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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-12360 | |||||||||
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タイトル | Wzc-K540M MgADP C1 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Wzc / regulator / capsular polysaccharide synthesis and transport / Gram-negative pathogens / CARBOHYDRATE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.88 Å | |||||||||
データ登録者 | Naismith JH / Liu JW | |||||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: The molecular basis of regulation of bacterial capsule assembly by Wzc. 著者: Yun Yang / Jiwei Liu / Bradley R Clarke / Laura Seidel / Jani R Bolla / Philip N Ward / Peijun Zhang / Carol V Robinson / Chris Whitfield / James H Naismith / 要旨: Bacterial extracellular polysaccharides (EPSs) play critical roles in virulence. Many bacteria assemble EPSs via a multi-protein "Wzx-Wzy" system, involving glycan polymerization at the outer face of ...Bacterial extracellular polysaccharides (EPSs) play critical roles in virulence. Many bacteria assemble EPSs via a multi-protein "Wzx-Wzy" system, involving glycan polymerization at the outer face of the cytoplasmic/inner membrane. Gram-negative species couple polymerization with translocation across the periplasm and outer membrane and the master regulator of the system is the tyrosine autokinase, Wzc. This near atomic cryo-EM structure of dephosphorylated Wzc from E. coli shows an octameric assembly with a large central cavity formed by transmembrane helices. The tyrosine autokinase domain forms the cytoplasm region, while the periplasmic region contains small folded motifs and helical bundles. The helical bundles are essential for function, most likely through interaction with the outer membrane translocon, Wza. Autophosphorylation of the tyrosine-rich C-terminus of Wzc results in disassembly of the octamer into multiply phosphorylated monomers. We propose that the cycling between phosphorylated monomer and dephosphorylated octamer regulates glycan polymerization and translocation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_12360.map.gz | 16 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-12360-v30.xml emd-12360.xml | 10.5 KB 10.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_12360.png | 128.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-12360.cif.gz | 5.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12360 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12360 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_12360_validation.pdf.gz | 408.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_12360_full_validation.pdf.gz | 407.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_12360_validation.xml.gz | 7.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_12360_validation.cif.gz | 8.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12360 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12360 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_12360.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 202.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.829 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Octameric complex of Wzc-K540M in complex with Mg ADP
全体 | 名称: Octameric complex of Wzc-K540M in complex with Mg ADP |
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要素 |
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-超分子 #1: Octameric complex of Wzc-K540M in complex with Mg ADP
超分子 | 名称: Octameric complex of Wzc-K540M in complex with Mg ADP タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 640 KDa |
-分子 #1: Putative transmembrane protein Wzc
分子 | 名称: Putative transmembrane protein Wzc / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 80.571328 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MTSVTSKQST ILGSDEIDLG RVIGELIDHR KLIISITSVF TLFAILYALL ATPIYETDAL IQIEQKQGNA ILSSLSQVLP DGQPQSAPE TALLQSRMIL GKTIDDLNLQ IQIEQKYFPV IGRGLARLMG EKPGNIDITR LYLPDSDDIS NNTPSIILTV K DKENYSIN ...文字列: MTSVTSKQST ILGSDEIDLG RVIGELIDHR KLIISITSVF TLFAILYALL ATPIYETDAL IQIEQKQGNA ILSSLSQVLP DGQPQSAPE TALLQSRMIL GKTIDDLNLQ IQIEQKYFPV IGRGLARLMG EKPGNIDITR LYLPDSDDIS NNTPSIILTV K DKENYSIN SDGIQLNGVV GTLLNEKGIS LLVNEIDAKP GDQFVITQLP RLKAISDLLK SFSVADLGKD TGMLTLTLTG DN PKRISHI LDSISQNYLA QNIARQAAQD AKSLEFLNQQ LPKVRAELDS AEDKLNAYRK QKDSVDLNME AKSVLDQIVN VDN QLNELT FREAEVSQLY TKEHPTYKAL MEKRQTLQEE KSKLNKRVSS MPSTQQEVLR LSRDVESGRA VYLQLLNRQQ ELNI AKSSA IGNVRIIDNA VTDPNPVRPK KTIIIVIGVV LGLIVSVVLV LFQVFLRRGI ESPEQLEEIG INVYASIPIS EWLTK NARQ SGKVRKNQSD TLLAVGNPAD LAVEAIRGLR TSLHFAMMEA KNNVLMISGA SPSAGMTFIS SNLAATIAIT GKKVLF IDA DLRKGYAHKM FGHKNDKGLS EFLSGQAAAE MIIDKVEGGG FDYIGRGQIP PNPAELLMHP RFEQLLNWAS QNYDLII ID TPPILAVTDA AIIGRYAGTC LLVARFEKNT VKEIDVSMKR FEQSGVVVKG CILNGVVKKA SSYYRYGHNH YGYSYYDK K HHHHHH UniProtKB: Putative transmembrane protein Wzc |
-分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 8 / 式: ADP |
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分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-ADP: |
-分子 #3: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.3 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 53.6 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 261748 |
初期 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |