville O Paavilainen / Juha T Huiskonen / Wyatt W Yue / 要旨: The integrity of a cell's proteome depends on correct folding of polypeptides by chaperonins. The chaperonin TCP-1 ring complex (TRiC) acts as obligate folder for >10% of cytosolic proteins, ...The integrity of a cell's proteome depends on correct folding of polypeptides by chaperonins. The chaperonin TCP-1 ring complex (TRiC) acts as obligate folder for >10% of cytosolic proteins, including he cytoskeletal proteins actin and tubulin. Although its architecture and how it recognizes folding substrates are emerging from structural studies, the subsequent fate of substrates inside the TRiC chamber is not defined. We trapped endogenous human TRiC with substrates (actin, tubulin) and cochaperone (PhLP2A) at different folding stages, for structure determination by cryo-EM. The already-folded regions of client proteins are anchored at the chamber wall, positioning unstructured regions toward the central space to achieve their native fold. Substrates engage with different sections of the chamber during the folding cycle, coupled to TRiC open-and-close transitions. Further, the cochaperone PhLP2A modulates folding, acting as a molecular strut between substrate and TRiC chamber. Our structural snapshots piece together an emerging model of client protein folding within TRiC. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_12608.map.gz | 227.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-12608-v30.xml emd-12608.xml | 28 KB 28 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_12608_fsc.xml | 14.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_12608.png | 266 KB | ||
マスクデータ | emd_12608_msk_1.map | 244.1 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-12608.cif.gz | 8.9 KB | ||
その他 | emd_12608_half_map_1.map.gz emd_12608_half_map_2.map.gz | 194.1 MB 194 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12608 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12608 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_12608_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_12608_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_12608_validation.xml.gz | 21.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_12608_validation.cif.gz | 28.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12608 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12608 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_12608.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_12608_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_12608_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_12608_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Human type II chaperonin TRiC/CCT complex with nanobody bound
+超分子 #1: Human type II chaperonin TRiC/CCT complex with nanobody bound
+超分子 #2: Human type II chaperonin TRiC/CCT complex
+超分子 #3: Nanobody Nb18
+分子 #1: T-complex protein 1 subunit epsilon
+分子 #2: T-complex protein 1 subunit eta
+分子 #3: T-complex protein 1 subunit theta
+分子 #4: T-complex protein 1 subunit zeta
+分子 #5: T-complex protein 1 subunit gamma
+分子 #6: T-complex protein 1 subunit alpha
+分子 #7: T-complex protein 1 subunit delta
+分子 #8: T-complex protein 1 subunit beta
+分子 #9: Nanobody
+分子 #10: MAGNESIUM ION
+分子 #11: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #12: ALUMINUM FLUORIDE
+分子 #13: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 43.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |