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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1235 | |||||||||
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タイトル | In situ structure of the complete Treponema primitia flagellar motor. | |||||||||
マップデータ | See header. As submitted, low values correspond to protein density, and it should be contoured at 1.3 standard deviations. | |||||||||
試料 |
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生物種 | Treponema primitia (バクテリア) | |||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 70.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Murphy GE / Leadbetter JR / Jensen GJ | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2006 タイトル: In situ structure of the complete Treponema primitia flagellar motor. 著者: Gavin E Murphy / Jared R Leadbetter / Grant J Jensen / 要旨: The bacterial flagellar motor is an amazing nanomachine: built from approximately 25 different proteins, it uses an electrochemical ion gradient to drive rotation at speeds of up to 300 Hz (refs 1, 2) ...The bacterial flagellar motor is an amazing nanomachine: built from approximately 25 different proteins, it uses an electrochemical ion gradient to drive rotation at speeds of up to 300 Hz (refs 1, 2). The flagellar motor consists of a fixed, membrane-embedded, torque-generating stator and a typically bidirectional, spinning rotor that changes direction in response to chemotactic signals. Most structural analyses so far have targeted the purified rotor, and hence little is known about the stator and its interactions. Here we show, using electron cryotomography of whole cells, the in situ structure of the complete flagellar motor from the spirochaete Treponema primitia at 7 nm resolution. Twenty individual motor particles were computationally extracted from the reconstructions, aligned and then averaged. The stator assembly, revealed for the first time, possessed 16-fold symmetry and was connected directly to the rotor, C ring and a novel P-ring-like structure. The unusually large size of the motor suggested mechanisms for increasing torque and supported models wherein critical interactions occur atop the C ring, where our data suggest that both the carboxy-terminal and middle domains of FliG are found. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1235.map.gz | 59.4 KB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1235-v30.xml emd-1235.xml | 9.7 KB 9.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1235.gif | 47.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1235 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1235 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1235_validation.pdf.gz | 212.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1235_full_validation.pdf.gz | 211.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1235_validation.xml.gz | 3.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1235 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1235 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1235.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 335.9 KB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED INTEGER (2 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | See header. As submitted, low values correspond to protein density, and it should be contoured at 1.3 standard deviations. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 19.6 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Flagellar Motor
全体 | 名称: Flagellar Motor |
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要素 |
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-超分子 #1000: Flagellar Motor
超分子 | 名称: Flagellar Motor / タイプ: sample / ID: 1000 詳細: The flagellar motor is built from more than 20 proteins, some of which are unknown. The stoichiometry is not certain. Number unique components: 1 |
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-超分子 #1: Flagellar Motor
超分子 | 名称: Flagellar Motor / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / Name.synonym: Basal Body 詳細: tens of megadaltons; T. primitia is a spirochete with a periplasmic flagella. It never exits the outer membrane. 組換発現: No / データベース: NCBI |
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由来(天然) | 生物種: Treponema primitia (バクテリア) / 細胞: Treponema primitia strain ZAS-2 / 細胞中の位置: Plasma membrane |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | サブトモグラム平均法 |
-試料調製
緩衝液 | 詳細: T. primitia cells were frozen in their 4YACo growth media (Leadbetter et al., Science 1999) |
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グリッド | 詳細: 200 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 22 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot 手法: Typically a 2 second blot, -2 offset and a 1 s drain. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F30 |
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温度 | 最低: 82 K / 最高: 82 K / 平均: 82 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: obj lens astigmatism corrected at working magnification Legacy - Electron beam tilt params: 0 |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF 3000 エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 1000 (2k x 2k) 平均電子線量: 110 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 30600 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 倍率(公称値): 22500 |
試料ステージ | 試料ホルダー: FEI Polara / 試料ホルダーモデル: GATAN HELIUM / Tilt series - Axis1 - Min angle: 63 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 63 ° |
実験機器 | モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
詳細 | Motor particles were picked from 15 different tomograms. The above parameters are the typical values. Average number of tilts used in the 3D reconstructions: 125. Average tomographic tilt angle increment: 1. |
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最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 70.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMOD 詳細: Final map is the C16 symmetrized average calculated from 20 individual 3D motor particles. |
CTF補正 | 詳細: none |