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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1252 | |||||||||
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タイトル | Nucleotide-dependent conformational changes in the DnaA-like core of the origin recognition complex. | |||||||||
マップデータ | This is an envelope of the apo-form of the Drosophila melanogaster Origin Recognition Complex. | |||||||||
試料 |
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生物種 | Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 34.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Clarey MG / Erzberger JP / Grob P / Leschziner AE / Berger JM / Nogales EN / Botchan MR | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2006 タイトル: Nucleotide-dependent conformational changes in the DnaA-like core of the origin recognition complex. 著者: Megan G Clarey / Jan P Erzberger / Patricia Grob / Andres E Leschziner / James M Berger / Eva Nogales / Michael Botchan / 要旨: Structural details of initiator proteins for DNA replication have provided clues to the molecular events in this process. EM reconstructions of the Drosophila melanogaster origin recognition complex ...Structural details of initiator proteins for DNA replication have provided clues to the molecular events in this process. EM reconstructions of the Drosophila melanogaster origin recognition complex (ORC) reveal nucleotide-dependent conformational changes in the core of the complex. All five AAA+ domains in ORC contain a conserved structural element that, in DnaA, promotes formation of a right-handed helix, indicating that helical AAA+ substructures may be a feature of all initiators. A DnaA helical pentamer can be docked into ORC, and the location of Orc5 uniquely positions this core. The results suggest that ATP-dependent conformational changes observed in ORC derive from reorientation of the AAA+ domains. By analogy to the DNA-wrapping activity of DnaA, we posit that ORC together with Cdc6 prepares origin DNA for helicase loading through mechanisms related to the established pathway of prokaryotes. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1252.map.gz | 1.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1252-v30.xml emd-1252.xml | 7.1 KB 7.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1252.gif | 20.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1252 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1252 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1252_validation.pdf.gz | 224.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1252_full_validation.pdf.gz | 223.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1252_validation.xml.gz | 4.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1252 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1252 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1252.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | This is an envelope of the apo-form of the Drosophila melanogaster Origin Recognition Complex. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 5.18 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Drosophila melanogaster Origin Recognition Complex
全体 | 名称: Drosophila melanogaster Origin Recognition Complex |
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要素 |
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-超分子 #1000: Drosophila melanogaster Origin Recognition Complex
超分子 | 名称: Drosophila melanogaster Origin Recognition Complex / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 420 KDa / 理論値: 420 KDa |
-分子 #1: Drosophila melanogaster Origin Recognition Complex
分子 | 名称: Drosophila melanogaster Origin Recognition Complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: ORC / コピー数: 1 / 集合状態: heterohexamer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 細胞: Hi5 / 細胞中の位置: Nucleus |
分子量 | 実験値: 390 KDa / 理論値: 390 KDa |
組換発現 | 生物種: unidentified baculovirus (ウイルス) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI 12 |
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電子線 | 加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6 |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
試料ステージ | 試料ホルダー: negative stain / 試料ホルダーモデル: OTHER |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 34.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER |
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