+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1141 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | The structure of p53 tumour suppressor protein reveals the basis for its functional plasticity. | |||||||||
マップデータ | The EM map of the p53 tumour suppressor | |||||||||
試料 |
| |||||||||
機能・相同性 | p53 tumour suppressor family / nucleus 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Okorokov AL / Sherman MB / Milner J / Orlova EV | |||||||||
引用 | ジャーナル: EMBO J / 年: 2006 タイトル: The structure of p53 tumour suppressor protein reveals the basis for its functional plasticity. 著者: Andrei L Okorokov / Michael B Sherman / Celia Plisson / Vera Grinkevich / Kristmundur Sigmundsson / Galina Selivanova / Jo Milner / Elena V Orlova / 要旨: p53 major tumour suppressor protein has presented a challenge for structural biology for two decades. The intact and complete p53 molecule has eluded previous attempts to obtain its structure, ...p53 major tumour suppressor protein has presented a challenge for structural biology for two decades. The intact and complete p53 molecule has eluded previous attempts to obtain its structure, largely due to the intrinsic flexibility of the protein. Using ATP-stabilised p53, we have employed cryoelectron microscopy and single particle analysis to solve the first three-dimensional structure of the full-length p53 tetramer (resolution 13.7 A). The p53 molecule is a D2 tetramer, resembling a hollow skewed cube with node-like vertices of two sizes. Four larger nodes accommodate central core domains, as was demonstrated by fitting of its X-ray structure. The p53 monomers are connected via their juxtaposed N- and C-termini within smaller N/C nodes to form dimers. The dimers form tetramers through the contacts between core nodes and N/C nodes. This structure revolutionises existing concepts of p53's molecular organisation and resolves conflicting data relating to its biochemical properties. This architecture of p53 in toto suggests novel mechanisms for structural plasticity, which enables the protein to bind variably spaced DNA target sequences, essential for p53 transactivation and tumour suppressor functions. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1141.map.gz | 1.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-1141-v30.xml emd-1141.xml | 10.6 KB 10.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1141.gif | 30.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1141 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1141 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1141_validation.pdf.gz | 213.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_1141_full_validation.pdf.gz | 212.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1141_validation.xml.gz | 4.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1141 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1141 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ |
---|
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1141.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | The EM map of the p53 tumour suppressor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.5 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : murine p53
全体 | 名称: murine p53 |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1000: murine p53
超分子 | 名称: murine p53 / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: homogenous sample / 集合状態: tetramer / Number unique components: 1 |
---|---|
分子量 | 実験値: 180 KDa / 理論値: 174 KDa / 手法: ultracentrifugation |
-分子 #1: p53
分子 | 名称: p53 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: tumour suppressor / 詳細: ATP-g-S complex / コピー数: 4 / 集合状態: tetramer / 組換発現: Yes |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: mouse / Organelle: nucleus |
分子量 | 実験値: 43 KDa / 理論値: 45 KDa |
組換発現 | 生物種: Baculoviral system in Sf9 insect cells / 組換プラスミド: pVL1393 |
配列 | GO: nucleus / InterPro: p53 tumour suppressor family |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 150mM NaCl, 5mM MgCl2, 25mM Tris-HCl |
---|---|
グリッド | 詳細: R2/2 quantifoilMicro |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 80 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: automatic blot |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM300FEG/T |
---|---|
温度 | 最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 80 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: 110 |
日付 | 2004年1月2日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 16 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / Od range: 0.7 / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 45000 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.7 µm / 倍率(公称値): 45000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: Phase correction |
---|---|
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称) アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic / 詳細: Final map was obtained from 240 best classes / 使用した粒子像数: 7000 |
最終 2次元分類 | クラス数: 400 |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: Chain - Chain ID: B |
---|---|
ソフトウェア | 名称: URO |
詳細 | PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Rigid body. other PDB entries used in addition: 1c26 and 1t4f |
精密化 | 空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Best correlation |