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- EMDB-12606: Human TRiC complex in closed state with nanobody Nb18, actin and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12606
タイトルHuman TRiC complex in closed state with nanobody Nb18, actin and PhLP2A bound
マップデータ
試料
  • 複合体: Human type II chaperonin TRiC/CCT complex with nanobody Nb18, actin and PhLP2A bound
    • 複合体: Human type II chaperonin TRiC/CCT
      • タンパク質・ペプチド: x 8種
    • 複合体: T-complex protein
      • タンパク質・ペプチド: x 2種
    • 複合体: Nanobody
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
  • リガンド: x 4種
キーワードTRiC / CCT / ATP hydrolysis / type II chaperonin / protein folding / actin / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


basal body patch / : / perinucleolar compartment / tight junction assembly / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / zona pellucida receptor complex / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / protein localization to bicellular tight junction / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body ...basal body patch / : / perinucleolar compartment / tight junction assembly / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / zona pellucida receptor complex / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / protein localization to bicellular tight junction / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / profilin binding / tubulin complex assembly / regulation of transepithelial transport / chaperonin-containing T-complex / : / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Gap junction degradation / Folding of actin by CCT/TriC / dense body / Cell-extracellular matrix interactions / binding of sperm to zona pellucida / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / regulation of stress fiber assembly / Adherens junctions interactions / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / RHOBTB1 GTPase cycle / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / sarcomere organization / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / WD40-repeat domain binding / regulation of focal adhesion assembly / apical junction complex / positive regulation of wound healing / pericentriolar material / maintenance of blood-brain barrier / NuA4 histone acetyltransferase complex / beta-tubulin binding / filamentous actin / myofibril / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Recycling pathway of L1 / regulation of synaptic vesicle endocytosis / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / chaperone-mediated protein complex assembly / heterochromatin / RHOBTB2 GTPase cycle / phagocytic vesicle / : / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / EPHB-mediated forward signaling / calyx of Held / protein folding chaperone / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / axonogenesis / acrosomal vesicle / mRNA 3'-UTR binding / cell projection / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell motility / RHO GTPases Activate Formins / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / Schaffer collateral - CA1 synapse / response to virus / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / structural constituent of cytoskeleton / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / mRNA 5'-UTR binding / platelet aggregation / positive regulation of angiogenesis / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / azurophil granule lumen / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / unfolded protein binding / melanosome / cell-cell junction / G-protein beta-subunit binding / protein folding / actin cytoskeleton / Clathrin-mediated endocytosis
類似検索 - 分子機能
: / Phosducin, thioredoxin-like domain / Phosducin / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit ...: / Phosducin, thioredoxin-like domain / Phosducin / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / Actin, cytoplasmic 2 / T-complex protein 1 subunit beta / T-complex protein 1 subunit eta / Phosducin-like protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Lama glama (ラマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Kelly JJ / Chi G
資金援助 英国, フィンランド, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust092809/Z/10/Z 英国
Academy of Finland314669 フィンランド
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Snapshots of actin and tubulin folding inside the TRiC chaperonin.
著者: John J Kelly / Dale Tranter / Els Pardon / Gamma Chi / Holger Kramer / Lotta Happonen / Kelly M Knee / Jay M Janz / Jan Steyaert / Christine Bulawa / Ville O Paavilainen / Juha T Huiskonen / Wyatt W Yue /
要旨: The integrity of a cell's proteome depends on correct folding of polypeptides by chaperonins. The chaperonin TCP-1 ring complex (TRiC) acts as obligate folder for >10% of cytosolic proteins, ...The integrity of a cell's proteome depends on correct folding of polypeptides by chaperonins. The chaperonin TCP-1 ring complex (TRiC) acts as obligate folder for >10% of cytosolic proteins, including he cytoskeletal proteins actin and tubulin. Although its architecture and how it recognizes folding substrates are emerging from structural studies, the subsequent fate of substrates inside the TRiC chamber is not defined. We trapped endogenous human TRiC with substrates (actin, tubulin) and cochaperone (PhLP2A) at different folding stages, for structure determination by cryo-EM. The already-folded regions of client proteins are anchored at the chamber wall, positioning unstructured regions toward the central space to achieve their native fold. Substrates engage with different sections of the chamber during the folding cycle, coupled to TRiC open-and-close transitions. Further, the cochaperone PhLP2A modulates folding, acting as a molecular strut between substrate and TRiC chamber. Our structural snapshots piece together an emerging model of client protein folding within TRiC.
履歴
登録2021年3月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年3月2日-
マップ公開2022年3月2日-
更新2024年10月9日-
現状2024年10月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7nvm
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12606.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12606.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 424. Å		1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 424. Å		1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 424. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.025 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.07507718 - 0.14762513
平均 (標準偏差)0.000012656688 (±0.006228911)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 423.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z424.000424.000424.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ512512512
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0750.1480.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12606_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_12606_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_12606_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human type II chaperonin TRiC/CCT complex with nanobody Nb18, act...

全体名称: Human type II chaperonin TRiC/CCT complex with nanobody Nb18, actin and PhLP2A bound
要素
  • 複合体: Human type II chaperonin TRiC/CCT complex with nanobody Nb18, actin and PhLP2A bound
    • 複合体: Human type II chaperonin TRiC/CCT
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit alpha
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit beta
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit delta
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit eta
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit theta
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit zeta
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 2
      • タンパク質・ペプチド: Phosducin-like protein 3
    • 複合体: T-complex protein
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit epsilon
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit gamma
    • 複合体: Nanobody
      • タンパク質・ペプチド: Nanobody Nb18
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ALUMINUM FLUORIDE
  • リガンド: water

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超分子 #1: Human type II chaperonin TRiC/CCT complex with nanobody Nb18, act...

超分子名称: Human type II chaperonin TRiC/CCT complex with nanobody Nb18, actin and PhLP2A bound
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#11

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超分子 #2: Human type II chaperonin TRiC/CCT

超分子名称: Human type II chaperonin TRiC/CCT / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#3, #6, #8-#11
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: T-complex protein

超分子名称: T-complex protein / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: Nanobody

超分子名称: Nanobody / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)

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分子 #1: T-complex protein 1 subunit alpha

分子名称: T-complex protein 1 subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.418477 KDa
配列文字列: MEGPLSVFGD RSTGETIRSQ NVMAAASIAN IVKSSLGPVG LDKMLVDDIG DVTITNDGAT ILKLLEVEHP AAKVLCELAD LQDKEVGDG TTSVVIIAAE LLKNADELVK QKIHPTSVIS GYRLACKEAV RYINENLIVN TDELGRDCLI NAAKTSMSSK I IGINGDFF ...文字列:
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UniProtKB: T-complex protein 1 subunit alpha

+
分子 #2: T-complex protein 1 subunit beta

分子名称: T-complex protein 1 subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 57.567141 KDa
配列文字列: MASLSLAPVN IFKAGADEER AETARLTSFI GAIAIGDLVK STLGPKGMDK ILLSSGRDAS LMVTNDGATI LKNIGVDNPA AKVLVDMSR VQDDEVGDGT TSVTVLAAEL LREAESLIAK KIHPQTIIAG WREATKAARE ALLSSAVDHG SDEVKFRQDL M NIAGTTLS ...文字列:
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UniProtKB: T-complex protein 1 subunit beta

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分子 #3: T-complex protein 1 subunit delta

分子名称: T-complex protein 1 subunit delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 57.996113 KDa
配列文字列: MPENVAPRSG ATAGAAGGRG KGAYQDRDKP AQIRFSNISA AKAVADAIRT SLGPKGMDKM IQDGKGDVTI TNDGATILKQ MQVLHPAAR MLVELSKAQD IEAGDGTTSV VIIAGSLLDS CTKLLQKGIH PTIISESFQK ALEKGIEILT DMSRPVELSD R ETLLNSAT ...文字列:
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UniProtKB: T-complex protein 1 subunit delta

+
分子 #4: T-complex protein 1 subunit epsilon

分子名称: T-complex protein 1 subunit epsilon / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.749957 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MASMGTLAFD EYGRPFLIIK DQDRKSRLMG LEALKSHIMA AKAVANTMRT SLGPNGLDKM MVDKDGDVTV TNDGATILSM MDVDHQIAK LMVELSKSQD DEIGDGTTGV VVLAGALLEE AEQLLDRGIH PIRIADGYEQ AARVAIEHLD KISDSVLVDI K DTEPLIQT ...文字列:
MASMGTLAFD EYGRPFLIIK DQDRKSRLMG LEALKSHIMA AKAVANTMRT SLGPNGLDKM MVDKDGDVTV TNDGATILSM MDVDHQIAK LMVELSKSQD DEIGDGTTGV VVLAGALLEE AEQLLDRGIH PIRIADGYEQ AARVAIEHLD KISDSVLVDI K DTEPLIQT AKTTLGSKVV NSCHRQMAEI AVNAVLTVAD MERRDVDFEL IKVEGKVGGR LEDTKLIKGV IVDKDFSHPQ MP KKVEDAK IAILTCPFEP PKPKTKHKLD VTSVEDYKAL QKYEKEKFEE MIQQIKETGA NLAICQWGFD DEANHLLLQN NLP AVRWVG GPEIELIAIA TGGRIVPRFS ELTAEKLGFA GLVQEISFGT TKDKMLVIEQ CKNSRAVTIF IRGGNKMIIE EAKR SLHDA LCVIRNLIRD NRVVYGGGAA EISCALAVSQ EADKCPTLEQ YAMRAFADAL EVIPMALSEN SGMNPIQTMT EVRAR QVKE MNPALGIDCL HKGTNDMKQQ HVIETLIGKK QQISLATQMV RMILKIDDIR KPGESEE

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit epsilon

+
分子 #5: T-complex protein 1 subunit gamma

分子名称: T-complex protein 1 subunit gamma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.613855 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MMGHRPVLVL SQNTKRESGR KVQSGNINAA KTIADIIRTC LGPKSMMKML LDPMGGIVMT NDGNAILREI QVQHPAAKSM IEISRTQDE EVGDGTTSVI ILAGEMLSVA EHFLEQQMHP TVVISAYRKA LDDMISTLKK ISIPVDISDS DMMLNIINSS I TTKAISRW ...文字列:
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UniProtKB: T-complex protein 1 subunit gamma

+
分子 #6: T-complex protein 1 subunit eta

分子名称: T-complex protein 1 subunit eta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.443535 KDa
配列文字列: MMPTPVILLK EGTDSSQGIP QLVSNISACQ VIAEAVRTTL GPRGMDKLIV DGRGKATISN DGATILKLLD VVHPAAKTLV DIAKSQDAE VGDGTTSVTL LAAEFLKQVK PYVEEGLHPQ IIIRAFRTAT QLAVNKIKEI AVTVKKADKV EQRKLLEKCA M TALSSKLI ...文字列:
MMPTPVILLK EGTDSSQGIP QLVSNISACQ VIAEAVRTTL GPRGMDKLIV DGRGKATISN DGATILKLLD VVHPAAKTLV DIAKSQDAE VGDGTTSVTL LAAEFLKQVK PYVEEGLHPQ IIIRAFRTAT QLAVNKIKEI AVTVKKADKV EQRKLLEKCA M TALSSKLI SQQKAFFAKM VVDAVMMLDD LLQLKMIGIK KVQGGALEDS QLVAGVAFKK TFSYAGFEMQ PKKYHNPKIA LL NVELELK AEKDNAEIRV HTVEDYQAIV DAEWNILYDK LEKIHHSGAK VVLSKLPIGD VATQYFADRD MFCAGRVPEE DLK RTMMAC GGSIQTSVNA LSADVLGRCQ VFEETQIGGE RYNFFTGCPK AKTCTFILRG GAEQFMEETE RSLHDAIMIV RRAI KNDSV VAGGGAIEME LSKYLRDYSR TIPGKQQLLI GAYAKALEII PRQLCDNAGF DATNILNKLR ARHAQGGTWY GVDIN NEDI ADNFEAFVWE PAMVRINALT AASEAACLIV SVDETIKNPR STVDAPTAAG RGRGRGRPH

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit eta

+
分子 #7: Nanobody Nb18

分子名称: Nanobody Nb18 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)
分子量理論値: 14.412816 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QVQLVESGGG LVQAGGSLRL SCGASGTFFR INDMGWYRQA SGKQRELVAS ITRGGTTDYA DSVKGRFTIS RDNAKNTVYL QMNSLKPED TAVYYCKANR NWGREWDDYW GQGTQVTVSS HHHHHHEPEA

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分子 #8: T-complex protein 1 subunit theta

分子名称: T-complex protein 1 subunit theta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.691422 KDa
配列文字列: MALHVPKAPG FAQMLKEGAK HFSGLEEAVY RNIQACKELA QTTRTAYGPN GMNKMVINHL EKLFVTNDAA TILRELEVQH PAAKMIVMA SHMQEQEVGD GTNFVLVFAG ALLELAEELL RIGLSVSEVI EGYEIACRKA HEILPNLVCC SAKNLRDIDE V SSLLRTSI ...文字列:
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UniProtKB: T-complex protein 1 subunit theta

+
分子 #9: T-complex protein 1 subunit zeta

分子名称: T-complex protein 1 subunit zeta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.106086 KDa
配列文字列: MAAVKTLNPK AEVARAQAAL AVNISAARGL QDVLRTNLGP KGTMKMLVSG AGDIKLTKDG NVLLHEMQIQ HPTASLIAKV ATAQDDITG DGTTSNVLII GELLKQADLY ISEGLHPRII TEGFEAAKEK ALQFLEEVKV SREMDRETLI DVARTSLRTK V HAELADVL ...文字列:
MAAVKTLNPK AEVARAQAAL AVNISAARGL QDVLRTNLGP KGTMKMLVSG AGDIKLTKDG NVLLHEMQIQ HPTASLIAKV ATAQDDITG DGTTSNVLII GELLKQADLY ISEGLHPRII TEGFEAAKEK ALQFLEEVKV SREMDRETLI DVARTSLRTK V HAELADVL TEAVVDSILA IKKQDEPIDL FMIEIMEMKH KSETDTSLIR GLVLDHGARH PDMKKRVEDA YILTCNVSLE YE KTEVNSG FFYKSAEERE KLVKAERKFI EDRVKKIIEL KRKVCGDSDK GFVVINQKGI DPFSLDALSK EGIVALRRAK RRN MERLTL ACGGVALNSF DDLSPDCLGH AGLVYEYTLG EEKFTFIEKC NNPRSVTLLI KGPNKHTLTQ IKDAVRDGLR AVKN AIDDG CVVPGAGAVE VAMAEALIKH KPSVKGRAQL GVQAFADALL IIPKVLAQNS GFDLQETLVK IQAEHSESGQ LVGVD LNTG EPMVAAEVGV WDNYCVKKQL LHSCTVIATN ILLVDEIMRA GMSSLKG

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit zeta

+
分子 #10: Actin, cytoplasmic 2

分子名称: Actin, cytoplasmic 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.838766 KDa
配列文字列: MEEEIAALVI DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG ...文字列:
MEEEIAALVI DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG YALPHAILRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFTTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFEQEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PEALFQPSFL GMESCGIHET TFNSIMKCDV DIRKDLYANT VLSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ISKQEYDESG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 2

+
分子 #11: Phosducin-like protein 3

分子名称: Phosducin-like protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.650383 KDa
配列文字列: MQDPNADTEW NDILRKKGIL PPKESLKELE EEAEEEQRIL QQSVVKTYED MTLEELEDHE DEFNEEDERA IEMYRRRRLA EWKATKLKN KFGEVLEISG KDYVQEVTKA GEGLWVILHL YKQGIPLCAL INQHLSGLAR KFPDVKFIKA ISTTCIPNYP D RNLPTIFV ...文字列:
MQDPNADTEW NDILRKKGIL PPKESLKELE EEAEEEQRIL QQSVVKTYED MTLEELEDHE DEFNEEDERA IEMYRRRRLA EWKATKLKN KFGEVLEISG KDYVQEVTKA GEGLWVILHL YKQGIPLCAL INQHLSGLAR KFPDVKFIKA ISTTCIPNYP D RNLPTIFV YLEGDIKAQF IGPLVFGGMN LTRDELEWKL SESGAIMTDL EENPKKPIED VLLSSVRRSV LMKRDSDSEG D

UniProtKB: Phosducin-like protein 3

+
分子 #12: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 16 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #13: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 16 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #14: ALUMINUM FLUORIDE

分子名称: ALUMINUM FLUORIDE / タイプ: ligand / ID: 14 / コピー数: 16 / 式: AF3
分子量理論値: 83.977 Da
Chemical component information

ChemComp-AF3:
ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム

+
分子 #15: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 15 / コピー数: 19 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 43.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 63082
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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