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- EMDB-12062: Yeast 80S ribosome bound to eEF3 and P/P- and E/E-tRNAs (POST-2) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12062
タイトルYeast 80S ribosome bound to eEF3 and P/P- and E/E-tRNAs (POST-2)
マップデータCryo-EM structure of the S. cerevisiae 80S ribosome in complex with eEF3 and P/P- and E/E-site tRNAs (postprocessed masked)
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of the S. cerevisiae 80S ribosome in complex with eEF3 and P/P- and E/E-site tRNAs.
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Ranjan N / Pochopien AA / Wu CC / Beckert B / Blanchet S / Green R / Rodnina MV / Wilson DN
資金援助5件
OrganizationGrant number国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission2643
Howard Hughes Medical Institute (HHMI)
German Research Foundation (DFG)WI3285/8-1
Leibniz Association
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R37GM059425
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2021
タイトル: Yeast translation elongation factor eEF3 promotes late stages of tRNA translocation.
著者: Namit Ranjan / Agnieszka A Pochopien / Colin Chih-Chien Wu / Bertrand Beckert / Sandra Blanchet / Rachel Green / Marina V Rodnina / Daniel N Wilson /
要旨: In addition to the conserved translation elongation factors eEF1A and eEF2, fungi require a third essential elongation factor, eEF3. While eEF3 has been implicated in tRNA binding and release at the ...In addition to the conserved translation elongation factors eEF1A and eEF2, fungi require a third essential elongation factor, eEF3. While eEF3 has been implicated in tRNA binding and release at the ribosomal A and E sites, its exact mechanism of action is unclear. Here, we show that eEF3 acts at the mRNA-tRNA translocation step by promoting the dissociation of the tRNA from the E site, but independent of aminoacyl-tRNA recruitment to the A site. Depletion of eEF3 in vivo leads to a general slowdown in translation elongation due to accumulation of ribosomes with an occupied A site. Cryo-EM analysis of native eEF3-ribosome complexes shows that eEF3 facilitates late steps of translocation by favoring non-rotated ribosomal states, as well as by opening the L1 stalk to release the E-site tRNA. Additionally, our analysis provides structural insights into novel translation elongation states, enabling presentation of a revised yeast translation elongation cycle.
履歴
登録2020年12月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年3月10日-
マップ公開2021年3月10日-
更新2021年7月7日-
現状2021年7月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0356
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0356
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12062.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12062.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of the S. cerevisiae 80S ribosome in complex with eEF3 and P/P- and E/E-site tRNAs (postprocessed masked)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 420 pix.
= 455.28 Å		1.08 Å/pix.
x 420 pix.
= 455.28 Å		1.08 Å/pix.
x 420 pix.
= 455.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.084 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0356 / ムービー #1: 0.0356
最小 - 最大-0.15713388 - 0.23781724
平均 (標準偏差)0.0008411843 (±0.009052087)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 455.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0841.0841.084
M x/y/z420420420
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z455.280455.280455.280
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS420420420
D min/max/mean-0.1570.2380.001

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添付データ

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追加マップ: Cryo-EM structure of the S. cerevisiae 80S ribosome...

ファイルemd_12062_additional_1.map
注釈Cryo-EM structure of the S. cerevisiae 80S ribosome in complex with eEF3 and P/P- and E/E-site tRNAs (refinement)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM structure of the S. cerevisiae 80S ribosome...

ファイルemd_12062_half_map_1.map
注釈Cryo-EM structure of the S. cerevisiae 80S ribosome in complex with eEF3 and P/P- and E/E-site tRNAs (half map 1)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM structure of the S. cerevisiae 80S ribosome...

ファイルemd_12062_half_map_2.map
注釈Cryo-EM structure of the S. cerevisiae 80S ribosome in complex with eEF3 and P/P- and E/E-site tRNAs (half map 2)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of the S. cerevisiae 80S ribosome in complex wi...

全体名称: Cryo-EM structure of the S. cerevisiae 80S ribosome in complex with eEF3 and P/P- and E/E-site tRNAs.
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of the S. cerevisiae 80S ribosome in complex with eEF3 and P/P- and E/E-site tRNAs.

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超分子 #1: Cryo-EM structure of the S. cerevisiae 80S ribosome in complex wi...

超分子名称: Cryo-EM structure of the S. cerevisiae 80S ribosome in complex with eEF3 and P/P- and E/E-site tRNAs.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 25.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 11033
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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